Азотсодержащие органические соединения

1. АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ ОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ

2. КЛАССИФИКАЦИЯ

• КЛАССИФИКАЦИЯ
в эту группу соединений объединяют несколько
классов:
•Амины
•Амиды
•Имиды
•Аминокислоты
•Нитросоединения
•Нитрозосоединения
•Азосоединения
•Диазосоединения.
2

3. АМИНЫ

Амины могут быть рассмотрены как производные
аммиака.
H
.. N
H
H
Аминами называют органические соединения,
которые получают замещением атомов водорода в
аммиаке углеводородными радикалами.
3

4. КЛАССИФИКАЦИИ

o КЛАССИФИКАЦИИ
• В зависимости от количества атомов водорода в
молекуле аммиака замещенных углеводородными
радикалами амины делят на:
Первичные
H
Третичные
H
H
.. N
Вторичные
R'
.. N
R"
R'"
R'
.. N
R'
R"
4

5.

• По типу радикалов амины делят на:
Предельные;
Непредельные;
Ароматические.
• По количеству аминогрупп амины
делят на:
Моноамины;
Диамины;
Полиамины.
5

6. НОМЕНКЛАТУРА

o НОМЕНКЛАТУРА
• Рациональная.
Название амина строят из двух слов: названия
углеводородных радикалов по радикальной
номенклатуре и слова «амин».
• Универсальная.
Употребляется для построения названий только
первичных аминов. В основе лежит название
углеводорода и приставка «амино-» перед которой
цифрой указывают положение аминогруппы.
Иногда вместо приставки используют суффикс
«амин».
6

7.

Первичные амины
H3C
H3C
H3C
Метиламин
Аминометан
Металомин
NH2
CH2
CH2
H3C
Этиламин
Аминоэтан
NH2
CH2
CH
Припиламин
1-аминопропан
NH2
Изопропиламин
2-аминопропан
Пропиламин-2
Втор.пропиламин
CH3
NH2
H3C
CH 2
CH 2
CH 2
NH2
Бутиламин
1-аминобутан
7

8.

H3C
CH
CH 2
CH3
Втор.бутиламин
2-аминобутан
CH2
NH2
Изобутиламин
2-метил-1-аминопропан
аминоизобутан
NH2
H3C
CH
CH3
CH3
H3C
C
Трет.бутиламин
2-метил-2-аминопропан
2-метилпропиламин-2
NH2
CH3
Вторичные амины
H3C
H3C
NH
NH
Диметиламин
CH3
CH 2
CH3
Метилэтиламин
8

9.

Третичные амины
H3C
H3C
H3C
CH3
N
Триметиламин
CH3
N
CH2
CH2
CH3
Диметилэтиламин
CH3
N
CH 2
CH 3
CH3
Метилдиэтиламин
9

10. ИЗОМЕРИЯ

o ИЗОМЕРИЯ
• Положения аминогрупп
• Структурная (углеродного скелета)
• Метамерия
H3C CH2 CH2
NH2
NH
CH 3
H3C
H3C
CH 2
N
CH3
CH 3
10

11. ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

o ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Метиламин, диметиламин, триметиламин
представляют собой газы. Остальные низшие амины
– жидкости. Высшие амины – твердые вещества.
Амины обладают неприятным запахом
«селедочного рассола», который у низших выражен
ярче, а у высших – слабее (или отсутствует).
Низшие амины (первые представители)
довольно хорошо растворимы в воде (подобно
аммиаку), их растворы имеют основную реакцию
среды.
11

12. СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ

o СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ
• В 1850 году немецкий ученый Гофман впервые
получил амин в результате химической реакции
взаимодействия галогенпроизводного
углеводорода с избытком аммиака
H3CCl + 2 NH3
H3C
NH2 + NH4Cl
Избыток аммиака нужен для получения чистого амина.
При недостатке аммиака всегда образуется смесь.
12

13.

H3C
H3C
H3C
NH2 + H3CCl
NH + H3CCl
NH3
изб.
NH3
изб.
H3C
H3C
H3C
H3C
N
NH + NH4Cl
CH 3 + NH4Cl
13

14.

• Наиболее биологически активными являются
первичные амины. Их получили разложением
амидов кислот (перегруппировка Гофмана).
O
H3C CH 2 C
+ NaOBr
NH
2
Амид пропионовой
H3C CH 2 NH2 + CO2 + NaBr
кислоты
NaOH + Br 2
Этот способ широко используется в лабораторной
практике.
14

15.

• В промышленности первичные амины
получают восстановлением нитросоединений и
нитрилов кислот.
H3C CH 2 NO2 + 3 H2
нитроэтан
H3C CH 2 C N + 2 H2
Нитрил пропионовой кислоты
H3C CH 2 NH2 + 2 H2O
этиламин
H3C CH 2 CH 2 NH2
пропиламин
15

16.

• Алкилирование спиртов
R OH + NH3
2R
R
R NH2 + H2O
OH + NH 3
OH + H 2 N
3R OH + NH3
R
R
NH
R
R
N
R
R + 2 H2O
NH
R + H2O
R + H2O
16

17.

Циклические амины получают аналогично.
HO
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 OH + NH3
N
H
NH3 +
N
O
17

18.

Очень активными алкилирующими агентами
являются эпоксиды
O
+ NH3
HO
CH 2 CH 2 NH2
моноэтаноламин
R NH2 + O
R
R
NH CH 2 CH 2 OH + O
NH CH 2 CH 2 OH
CH 2 CH 2 OH
R N
CH 2 CH 2 OH
18

19. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

oХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
• Взаимодействие с водой.
H3C NH2 + H2O
+
H3C NH3 OHГидроксид метиламмония
19

20.

• Взаимодействие с кислотами.
• С соляной
H3C NH2 + HCl
+
H3C NH3 Cl Хлорид метиламмония
20

21.

• С серной (разбавленной)
+
H3C NH2 + H2SO4
H3C NH3 2SO24 сульфат метиламмония
21

22.

• Взаимодействие с азотистой кислотой
• При взаимодействии первичных аминов с азотистой
кислотой образуются первичные спирты.
H3C
NH2 + HO N
O
H3C
OH + N2+ H2O
22

23.

• Вторичные амины при взаимодействии с
азотистой кислотой образуют нитрозамины
(окрашенные соединения желто-оранжевого
цвета).
H3C
NH + HO N
H3C
O
H3C
H3C
N
N
O + H2O
диметилнитрозоамин
23

24.

• Ацилирование.
• Взаимодействие с карбоновыми кислотами.
O
H3C NH2 +
C
HO
CH 3
O
C
H3C NH
CH 3
+ H2O
Метиламид уксусной
кислоты
24

25.

• Взаимодействие с галогенангидридами карбоновых
кислот.
O
H3C NH2 +
C
Cl
CH 3
O
C
H3C NH
CH 3
+ HCl
25

26.

• Взаимодействие с ангидридами карбоновых кислот.
O
C
CH 3
H3C NH2 + O
C CH 3
O
O
C
H3C NH
CH 3
+ H3C
O
C
OH
26

27.

• Горение.
4 H3C
NH2 + 9O2
4 CO 2+10 H2O + 2 N2
27

28.

• Окисление.
протекает трудно, а результат зависит от
структуры.
• Окисление первичных аминов приводит к
образованию нитросоединений.
H3C NH2
[O]
H3C NO2
28

29.

• Окисление вторичных аминов приводит к
образованию диалкилгидроксиламинов .
H3C
H3C
NH
[O]
H3C
N
H3C
OH
диметилгидроксиламин
29

30.

• Окисление третичных аминов приводит к
образованию азоокисей.
H3C
N
H3C
CH 3
[O]
H3C
N O
H3C
CH 3
30

31. АРОМАТИЧЕСКИЕ АМИНЫ

32.

Это соединения, в молекулах которых
аминогруппа связана с бензольным кольцом.
Простейшим представителем и родоначальником
анилиновых красителей является
NH2
анилин
фениламин
аминобензол
бензоламин
32

33.

Впервые это соединение было получено
восстановлением нитробензола в 1844 году
Зининым И.И.
NO2
+ 3 H2
NH2
+ 2H2O
33

34. ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

o ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Анилин – бесцветная, быстро
буреющая на воздухе, жидкость.
Плохо растворяется в воде.
34

35. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

o ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
обусловлены как аминогруппой, так и
бензольным кольцом. Аминогруппа –
заместитель электроннодонорный и
свойства анилина обусловленные
бензольным кольцом следующие:
35

36.

• Нитрование.
NH2
+2 HO
N
NH2
O
O
O
O
+
N
N
п-нитроанилин
O
NH2
+ 3HO
N
O
O
O
NH2
O
O
N
о-нитроанилин
O
O
N
NH2
N
O
O
36

37.

• Сульфирование.
NH2
NH2
+ H2SO4
O3S
+ H2O
37

38.

• взаимодействие со спиртами –
специфические химические свойства аминогруппы,
обусловленные непосредственным контактом с
бензольным кольцом.
NH2
+ 2 H3C OH
N
CH 3
CH 3
+ 2 H2O
диметиланилин
38

39.

в природных соединениях амины
встречаются в составе РНК и ДНК
39

40.

принципиально РНК и ДНК
40

41.

Кроме того амины входят в состав
некоторых других соединений.
41

42.

порфин
42

43.

гем
43

44.

хлорофилл
а
б
44

45.

Цианокобаломин
Витамин В12
45

46. АМИДЫ

47.

Амидами называют соединения в состав
молекул которых входит следующая
функциональная группа
C
O
NH2
47

48.

Простейшим представителем является
амиды угольной кислоты.
HO
C
O
NH2
карбаминовая кислота
H2N
C
O
NH2
мочевина
48

49. МОЧЕВИНА

является полным амидом угольной кислоты.
Широко распространена в природе. Является
конечным продуктом белкового обмена.
При обычных условиях мочевина – твердое
кристаллическое вещество, плавящееся при
температуре 133 С. Хорошо растворима в
полярных и абсолютно нерастворима в
неполярных растворителях.
Обладает слабыми основными свойствами,
но они выражены слабее, чем у аминов, из-за
карбонильной группы.
49

50.

В водном растворе мочевина
существует в виде двух таутомеров.
H2N
C
O
амидная форма
NH2
H2N C
HO
NH
имидная форма
50

51. ПОЛУЧЕНИЕ МОЧЕВИНЫ

В промышленности мочевину получают
следующими способами:
• Взаимодействием полного
галогенангидрида угольной кислоты с
аммиаком
O
C
Cl
Cl + 2 NH3
H2N
C
O
+ 2 HCl
NH2
51

52.

• Взаимодействием аммиака с углекислым газом.
CO2 + 2 NH3
O
H2N C
O NH4
карбомат аммония
H2N
C
O
NH2
52

53. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА МОЧЕВИНЫ

• Гидролиз мочевины
H2N
C
O
+ 2 H2O
NH2
HO
C
O
+ 2NH3
OH
CO2+ H2O
В кислой и щелочной средах реакция идет быстрее
53

54.

• Взаимодействие мочевины с минепальными
кислотами
• азотной
H2N
C
O
+ HO
NH2
N
O
O
H2N
C
O
+
NH3
NO-3
азотнокислая мочевина
или
нитрат мочевины
54

55.

• щавелевой
H2N
C
O
+
O
NH2 HO
C
C
O
OH
H2N
C
O
+
NH3
-
2
C2O4
2
аксалат мочевины
щавелевокислая мочевина
55

56.

• Взаимодействие с гипобромитом натрия.
Реакция Бородина.
H2N
C
O
+ 3 NaOBr
NH2
N2+ CO2+H2O + NaBr
56

57.

• Взаимодействие с формалином
H2N
H2N
O
C
C
O
O
+
C H
NH2 H
N
CH2 + H
C
H2N
C
O
N
монометиленмочевина
O
H
H2C N
C
O
+ H2O
CH 2
N
CH2 + H2O
диметиленмочевина
57

58.

За счет разрыва двойных связей
диметиленмочевина подвергается
полимеризации с образованием
мочевино-формальдегидных смол.
58

59.

• Нагревание сухой мочевины
H2N
O
C
NH2
H2N
+
O
C
NH2
H2N
O
C
NH
O
C
NH2
биурет
59

60.

Биурет является простейшим органическим
соединением с пептидной связью.
Пептидная связь является основной связью всех
природных белковых тел.
Реакция биурета с гидроксидом меди(II) является
качественной реакцией на белки.
2
H2N
O
C
NH
C
O
H
C O
HN
HN
+ Cu(OH)2
NH
HN
C O
NH2
Cu
H
O C
NH
O C
+ 2 H2O
NH
60

61.

• Образование уреидов кислот
H3C
C
H3C
O H2N
+
Cl
O
C
O
NH
O
C
NH2
C
+ HCl
NH2
уреид уксусной кислоты
61

62. АМИНОКИСЛОТЫ

63.

Аминокислотами
называют такие
производные карбоновых
кислот, которые можно
получить замещением
одного или нескольких
атомов водорода в радикале
кислоты аминогруппами.
63

64. КЛАССИФИКАЦИИ

o КЛАССИФИКАЦИИ
• В зависимости от количества
карбоксильных групп:
• Одноосновные
• Двухосновные
• Многоосновные
64

65.

• В зависимости от количества
аминогрупп:
• Моно-аминокислоты
• Ди-аминокислоты
• Три-аминокислоты
• В зависимости от строения
радикала:
• С открытой цепью
• Циклические
65

66. НОМЕНКЛАТУРА

o НОМЕНКЛАТУРА
• УНИВЕРСАЛЬНАЯ: правила построения
названий такие же как для карбоновых кислот
только с указанием в префиксе наличия,
количества и положения аминогрупп.
• РАЦИОНАЛЬНАЯ: положение аминогрупп
указывается буквами греческого алфавита +
слово «амино» + название карбоновой кислоты
по рациональной номенклатуре.
66

67. ИЗОМЕРИЯ

o ИЗОМЕРИЯ
• Изомерия положения аминогруппы
относительно карбоксильной группы.
Различают α-, β-, γ-, δ-, ε- и т.д.
• Структурная изомерия
• Оптическая изомерия
67

68. ПОЛУЧЕНИЕ

o
ПОЛУЧЕНИЕ
• α-Аминокислоты
получают из природных веществ и синтетически
• Белки при гидролизе в водных растворах в
присутствии кислот, щелочей или ферментов
распадаются на смесь α-аминокислот, из
которой различными способами можно
выделить индивидуальные кислоты.
• Для синтеза аминокислот исходными
веществами могут быть α-галогенкарбоновые
кислоты, альдегиды, галогенуглеводороды.
68

69. ПОЛУЧЕНИЕ

o ПОЛУЧЕНИЕ
• α-галогенкарбоновые кислоты легко
реагируют с аммиаком и образуют соли
аминокислот
R
CH
Cl
C
O
OH
+ 3NH3
H2O
R
CH
C
O
O
-
+
NH4
+
+ NH4Cl
NH2
69

70. ПОЛУЧЕНИЕ

o
ПОЛУЧЕНИЕ
• Альдегиды и кетоны взаимодействуют с
цианистым водородом и аммиаком. По
методу Н.Д. Зелинского в качестве реагента
применяют смесь KCN и NH4Cl
R
C
O
H
+ KCN + NH4Cl
R
O
C
H
OH
R
C
H
+ HCN + NH3+ KCl
NH2
C
N + NH3+ KCl
R
C
C
N + H2O + KCl
H
70

71. ПОЛУЧЕНИЕ из альдегидов и кетонов

o
Гидролиз нитрила приводит к образованию αаминокислоты
NH2
R
C
H
NH2
C
N + H2O
H+X
-
R
C
C
O
OH
H
71

72.

• Из непредельных карбоновых кислот
присоединением аммиака получают βаминокислоты
H2 C
CH C
O
+ NH3
OH
H2 C CH2 C
H2N
O
OH
72

73. ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

o ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты – бесцветные
кристаллические вещества, обладающие
высокими показателями температуры плавления.
Не летучи. Плавятся с разложением. Хорошо
растворяются в воде и плохо растворяются в
органических растворителях. Обладают
оптической активностью.
73

74. МОНОАМИНОКИСЛОТЫ

75. ГОМОЛОГИЧЕСКИЙ РЯД

H2N
C
O
OH
C
O
OH
CH 2 C
O
OH
CH 2
H3C
CH
NH2
CH 2
H2N
CH
CH 2
NH2
H3C
H2N
C
O
OH
CH
CH 2
C
O
OH
C
O
OH
H3C
CH 2
H2N
(CH 2 )2
2-аминоэтановая
α-аминоуксусная
глицин
2-аминопропановая
α-аминопропионовая
α-аланин
3-аминопропановая
β-аминопропионовая
β-аланин
2-аминобутановая
α-аминомасляная
3-аминобутановая
β-аминомасляная
4-аминобутановая
γ-аминомасляная
75

76. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

o ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
• РЕАКЦИИ КАРБОКСИЛЬНОЙ ГРУППЫ
• Взаимодействие с гидроксидами
• щелочными
H2N
CH 2
C
O
+ KOH
OH
H2N
CH 2
C
O
+ H2O
OK
76

77.

• D-элементов
H2N
CH 2
C
H2 C
NH2
C
O
O
O
+ Cu(OH)2
OH
O
2+
Cu
O
H2N
C
CH 2
77

78.

• При взаимодействии аминокислот со
спиртами в присутствии хлороводорода
образуются эфиры (обычно в виде солей)
H2N
CH2
Cl H3N
- H2O,- NaCl
H2N
C
O
+ HO
OH
+ HCl
CH3 - H O
2
CH2
O
CH2
CH2
C
C
O
+ NaOH
CH2
CH3
O
O
CH2
CH3
78

79.

• Ациламинокислоты при взаимодействии с
тионилхлоридом или окись-трихлоридом
фосфора образуют хлорангидриды
ациламинокислот из которых мягким
гидролизом получают хлорангидриды
аминокислот (устойчивы только в виде
солей)
H3C
C
O
CH2
O
C
NH
+ H2O + HCl
H3C
C
O
OH
POCl3
OH
+ Cl H3N
H3C
C
O
NH
CH2
C
CH2
C
O
Cl
O
Cl
79

80.

• СВОЙСТВА АМИНОГРУППЫ
• Взаимодействие с минеральными
кислотами. Аминокислоты образуют соли,
подобно аминам
H Cl + H2N
CH2
C
O
OH
Cl H3N
O
CH2
C
OH
80

81.

• Взаимодействие с азотистой кислотой
приводит к образованию оксикислоты, воды
и азота
H2N
CH 2
C
+ HO
O
+ HNO2
OH
CH 2
C
N 2+ H2O
O
OH
81

82.

• Аминокислоты взаимодействуют с
хлорангидридами и ангидридами кислот,
образуя N-ацильные производные
аминокислот, которые имеют большое
значение при синтезе пептидов
C
O
Cl
C
+ H2N
O
NH
CH2
CH2
C
C
O
O Na
O
OH
+ Na Cl
82

83.

• Взаимодействие с формалином аминокислот
с первичной аминогруппой (в растворе с
pH=9) приводит к образованию Nметиленовых производных
H3C
CH
C
O
+H
OH
C
O
H
NH2
H3C
CH
N
C
O
+ H2O
OH
CH 2
83

84.

• СПЕЦИФИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТ
• Отношение к воде. Электролитическая
диссоциация. В водных растворах молекулы
аминокислот ведут себя как биполярные
ионы
• Моноаминомонокарбоновые кислоты
(рН=7)
H2N
CH2
C
O
+ H2O
OH
-
HO
+
+ H3N
CH2
-
COO + H +
84

85.

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
Отношение к воде.
• Диаминомонокарбоновые кислоты (рН>7)
C
O
-
+
H3N
CH
CH2
H2N
CH
H2C
CH2
H2C
CH2
H2C
H2C
NH2
+ 2 H2O
OH
HO +
CH2
-
COO + H +
+
NH3 + OH
-
85

86.

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
Отношение к воде.
• Моноаминодикарбоновые кислоты (рН<7)
H2N
CH
H2C
CH2
H2C
CH2
C
C
O
+ H2O
OH
O
OH
-
HO +
+
H3N
CH
H2C
CH2
H2C
CH2
-
COO + H +
-
COO + H
+
86

87.

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
• Отношение к нагреванию
• α-аминокислоты в присутствии
минеральных кислот
H2 C
H2N
HO
O
+
O
OH
NH2
C
CH 2
C
H2 C
H2SO4
C
NH
HN
O
O
C
CH 2
дикетопиперазин
глицина
87

88.

• β-аминокислоты образуют αненасыщенные кислоты
H2N
CH 2
CH 2
H2 C
C
CH
O
OH
C
O
+ NH3
OH
88

89.

• γ- и δ-кислоты легко отщепляют воду и
циклизуются, образуя внутренние амиды
- лактамы
H2C
CH 2
H2 C
NH2
C
O
OH
H2 C
CH 2
H2 C
C
NH
O
Лактам γ-аминомасляной кислоты
89

90.

• В тех случаях, когда амино- и
карбоксильные группы разделены пятью и
более углеродными атомами, при нагревании
происходит поликонденсация с образованием
полимерных полиамидных цепей
H2N
CH2
CH2
CH2
H2N
CH2
CH2 C
CH2
O
OH
CH2
CH2
+ H2N
CH2
CH2 C
O
NH
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2 C
CH2
CH2
CH2
CH2 C
O
OH
O + H2O
OH
90

91.

• Реакции, характерные для α-аминокислот.
• Декарбоксилирование. Под действием особых
ферментов – декарбоксилаз или некоторых
микроорганизмов α-аминокислоты
превращаятся в амины
H2N
CH 2
C
O
OH
t
H2N
CH 3+ CO2
91

92.

• Реакция дезаминирования, как и реакция
декарбоксилирования, протекает под
действием смецифических ферментов
O
R
CH
C
OH
O
[O]
R
C
O
C
OH
H2N
R
C
O
C
O
OH
R
C
+ NH3
O
H
+ CO 2
92

93.

• Реакция переаминирования, как и реакции
дезаминирования и декарбоксилирования,
протекает под действием смецифических
ферментов
H3C
CH
C
O
H3C
+
OH H3C
O
CH
C
фермент
C
NH2
H3C
O
OH
C
O
C
O
OH
+
H3C
H3C
CH
CH
C
O
OH
NH2
93

94.

• Окрашивание с нинидрином используется в
качестве специфической реакции на αаминокислоты
R
H2N
O
CH
C
O
+
H3N
OH
R
OH
OH
O
нингидрин
R
+
+ H3N
CH
CH
N
COO - H O
2
COO
R
O
-
-
CH
O
C
OH
O
94

95.

Продукт конденсации путём перегруппировки и
гидролиза образует 2-аминоиндандион
R
O
N
CH
C
O
O
O
H
N
OH
O
O
H
+R
NH2
+ H2O
R
C
C
O
OH
O
C
H
+ CO2
O
95

96.

2-аминоиндандион, реагируя с нингидрином, даёт
краситель сине-фиолетового цвета
O
O
H
NH2
+
HO
HO
O
O H
N
- H2O
O
O
O
O
N
O
O
O
H
+
O
96

97.

• Пептиды и пептидная связь
В живых организмах под действием
ферментов из аминокислот, в основном
относящихся к α-аминокислотам, образуются
пептиды.
H2N
CH 2 C
H2N
O
+ H2N
OH
CH 2
C
CH 2
O
NH
C
CH 2
O
OH
C
O
+ H2O
OH
97

98.

Пептид состоящий из двух молекул
аминокислот называют дипептидом, из трёх –
трипептидом, из четырёх – тетропептидом и
т.д., свыше 10 – полипептидами, а свыше 150 –
белками.
К настоящему времени разработано много
методов превращения α-аминокислот в
пептиды.
98

99.

Чтобы соединить две аминокислоты
пептидной связью, необходимо: а) защитить
карбоксильную группу одной кислоты
(например: превратив её в эфирную) и
аминогруппу другой кислоты (ацелированием);
б) образовать пептидную связь; в) снять
защитные группы, обычно реакцией гидролиза,
но в таких условиях, что бы не пострадала
пептидная связь.
99

100. ДВУХОСНОВНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

101.

представители
O
HO
C
CH 2
Аминоянтарная
аспарагиновая
CH
C
O
OH
NH2
O
HO
C
CH 2
CH 2
α-аминоглутаровая
глутаминовая
CH
C
O
OH
NH2
101

102.

Двухосновные аминокислоты способны
образовывать внутренние соли. Обе встречаются среди
продуктов гидролиза белковых тел.
Аспарагиновая кислота в свободном виде
встречается в животных и растительных организмах.
Играет важную роль в азотистом обмене. Образует амид
– аспаргин.
Глутаминовая кислота используется при лечении
психических расстройств. Образует амид – глутамин.
102

103. ДИАМИНОКИСЛОТЫ

104.

• представители
CH 2
CH 2
CH 2
CH
H2N
C
O
OH
NH2
α,δ-диаминовалериановая кислота
орнитин
CH 2
CH 2
CH 2
CH 2
H2N
CH
C
O
OH
NH 2
α,ε-диаминокапронова кислота
лизин
104

105.

• Декарбоксилирование
CH 2
CH 2
CH 2
H2N
орнитин
CH 2
H2N
CH
C
O
OH
NH 2
CH 2
CH 2
нутрисцин
CH 2 + CO
2
NH 2
CH 2
H2N
CH 2
CH 2
CH 2
H2N
C
O
OH
NH 2
лизин
CH 2
CH
CH 2
CH 2
CH 2
кадоверин
CH 2 + CO
2
NH 2
105

106.

α-аминокислоты участвуют в синтезе
белка.
В состав белковых тел входят и такие
аминокислоты, которые кроме аминогрупп содержат и
другие функциональные группы.
По своей значимости для организма все
аминокислоты делятся на:
Заменимые (синтезируются в организме)
Не заменимые (запас пополняется только с
пищей)
106

107.

Название
Формула
H2N
CH 2
H2N
CH
C
C
O
OH
O
OH
CH 3
H3C
CH
CH
C
O
OH
CH 3 NH2
H3C
H3C
CH
CH 2
CH
CH 3
NH 2
CH 2 CH
CH
CH 3
NH 2
C
C
O
OH
O
OH
По номенклатуре
тривиальное
Усл. Об.
α-аминоуксусная
Глицин
гли
α-аминопропионовая
Аланин
Ала
α-аминоизовалериановая
Валин
вал
α-аминоизокапроновая
Лейцин
лей
Втор.бутил –αаминоуксусная
Изолейцин
иле
107

108.

α-аминоянтарная
O
C
HO
CH
CH2 C
NH 2
O
HO
C
CH 2 CH 2
CH
O
NH 2
C
CH
O
OH
CH2 CH2 C
O
NH 2
CH 2
O
OH
NH 2
CH 2
H2N
CH 2
CH
NH2
C
асп
аспарагин
NH 2
O
C
HO
Аспарагиновая
кислота
α-аминоглутаровая
Глутаминовая
кислота
глу
глутамин
α,δдиаминовалер
иановая
орнитин
орн
108

109.

CH 2
CH 2
CH 2
CH
CH 2
H2N
C
NH 2
H2 C
CH
CH 2
O
OH
C
NH 2
H2 C
HN
C
NH
NH 2
CH 2
HO
CH
C
O
OH
C
O
OH
NH2
CH
H3C
CH
NH2
HO
H2 C
CH
HS
NH2
C
O
OH
O
OH
α,εдиаминока
проновая
кислота
лизин
лиз
α-амино-δгуанидовал
ериановая
аргинин
АРГ
α-амино-βоксипропио
новая
серин
сер
α-амино-βоксимасля
ная
треонин
тре
β-тио-αаминопроп
ионовая
цистеин
цис
109

110.

H2 C
H2N
H2 C
S
CH
S
S
C
CH 2
CH
O
OH
O
OH
CH
CH 3
NH2
CH
C
C
O
OH
α-амино-γметилтиом
асляная
α-амино-βфенилпроп
ионовая
кислота
O
OH
NH 2
HO
цистин
цин
метионин
мет
Фенилала
нин
фен
тирозин
тир
NH 2
CH 2 CH 2
CH 2
C
CH 2
CH
NH2
C
O
OH
β-поксифенилαаминопропа
новая
110

111.

O
C
HO
CH
CH2 C
NH 2
HC
N
CH
β-имидозолил
α-аланин
гистидин
гис
β-индолил-αаланин
триптофан
три
αпиролидинкарбо
нова кислота
пролин
про
NH
O
C
HO
CH
CH
CH2 C
NH 2
H 2C
HC
CH2
H 2 C CH
O
NH C
OH
C
CH
CH
C
NH CH
111

112. БЕЛКИ

Белками, или белковыми веществами, называют
высокомолекулярные органические соединения, молекулы которых
построены из остатков α-аминокислот, связанных между собой
пептидными связями. Количество последних может колебаться
очень сильно и достигать иногда нескольких тысяч.
Структура белков очень сложная. Отдельные пептидные
цепи или их участки могут быть связаны между собой
дисульфидными , солевыми или водородными связями.
• Солевые связи образуются между свободными аминогруппами
(например, концевая аминогруппа, расположенная на одном конце
полипептидной цепи или ε-аминогруппа лизина) и свободными
карбоксильными группами (концевая карбоксильная группа цепи
или свободные карбоксильные группы двухосновных аминокислот);
• Водородные связи могут возникать между атомом кислорода
карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, а также за
счет гидроксогрупп оксиаминокислот и кислорода пептидных групп.
112

113. БЕЛКИ

Различают первичную, вторичную, третичную и
четвертичную структуры белковых молекул.
Все белки, независимо от того к какой группе они
относятся и какие функции выполняют, построены из
относительно небольшого набора (обычно 20)
аминокислот, которые расположены в различной, но
всегда строго определенной для данного вида белка
последовательности.
Белки подразделяют на протеины и протеиды.
Протеины – простые белки, состоящие только из
остатков аминокислот.
Альбумины – обладают сравнительно небольшой
молекулярной массой, хорошо растворимы в воде, при
нагревании свертываются.
113

114. БЕЛКИ

Глобулины – не растворимы в чистой воде, но
растворимы в теплом 10%-ном растворе NaCl.
Проламины – незначительно растворимы в воде, но
растворимы в 60÷80%-ном водном этиловом спирте.
Глютелины – растворимы только в 0,2%-ной
щелочи.
Протамины – совершенно не содержат серы.
Пртеиноиды – нерастворимые белки.
Фосфопротеины – содержат фосфорную кислоту
(козеин).
114

115. БЕЛКИ

Пртеиды – сложные белки, в состав которых наряду с
аминокислотами входят углеводы, липиды,
гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты,
фосфорная кислота.
Липопротеиды – гидролизуются на простой белок и
липиды. (зерна хлорофила, протоплазма клеток).
Гликопротеиды – гидролизуются на простые белки и
высокомолекулярные углеводы. (слизистые выделения
животных).
Хромопротеиды – гидролизуются на простые белки и
красящие вещества (гемоглобин)
Нуклеопротеиды – гидролизуются на простые белки
(обычно протамины) и нуклеиновые кислоты
115