Аминокислоты.Белки

1. Лекция по теме: Аминокислоты. Пептиды. Белки.

Карагандинский медицинский университет
ШКОЛА ФАРМАЦИИ
Аминокислоты.
Пептиды. Белки.
Лекция по теме:
Дисциплина: Органическая химия
Специальность: Фармация, ТФП
Время (продолжительность): 1 академический час
Лектор: ассоциированный профессор Фигуринене И.В.

2. ЦЕЛЬ ЛЕКЦИИ:

По завершению лекции вы должны будете:
- уметь записывать первичную структуру
белка
- уметь отличать протеиногенные и
непротеиногенные аминокислоты.

3. План лекции: 1. Определение. Классификация. 2. Химические свойства. 3. Пептиды. Белки.

4.

Аминокислоты — это органические соединения, в состав
которых входят карбоксильная группа —СООН и
аминогруппа —NH2.
В зависимости от взаимного расположения обеих
функциональных групп различают α-, β -, γ -аминокислоты
и т. д.:
У человека известно более 5 миллионов различных видов
белка, в состав которых в различном сочетании входят
всего 20 α–аминокислот.

5.

В процессе биосинтеза белка в
полипептидную цепь включаются 20
важнейших
α-аминокислот,
кодируемых генетическим кодом.
Общая формула α-аминокислот:

6.

Аминокислоты классифицируют:
1)
По
способности
человека
синтезировать
аминокислоты из предшественников:
Незаменимые: Триптофан, Фенилаланин, Лизин, Треонин,
Метионин, Лейцин, Изолейцин, Валин.
Заменимые: Тирозин, Цистеин, Гистидин, Аргинин, Глицин,
Аланин,
Серин,
Глутамин,
Глутаминовая
кислота,
Аспарагиновая кислота, Аспарагин, Пролин.
2) Аминокислоты делятся на протеиногенные (20 αаминокислот) и непротеиногенные (4 аминокислоты).
3) По химической природе радикала делятся
алифатические, ароматические и гетероциклические.
на

7.

4) С учетом общего числа амино- и карбоксильных групп
делятся на нейтральные (одинаковое число NH2 и СООНгрупп), кислотные (больше СООН-групп), основные (больше
NH2 -групп)
5) По химическому характеру радикалов:
1. аминокислоты, имеющие неполярные радикалы
2. аминокислоты с незаряженными полярными радикалами
3. аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами
4. аминокислоты с положительно заряженными радикалами

8.

Номенклатура
Названия аминокислот можно давать по рациональной и
международной номенклатуре. Чаще используют тривиальные
названия.
Изомерия
Для аминокислот характерна изомерия положения аминогруппы,
изомерия углеродного скелета и оптическая изомерия. Аминокислоты
за исключением глицина имеют центр хиральности.
Почти все аминокислоты имеют два энантиомера, кроме изолейцина и
треонина, которые имеют 2 ассиметричных атома углерода и 4
энантиомера.
Почти все природные аминокислоты принадлежат к L-ряду.
У α-аминокислот D- и L-ряда наблюдается различие во вкусе.
Например D–ГЛУ безвкусна, L-ГЛУ имеет вкус мяса.

9.

Тривиальное название
Сокращенное
название
Формула
1. Аминокислоты, имеющие неполярный радикал
Аланин
АЛА
NH2 - CH - COOH
CH3
Валин
ВАЛ
NH2 - CH - COOH
CH
CH3 CH3
Лейцин
ЛЕЙ
NH2 - CH - COOH
CH2
CH
CH3 CH3

10.

Изолейцин
ИЛЕ
NH2 - CH - COOH
CH CH3
CH2 CH3
Триптофан
ТРИ
NH2 - CH - COOH
CH2
N
H
Пролин
ПРО
N
H
COOH

11.

Фенилаланин
ФЕН
NH2 - CH - COOH
CH2
Метионин
МЕТ
NH2 - CH - COOH
(CH2)2
S
CH3

12.

2. Аминокислоты, имеющие полярный незаряженный радикал.
Глицин
Серин
ГЛИ
NH2 - CH - COOH
СЕР
H
NH2 - CH - COOH
CH2
Треонин
Тирозин
ТРЕ
OH
NH2 - CH - COOH
CH OH
ТИР
CH3
NH2 - CH - COOH
CH2
OH

13.

Аспарагин
АСН
NH2 - CH - COOH
CH2
C O
NH2
Глутамин
ГЛН
NH2 - CH - COOH
(CH2)2
C O
NH2
Цистеин
ЦИС
NH2 - CH - COOH
CH2
SH

14.

3. Аминокислоты, имеющие отрицательно заряженный
радикал.
Аспарагиновая
кислота
АСП
NH2 - CH - COOH
CH2
COOH
Глутаминовая
кислота
ГЛУ
NH2 - CH - COOH
(CH2)2
COOH

15.

4. Аминокислоты, имеющие положительно
заряженный радикал.
NH2 - CH - COOH
ЛИЗ
Лизин
(CH2)4
NH2
Аргинин
АРГ
NH2 - CH - COOH
(CH2)3
NH
C
NH
NH2
Гистидин
ГИС
NH2 - CH - COOH
CH2
N
N
H

16.

Важнейшие непротеиногенные
аминокислоты:
1. NH2 - CH2 - CH2 - COOH
β - Аланин
Орнитин

17.

Цитруллин
4. NH2 - CH2 - CH2 - CH2 - COOH
γ – Аминомасляная кислота

18. Получение

3.
Гидролиз белковых продуктов
Ферментативным путем в результате жизнедеятельности бактерий
Аммонолиз α-галогенкислот
4.
Циангидринный способ Зелинского
5.
Восстановительное аминирование
1.
2.

19.

6. Трансаминирование – основной путь биосинтеза аминокислот,
который заключается в переносе аминогруппы (NH2)

20.

Химические свойства
1. Кислотно – основные свойства.
Аминокислоты — это органические амфотерные соединения,
т.к. они содержат две функциональные группы - аминогруппу с
основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными
свойствами. Поэтому, аминокислоты реагируют как с кислотами,
так и с основаниями:
NH3+ - R – COO- + Н+ NH3+ - R – COOH
NH3+ -R –COO- + ОН- NH2 -R–COO- + Н2О

21. 2. Реакции карбоксильной группы

1. С катионами тяжелых металлов все аминокислоты образуют
внутрикомплексные соединения (хелаты)
2. Образование эфиров, галогенангидридов аминокислот с защищенной
аминогруппой
3. Декарбоксилирование – это процесс отщепления карбоксильной
группы аминокислот в виде СО2, в результате которого образуются
продукты реакции – биогенные амины, оказывающие сильное
фармакологическое действие на множество физиологических функций
человека и животных.
Гистамин оказывает сосудорасширяющее действие, образуется в
очагах воспаления и облегчает приток лейкоцитов.
Из триптофана образуется триптамин и серотонин, из тирозина
образуются норадреналин и адреналин.

22. 3. Реакции аминогруппы

1. Образование оснований Шиффа
2. Образование солей
3. Дезаминирование - это отщепление аминогруппы(—NH2) из
молекулы аминокислоты.

23. 4. Образование пептидной связи N _ _ _ C

4. Образование пептидной связи
N___C

24.

5. Превращения аминокислот при нагревании.
а) α-Аминокислоты при нагревании образуют циклические пептиды —
дикетопиперазины:
б) β-Аминокислоты
кислоты :
при
нагревании
в) γ-Аминокислоты образуют лактамы:
образуют
ненасыщенные

25.

6. Качественные реакции на
аминокислоты.
а) Нингидринная реакция - общая качественная реакция αаминокислот.
Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием
продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет.
б) Ксантпротеиновая реакция – это реакция для обнаружения
ароматических и гетероциклических α-аминокислот (от греч. ксантос —
желтый).
в) Биуретовая реакция для обнаружения пептидных связей в пептидах
и белках.
г) Реакция Фоля - это реакция на сульфгидрильную группу (цистеин).
При добавлении ацетата свинца(II) образуется осадок сульфида
свинца(II) серо-черного цвета.

26.

Белки
это
природные
полипептиды с высокими значениями
молекулярной массы (от 10 000 до
десятков миллионов), состоящие
более 100 аминокислотных остатков.
Они входят в состав всех живых
организмов
и
выполняют
разнообразные
биологические
функции.
—

27.

Можно выделить четыре уровня в
строении полипептидной цепи.
Первичная
структура
белка
—
это
конкретная последовательность аминокислот в
полипептидной цепи.
Вторичная структура — это конформация
полипептидной цепи, т. е. способ скручивания
цепи в пространстве за счет водородных связей
между группами NH и СО.
Два способа укладки цепи — α – спираль и β –
структура.

28.

Третичная
структура
белка
—
это
трехмерная конфигурация закрученной спирали в
пространстве. Третичная структура образуется за
счет дисульфидных мостиков —S—S— между
цистеиновыми остатками, находящимися в
разных местах полипептидной цепи, ионных
взаимодействий противоположно заряженных
групп
NH3+
и
СООи
гидрофобных
взаимодействий.
Четвертичная структура образуется за счет
взаимодействия
нескольких
полипептидных
цепей.