Ферменты

1.

ФЕРМЕНТЫ

2.

Ферменты – это биологические катализаторы.
Одна живая клетка
может содержать до
1000 различных
ферментов.
Белковые
молекулы,
синтезируемые в
живой клетке.
Ускоряют
реакцию, но
сами в реакции
не изменяются.
«Ферменты»
(XVII в.)
А знаете ли вы?
Существуют молекулы РНК,
осуществляющие
низкотемпературный
катализ расщепления и
сшивания других РНК –
рибозимы.
«Энзимы»
(1878 г.)
Ван Гельмонт
В. Кюне

3.

Свойства ферментов
1. Высокая эффективность (очень
малое количество фермента
вызывает превращение больших
количеств субстрата).
2. Высокая специфичность (один
фермент обычно катализирует
только одну реакцию).
Ферменты снижают энергию
активации, тем самым
повышая скорость реакции.
Энергия активации – это
энергия, необходимая для того,
чтобы заставить вещества
вступать в реакцию.
4. Активность ферментов зависит
от t⁰, pH, концентрации субстрата
и фермента.
Энергия активации
3. Катализируемая ферментом
реакция обратима.
Энергия активации
некатализируемой
реакции
Энергия активации
катализируемой
реакции
Ход реакции

4.

Строение и работа ферментов
активный центр
субстратные центры
нужны для «заякоревания»
субстрата в активном
центре
каталитический центр
отвечает за катализ реакции;
у двухкомпонентных
ферментов – добавочная
группа.
апофермент
аллостерический центр
для связывания с веществом,
увеличивающим или
уменьшающим активность
фермента
Фермент +
субстрат
Ферментсубстратный
комплекс
Комплекс ферментпродукт
Фермент +
продукт

5.

Механизм действия ферментов
субстрат
Гипотеза «Ключ-замок»:
субстрат по своей форме
точно соответствует
активному центру
фермента
активный центр
Эмиль Фишер
края активного
центра
Даниэль Кошланд
Гипотеза «Рука-перчатка»: ферменты и их активные
центры физически более гибкие, поэтому, когда субстрат
соединяется с ферментом, структура активного центра
изменяется для того, чтобы фермент более эффективно
выполнил свою функцию.

6.

Строение ферментов
1. Однокомпонентные
кофермент
активный центр
апофермент
Включают только белковый
компонент
Холофермент
2. Двухкомпонентные
Добавочная группа
Простетическая
группа
Прочно связана и
неотделима от
белковой части.
- ФАД
- Гем
Кофермент
Легко отделяется от
апофермента,
способен к
самостоятельному
существованию.
В основном,
витамины.
Апофермент
Белковая часть
фермента
Кофермент
стабилизирует белковую
часть, апофермент
повышает
каталитическую
активность добавочной
группы.

7.

Ингибирование ферментов
Конкурентное ингибирование
Ингибитор, близкий по своей
структуре к обычному субстрату,
связывается с активным центром
фермента, не реагируя с ним.
субстрат
фермент
конкурентный
ингибитор
Пока ингибитор в
активном центре, фермент
не осуществляет катализ.
При повышенной концентрации
субстрата, он «выигрывает»
конкуренцию с ингибитором, а
скорость реакции возрастает!

8.

Ингибирование ферментов
Неконкурентное ингибирование
Необратимое
• Ионы тяжелых металлов (ртути,
серебра, мышьяка);
• Нервно-паралитические
отравляющие вещества.
Связываются с какой-либо частью
фермента, изменяя его структуру.
Обратимое
Ингибиторы, несхожие с субстратом,
присоединяются к какой-либо части
фермента, при этом активный центр
остается свободным для связывания с
субстратом, но катализ невозможен.
Например, ацетилхолин передает нервный импульс от одного нейрона к другому
через синаптическую щель.
В норме после передачи импульса фермент ацетилхолинэстераза инактивирует
вещество. Если данный фермент ингибировать ДФФ (нервно-паралитическим
отравляющим веществом), импульсы будут следовать один за другим, не давая
мышце расслабиться. В итоге может наступить параличь и даже смерть.

9.

Аллостерические ферменты это ферменты, действие которых связано с изменением формы (allos –
иной, другой; stereos – форма).
Ингибитор связывается со
специальным аллостерическим
центром
Происходит изменение структуры
активного центра фермента
субстрат
нормальная реакция
в отсутствие
ингибитора
фермент
место связывания
ингибитора
Меняется способность субстрата
связываться с ферментом.
в присутствии
ингибитора форма
активного центра
изменилась