БИОХИМИЯ
Биохимия изучает:
Биохимия включает ряд направлений
КУРС БИОХИМИИ
КУРС БИОХИМИИ
Роль биохимии среди медицинских дисциплин
Исследуются различные жидкости:
Виды желтух
ПРИЧИНЫ ГИПЕРГЛИКЕМИИ
История биохимии
Уровни изучения обменных процессов
Уровни изучения обменных процессов
Методы биохимии
Значение биохимии в медицине
Химический состав организма человека
Функции белков
Функции белков
Функции белков
Функции белков
Функции белков
СОСТАВ БЕЛКОВ
Виды гидролиза белка
Основные различия в строении белковых молекул
Основные различия в строении белковых молекул
Строение аминокислот
общие свойства аминокислот
общие свойства аминокислот
общие свойства аминокислот
общие свойства аминокислот
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
Биологическая классификация.
Биологическая классификация
Методы определения молекулярной массы белков 13.09.
Фенилаланин
Тирозин
Цистеин
Метионин
ТИПЫ СВЯЗЕЙ В БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛАХ
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ
ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ
ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ в молекуле инсулина
Селеновый статус Хабаровского края
Биологическая роль селена
Биологическая роль селена
Биологическая роль селена
Биологическая роль селена
Биологическая роль селена
Биологическая роль селена
Содержание селена в сыворотке крови жителей Хабаровского края (мкг/л)
Обеспеченность селеном жителей Хабаровского края
Обеспеченность селеном жителей Хабаровского края
Обеспеченность селеном жителей Хабаровского края
Обеспеченность селеном жителей Хабаровского края
Вклад различных продуктов питания в потребление Se жителями Хабаровска
Содержание селена в пресноводной рыбе Дальнего Востока
ВЫВОДЫ:
ВЫВОДЫ:
ПРОДУКТЫ С ПОВЫШЕННЫМ СОДЕРЖАНИЕМ СЕЛЕНА
Благодарим за внимание!
3.17M
Categories: biologybiology chemistrychemistry

Биохимия. Химический состав организма

1. БИОХИМИЯ

• БИОХИМИЯ изучает химические и
физико-химические процессы, которые
протекают в живых организмах и лежат в
основе всех проявлений
жизнедеятельности. 2

2. Биохимия изучает:


Химический состав организма.
Функцию различных молекул –
глюкоза, холестерин – изучает
метаболизм.
Регуляцию химических процессов в
организме.

3. Биохимия включает ряд направлений


БИОХИМИЯ СПОРТА
БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ
БИОХИМИЯ ЛЕКАРСТВ
БИОХИМИЯ КОСМИЧЕСКАЯ
БИОХИМИЯ ЖИВОТНЫХ
БИОХИМИЯ МИКРООРГАНИЗМОВ

4.

• Предметом изучения биохимии является
химия биологических молекул,
процессы, протекающие в живых
организмах в норме. Медицинская
биохимия ИССЛЕДУЕТ ИЗМЕНЕНИЯ,
ВОЗНИКАЮЩИЕ ПРИ
ПАТОЛОГИЧЕСКИХ СОСТОЯНИЯХ,
ЗАБОЛЕВАНИЯ, СВЯЗАННЫЕ С
ДЕФЕКТОМ МОЛЕКУЛ.

5. КУРС БИОХИМИИ


1. Структура и функции биомолекул. Это
такие разделы как химия белков, ферменты,
витамины, мембраны, нуклеиновые кислоты.
2. Биоэнергетика и метаболизм клеток –
основное «блюдо» биохимии. Это процессы,
приводящие к освобождению энергии при
окислении углеводов, белков, жиров, а также
процессы синтеза этих соединений в
организме.

6. КУРС БИОХИМИИ


3. Биохимия человека – биохимия
отдельных органов – эндокринной
системы, мышечной системы, крови.
Патогенез патологических изменений
на уровне отдельных молекул.

7. Роль биохимии среди медицинских дисциплин


Биохимия является
фундаментом медицины. Корни
медицины – анатомия,
физиология, гистология. Вся
медицина говорит терминами
биохимическими.

8. Исследуются различные жидкости:


кровь
моча
желчь
спинномозговая жидкость
биоптаты
различные пунктаты

9. Виды желтух

• гемолитическая (отравление грибами и
некоторыми ядохимикатами)
• вирусный гепатит (болезнь грязных рук и
парентеральный путь заражения)
• закупорка желчных протоков (камни желчного
пузыря)
• Дифференциальный диагноз можно поставить
только проведя биохимические исследования
крови и мочи больного – определение
билирубина.

10. ПРИЧИНЫ ГИПЕРГЛИКЕМИИ


Алиментарная гипергликемия
Сахарный диабет
Адреналовый тип.

11. История биохимии

• Первая кафедра физиологической химии
была организована 150 лет назад в
Московском университете. Немного
позднее такая же кафедра была открыта в
Казанском университете. Развивалось
направление статической биохимии –
изучали состав живых организмов.

12.

• В начале 20-го века стала развиваться
динамическая биохимия – биохимия
обменных процессов. Белок «уреаза»
был получен в кристаллическом виде в
1926 году.
• В 1937 году ученый Кребс открыл
процесс «цикл трикарбоновых кислот».

13.

• 1937 г. - Браунштейн открыл
реакции переаминирования
аминокислот и показал возможность
синтеза заменимых аминокислот.
• 1953 г. – Уотсон и Криг
предложили модель молекулы
ДНК

14.

• В дальнейшем были открыты и
установлена роль в обмене веществ
таких молекул как протстагландины
(вещества, близкие к гормонам,
вырабатываются в мембранах клеток)
• опиоидные пептиды – короткие
молекулы, состоят из аминокислот
• энкефаланы – состоят из 5 аминокислот,
снимают боль (по типу морфина),
выделяются при патологии.

15. Уровни изучения обменных процессов


Организменный – кровь, моча, желчь,
биоптаты. Животным можно вводить
вещества, меченные радиоактивным
изотопом – глюкоза, меченная по углероду.
Органный – можно изучать почку, печень,
другие органы. При операциях – удаляется
часть щитовидной железы – исследуют
удаленную часть органа

16. Уровни изучения обменных процессов


Клеточный – взять срез (например кожа,
соскоб слизистой). Изучается слой клеток.
Молекулярный уровень – изучают молекулы
белка, нуклеиновых кислот и их свойства.
Обнаруживается молекулярная патология –
серповидно-клеточная анемия. При этом
заболевании в молекуле основного белка
эритроцитов – гемоглобине –
обнаруживается замена в 6-м положении бета
цепи- аминокислота глутамат заменена
валином.

17. Методы биохимии


Исследования на целом организме in
vivo – метод нагрузок – сахарная
нагрузка.
Аналитические методы – берут
образцы тканей, клеток – обработка –
получают различные фракции методом
центрифугирования.

18. Значение биохимии в медицине


Биохимия – теоретическая основа медицина.
Знание биохимии важно для понимания
патогенеза заболеваний.
Диагностическое значение биохимии –
знание нормативов позволяет правильно
поставить диагноз (инфаркт миокарда – боль,
ЭКГ, биохимические маркеры – определяют
внутриклеточные белки, которые поступают
в кровь.
Мировоззренческая роль – понимание
процессов в медицине.

19.

БЕЛКИ

20. Химический состав организма человека

Белок – 19,6%. Вода 58,8%.
Жир14,7%. Углеводы – 1%.
• Белки – синоним протеины
преобладают по количеству среди
других органических веществ у
человека.

21. Функции белков

• Ферментативная – многие белки
являются ферментами. Все ферменты по
определению белки. Белки-ферменты
участвуют практически во всех реакциях
организма.

22. Функции белков

• Структурная – многие белки образуют
волокна. Они выполняют опорную или
защитную функцию. Главным
компонентом хрящей и сухожилий
является белок коллаген. Связки и кожа
содержат белок эластин.

23. Функции белков

Транспортные белки – связывают и
переносят специфические молекулы или
ионы из одного органа в другой.
Гемоглобин переносит кислород.
Липопротеины переносят липиды. Белок
трансферрин переносит металлы. Белок
церулоплазмин переносит медь.

24. Функции белков

• Защитные белки – иммуноглобулины
или антитела. Это специфические
белки образуются в лимфоцитах и
обладают способностью распознавать
проникающие в организм бактерии и
нейтрализовать их. Фибриноген и
тромбин – белки участвуют в
свертывании крови, предохраняют
организм от потери крови при
повреждении сосуда.

25. Функции белков

• Регуляторные белки – гормоны инсулин,
паратгормон
• Энергетическая роль 100 г – 4,1 ккал
(17,2 Кдж). Расходование белков при
голодании.
• Другие функции

26. СОСТАВ БЕЛКОВ


СОСТАВ БЕЛКОВ
99% С, O, H, N, P, S
C более 50%
N – 16,5 % используется при
определении белка по азоту

27. Виды гидролиза белка


кислотный
щелочной
Ферментативный
Продукты гидролиза 20 аминокислот

28. Основные различия в строении белковых молекул


По количеству аминокислот
По соотношению количества различных
аминокислот. Например, в белке
соединительной ткани коллагене 33% от
общего количества аминокислот
составляет глицин, а в молекуле
белкового гормона инсулина,
вырабатываемого в поджелудочной
железе, содержание глицина гораздо
меньше – всего 8%.

29. Основные различия в строении белковых молекул


Различная последовательность чередования
аминокислот. Это означает, что даже при
одинаковом соотношении разных аминокислот в
каких-нибудь двух белках порядок их
расположения этих аминокислот различен, то это
будут разные белки.
Количество полипептидных цепей в различных
белках может варьировать от 1 до 12, но если
больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)
По наличию небелкового компонента, который
называется «ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА».
Если ее нет, то это – простой белок, если есть –
сложный белок

30. Строение аминокислот

31. общие свойства аминокислот

• 1. Все они являются альфааминокислотами. Аминогруппа общей
части всех аминокислот присоединена к
альфа-углеродному атому.
• 2. По стереохимической конфигурации
альфауглеродного атома все они
принадлежат к L-ряду. Следовательно, все
эти 20 аминокислот имеют совершенно
одинаковый фрагмент молекулы.
Различаются они по строению радикалов.

32. общие свойства аминокислот

• 3. Хорошая растворимость в воде благодаря
наличию общего фрагмента молекулы.
Общий фрагмент обладает полярными
свойствами, потому что содержит
карбоксильную группу –COOH (при
физиологическом значении pH эта группа
заряжена отрицательно), и аминогруппы NH2 (при физиологическом значении pH
заряжена положительно).

33. общие свойства аминокислот

• 4. Способность к электролитической
диссоциации. Аминокислоты
существуют в водном растворе в виде
амфионов (биполярных ионов). В
целом такая молекула при
нейтральном значении pH (при pH=7)
электронейтральна.

34. общие свойства аминокислот

• 5. Наличие ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ
ТОЧКИ (ИЭТ, pI). (ИЭТ) - это
значение pH среды, при котором
молекула амфотерного вещества
(например, аминокислоты) находится
в электронейтральном состоянии.

35. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ


Гидрофобные аминокислоты (неполярные).
Компоненты радикалов содержат обычно
углеводородные группы, где равномерно
распределена электронная плотность и нет
никаких зарядов и полюсов. В их составе могут
присутствовать и электроотрицательные
элементы, но все они находятся в углеводородном
окружении. Например, в радикале метионина
сера окружена углеводородными группировками,
которые не позволяют этому элементу проявлять
своих электроотрицательных свойств: -(CH2)2-SCH3. Аналогичная ситуация наблюдается,
например, и в отношении азота, находящегося в
составе радикала триптофана.

36. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

• Гидрофобные аминокислоты
(неполярные).
• Глицин
• Аланин
• Валин
• Лейцин
• Изолейцин
• Пролин

37. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ


Гидрофильные незаряженные
(полярные) аминокислоты. Радикалы
таких аминокислот содержат в своем
составе полярные группировки:
Эти группы взаимодействуют с
дипольными молекулами воды,
которые ориентируются вокруг них.

38. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

• Гидрофильные незаряженные
(полярные) аминокислоты.

39. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

• Гидрофильные незаряженные (полярные)
аминокислоты.
• Серин
• Треонин
• Цистеин
• Метионин
• Аспарагин
• Глутамин

40. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ


Отрицательно заряженные аминокислоты.
Сюда относятся аспарагиновая и
глутаминовая кислоты. Имеют
дополнительную СООН-группу в радикале - в
нейтральной среде приобретают
отрицательный заряд.

41. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ


Положительно заряженные аминокислоты:
Имеют дополнительную NH2-группу (или
имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале в нейтральной среде приобретают
положительный заряд.
ЛИЗИН
АРГИНИН
ГИСТИДИН

42. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ


Ароматические аминокислоты
Фенилаланин
Тирозин
Триптофан

43. Биологическая классификация.

• Незаменимые аминокислоты, их еще
называют "эссенциальные". Они не могут
синтезироваться в организме человека и
должны обязательно поступать с пищей. Их
8 и еще 2 аминокислоты относятся к
частично незаменимым.
• Незаменимые: метионин, треонин, лизин,
лейцин, изолейцин, валин, триптофан,
фенилаланин.
• Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

44. Биологическая классификация

• Заменимые (могут синтезироваться в
организме человека). Их 10:
глутаминовая кислота, глутамин,
пролин, аланин, аспарагиновая
кислота, аспарагин, тирозин, цистеин,
серин и глицин.

45.

46. Методы определения молекулярной массы белков 13.09.

Методы определения
молекулярной массы белков
• Ультрацентрифугирование
(седиментационный анализ)
• Расчет по химическому компоненту
• Гельфильтрация
13.09.

47. Фенилаланин

H2N – СН – COOH
СН2

48. Тирозин

H2N – СН – COOH
СН2

49. Цистеин

H2N – СН – COOH
СН2

50. Метионин

H2N – СН – COOH
СН2
СН2
S
СН3

51.

52. ТИПЫ СВЯЗЕЙ В БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛАХ

Ковалентные
ПЕПТИДНАЯ
ДИСУЛЬФИДНАЯ
Нековалентные
ВОДОРОДНАЯ
ИОННАЯ
ГИДРОФОБНЫЕ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

53. ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ

54. ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ

55. ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ

56. ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ в молекуле инсулина

57. Селеновый статус Хабаровского края

д.м.н., профессор Ковальский Ю.Г.

58.

Martin Heinrich Klaproth
(1743 –1817)

59. Биологическая роль селена

• Входит в состав простетической группы
фермента глутатионпероксидазы
• Участвует в антиоксидантной защите
мембран клеток от повреждения
активными формами кислорода
• Инактивация ПОЛ

60. Биологическая роль селена

• участвует в детоксикации
перекиси водорода и
гидроперекисей ненасыщенных
жирных кислот , препятствует
образованию чрезвычайно
реакционно-способного
гидроксильного радикалаактивного инициатора

61. Биологическая роль селена

Кардиопротективный эффект:
уменьшает количество
гидропероксидов фосфолипидов и
холестерина в составе ЛПНП;
защита эндотелия от воздействия
свободных радикалов путем
предотвращения образования
пероксинитрита;

62. Биологическая роль селена

• дефицит селена приводит к изменению
соотношения тромбоксан/простациклин,
следствием чего является вазоконстрикция
и нестабильность атеросклеротической
бляшки.

63. Биологическая роль селена

• дефицит селена приводит к изменению
соотношения тромбоксан/простациклин,
следствием чего является вазоконстрикция
и нестабильность атеросклеротической
бляшки.

64. Биологическая роль селена

Антиканцерогенный эффект.
Иммуномодулирующий эффект.
Участие в синтезе тиреоидных гормонов
( селен является компонентом дейодиназ,
участвующих в конверсии тироксина (Т4) в
(ТЗ), осуществляя дейодирование наружного
кольца Т4).

65.

Обеспеченность селеном населения РФ
• Недостаточность обеспеченности
• Субоптимальная обеспеченность
• Оптимальная обеспеченность

66.

Цель исследования:
* комплексная оценка селенового статуса
Хабаровского края
Объект исследования:
* доноры крови (возраст 20-50 лет),
продукты питания, рыба
Предмет исследования:
* содержание селена в сыворотке крови,
биологических объектах Хабаровского края
Время проведения исследований
2005 – 2014 годы

67. Содержание селена в сыворотке крови жителей Хабаровского края (мкг/л)

Населенный пункт
M+δ
г. Хабаровск
82,5 + 11,03
г. Комсомольск-на-Амуре
69,4 + 19,5
г. Николаевск-на-Амуре
70,5 + 16,8
г. Охотск
87,5 + 21,9
г. Ванино
94,2 + 15,8
г. Амурск
100,7 + 20,1
п. Солнечный
87,7 + 16,05
Пос. им. Полины Осипенко
86,6 + 14,7
с. Богородское
80,5 + 16,0
с. Троицкое
108,3 + 27,0
г. Вяземский
83,3 + 17,2
г. Бикин
101,9 + 10,8

68.

69. Обеспеченность селеном жителей Хабаровского края

У практически здоровых жителей
Хабаровского края установлен дефицит
селена с уровнем микроэлемента в
сыворотке крови в пределах 60-80% от
величины физиологического оптимума (т.е.
в пределах 70-90 мкг/л).

70. Обеспеченность селеном жителей Хабаровского края

• Минимальные средние значения
содержания селена выявлены у жителей
г.Комсомольска-на-Амуре (69,4 + 19,5
мкг/л),
• Максимальные (108,3 + 27,0 мкг/л) у
жителей с. Троицкое.

71. Обеспеченность селеном жителей Хабаровского края

• Индивидуальные значения уровня Se
в сыворотке крови достигают
критических значений - 50 мкг/л и
ниже в городах
• Вяземский,
• Комсомольск-на-Амуре
• Николаевск-на-Амуре

72. Обеспеченность селеном жителей Хабаровского края

• Доля лиц с недостаточным
потреблением Se по всем
обследованным регионам составила
83%, что свидетельствует о
необходимости коррекции Se статуса в
Хабаровском крае.

73.

Содержание селена (M±SD) в продуктах
питания Хабаровского края
Наименование
n
Se (мкг/кг с.м.)
Говядина
4
307 ± 56
Говяжья печень
4
512 ± 66
Говяжьи почки
4
5054 ± 1090
Свинина
3
320 ± 20
Печень свиная
2
722 ± 17
Почки свиные
2
5064 ± 562
Куриные окор.
2
231 ± 19
Куриная печень
2
2200 ± 838
Овощи
5
49 ± 20
Пшеница
3
53 ± 10
Овес
3
60 ± 26
Хлеб пшен.
4
214 ± 34

74. Вклад различных продуктов питания в потребление Se жителями Хабаровска

молочные
продукты
яйца
6,9
8,7
овощи
мясо
0,15
29,7
33,46
зерновые
21,07
рыба

75. Содержание селена в пресноводной рыбе Дальнего Востока

• Уровни накопления селена в пресноводной
рыбе в среднем 283 мкг/кг мышечной ткани.
• Существенные видовые различия в
способности рыбы аккумулировать селен
• Один и тот же вид рыбы способен
аккумулировать разные количества селена в
зависимости от места обитания
• Преобладает количество видов рыбы с низким
содержанием селена

76. ВЫВОДЫ:

• впервые проведенная комплексная оценка
Se статуса населения Хабаровского края
позволила установить дефицит селена
• Угрожающе низкая обеспеченность селеном
выявлена в таких городах, как
Комсомольск-на-Амуре и Николаевск-наАмуре
• полученные нами сведения могут быть
использованы для составления программы
оптимизации Se статуса населения
Хабаровского края.

77.

ВЫВОДЫ:
• Наиболее безопасным путем коррекции
является обогащение кормов
сельскохозяйственной птицы и животных в
пищевой цепи, что должно стать одной из
главных составляющих региональной
программы по снижению прогрессирования
депопуляционных процессов в регионе за
счет повышения выживаемости и
качества жизни его жителей.

78. ВЫВОДЫ:

• С учетом прогнозируемого падения
содержания микроэлемента в
продуктах растениеводства
становится необходимым
осуществление мониторинга уровня
селена в объектах окружающей среды
и прогнозирование селенового статуса
территорий.

79. ПРОДУКТЫ С ПОВЫШЕННЫМ СОДЕРЖАНИЕМ СЕЛЕНА

80. Благодарим за внимание!

English     Русский Rules