Биохимия, наука о химических основах жизнедеятельности

1. БИОХИМИЯ наука о химических основах жизнедеятельности

1.Статическая
2.Динамическая
3.функциональная

2. Объект исследования и разделы

Биохимия
Биохимия
растений
микроорганизмов
Биохимия животных
Биохимия человека

3.

Биохимия человека
Эволюционная
Космическая
Фармацевтическая
всасывание лекарств, их биотрансформация,
обезвреживание
Клиническая
биохимия
Скрининг, диагностика, мониторинг,
эффективность лечения
Медицинская энзимология
энзимопатология (фенилкетонурия)
энзимодиагностика (АЛТ АСТ)
энзимотерапия (мезим, пензитал,пепсин)

4.

К летка
О рганеллы
(м ем б р ан а, я д р о , м и то хо н д р и и , л и зо со м ы ,
эн д о п л азм ати ч еск и й р ети кул ум , ап п ар ат Гол ьд ж и )
П ол и ф ерм ен тн ы е ком п лексы
Б иополим еры
Н уклеиновы е
ки слоты
М он он уклеоти д ы
Белки
А м инокислоты
У гл е в о д ы
Л ипиды
М оносахара
Глицерин,
ж ирны е
ки слоты
Н е о р г а н и ч е с к и е с о е д и н е н и я ( С О 2. Н 2О , N Н 3, О 2)

5. Химический состав организма человека

Название вещества
Масса, кг
Содержание
от общей массы, %
Белки
14,0
19,6
Нуклеиновые кислоты
0,7
1,0
Углеводы
0,7
1,0
Липиды
10.6
14,7
Неорганические соли
3,5
4,9
Вода
42,0
58,8

6. Функции белков

Структурная (пластическая)
Регуляторная
(ферменты, гормоны)
Генетическая
Транспортная
Защитная
Энергетическая
Депонирующая (запас и питание)
Сократительная и двигательная

7. классификация по химическому строению

ПРОСТЫЕ
Состоят только из
аминокислот
СЛОЖНЫЕ
кроме полипептидных
цепей, содержат в своем
составе небелковую
часть -
простетическую
группу

8.

ПРОСТЫЕ
Гистоны
протамины
альбумины
Глобулины
СЛОЖНЫЕ
Хромопротеины
Нуклеопротеины
Гликопротеины
Липопротеины
Металлопротеины
фосфопротеины

9. Классификация по форме молекулы

глобулярные
альбумины
фибриллярные
коллаген

10. Классификация по функциональному (биологическому) признаку

Сократительные
Транспортные
Ферменты
гормоны

11. Классификация по молекулярной массе

Пептиды
до 10 а.к. ММ 1000Да
Олигопептиды
40 а.к. ММ 1000-4000 да
Белки
40 а.к. ММ до 2000 000 Да

12. Аминокислоты (АК)

R
|
NH 2 - C α – COOH
|
H

13.

АМИНОКИСЛОТЫ
R-CН-CООН
NH2
1.Аминокислоты входящие в состав -20
2.Модифицированные
аминокислоты
оксилизин, оксипролин
3.Аминокислоты
в
свободном
виде,
используются для синтеза углеводов и
жиров
4. Редкие аминокислоты встраивающиеся в
процессе трансляции:
Формилметионин (прокариоты)
Селеноцистеин (в процессе синтеза
белка на рибосоме)
Пирролизин (бактерии -синтез метана).

14.

Глицин
Н-
полярная
Аланин
-СН 3
неполярная
Валин
Лейцин
Изолейцин
-СН-СН 3
СН 3
-СН 2-СН-СН 3
СН 3
-СН-СН 2-СН 3
СН 3
неполярная н/з
неполярная н/з
неполярная н/з

15. Гидроксиаминокислоты

Серин
-СН2-ОН
Треонин
-СН-СН3
ОН
полярная
полярная н/з

16. Cеросодержащие

Цистеин
Метионин
-СН2-SH
-СН2-СН2-S-СН3
полярная
неполярная н/з

17. Ароматические

Фенилаланин
Тирозин
триптофан
-С Н 2-
-О Н
-С Н 2-С Н 2N Н

18.

Положительнозаряженные
Лизин
-(СН2)4-NH2
полярная заряженная
н/з
Аргинин -(СН2)3-NH-C-NH3
║
NH
полярная заряженная
полузаменимая
гистидин
полярная заряженная

19.

-С Н 2Н N
N
-С Н 2
гистидин
Н N
N

20.

Отрицательнозаряженные
Аспарагиновая кислота
Глютаминовая кислота
-СН2-СООН
-СН2-СН2-СООН
АМИДЫ
Аспарагин
неполярная?
глютамин неполярная ?
-СН2-СОNH2
-СН2-СН2-СОNH2

21. Иминокислота

ПРОЛИН
N
Н
-С О О Н

22. Классификация по химическому строению

Алифатические
Циклические
гетероциклические

23. Классификация по заряду

Заряженные: Кислые, Основные
Участвуют в образовании водородных связей;
Обеспечивают ионные взаимодействия внутри белка;
Обеспечивают ионные взаимодействия с другими
молекулами.
Полярные незаряженные ОН-, SHУчаствуют в образовании водородных связей внутри белка.
Участвуют в образовании водородных связей с другими
молекулами.
Неполярные ала, вал, лей изолей, фен
Формируют компактное внутренне ядро, стабилизирующее структуру
белка;
Участвуют в формировании межсубъединичных контактов;
Организуют гидрофобные контакты с определенными лигандами.

24. По биологическому значению

Заменимые
Незаменимые
Для человека незаменимыми являются 8 аминокислот :
Val, Ile, Leu, Thr, Met, Phe, Trp, Lys
(для детей дополнительно необходим His);
Cys и Tyr – зависят от незаменимых аминокислот образуются только из Met и Phe соответственно;
◦ Для белой крысы незаменимыми являются 10
аминокислот, добавляются His и Arg;
◦ E.сoli синтезирует все аминокислоты.

25. По медицинскому значению

Глюкогенные глицин – на синтез углеводов
асп,глу аланин,серин,тре, вал, арг гис мет
Кетогенные – на синтез жиров
Лей,илей, тир, фен

26. Обозначения аминокислот

Alanine
Ala
Arginine
Arg
Asparagine Asn
Aspartic acid Asp
Cysteine
Cys
Glutamine
Gln
Glutamic acid Glu
Glycine
Gly
Histidine
His
Isoleucine
Ile
Leucine
Leu
Lysine
Lis
A
R
N
D
C
Q
E
G
H
I
L
K
Methionine Met
PhenylalaninePhe
Proline
Pro
Serine
Ser
Threonine
Thr
Tryptophan Trp
Tyrosine
Tyr
Valine
Val
M
F
P
S
T
W
Y
V
Asn/Asp
Gln/Glu
B
Z
Asx
Glx

27.

Физико-химические свойства
аминокислот
Стереоизомерия
(хиральный центр, у тре и илей их 2)
НС=О
НС-ОН
Н2С-ОН
D-глицероальдегид
ОН-С=О
НС-NH2
R
D-аминокислота
ОН-С=О
NH2-С-Н
R
L-аминокислота

28.

Обладают оптической
активностью
Левовращающие (-) гис, про,
сер, тре, фен
Правовращающие(+) ала, арг,
глу,илей, лиз

29.

Спектр поглощения
ультрафиолетовая область
тир три - 280 нм
Фен
- 260
Цис
- 240

30. Кислотно-основные свойства

Н
Н
Н
_
R-C-CООН R-C-CОО R-C-CОО
+NH3
+NH3
NH2
Кислая среда
Как кислота
нейтральная
щелочная
ИЭТ
как основание

31.

ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

32. Способность к полимеризации – образование амидной (пептидной) связи

33. Формирование полипептидной цепи

H2O

34.

O
O
O
NH2-CH-C----N-CH-C----N-CH-C-OH
H
H CH3
H CH- CH3
CH3
Гли- ала- вал
Глицил-аланил-валин

35.

Особенности пептидной связи
•Планарная, жесткая
•Транс-конфигурация
•Частично двойная
длина связи С-N
1,49
С=N
1,27
Пептидная
1,32
•Способность к образованию
водородной связи