Лекции по биохимии

1.

Лекции по
биохимии
зав. кафедрой КЛД, профессор
В.В. Алабовский

2. Биологическая химия является наукой, которая изучает химический состав и превращения веществ в организме, а также устанавливает

связь между
данными превращениями и
физиологическими процессами в
органах и тканях.

3.

этап 3
Этапы развития болезни
этап 2
этап 1
J
-ОН
Лекарства
-ОН
-ОН
J
J
J
-ОН
J
-О-
J
-ОН
J
J
J
J
-О-
J
J
-О-
J ОН
J
J
ОН

4.

Лабораторная диагностика в лечебном процессе
Лечебные действия
Визуальное и
клиническое
обследование
Предваритель
ный диагноз
Первичные
анализы
Корректировка лечения
Уточнение диагноза
Контроль качества
лечения
Специализи
рованые
анализы
Окончатель
ный
диагноз
Контроль
выздоров
ления
Контрольные
анализы

5. Роль биохимии в медицине

• Дает возможность установить причину,
вызывающую болезнь;
• Позволяет понять закономерности,
лежащие в основе протекания болезни;
• Определяет конкретные места нарушений
обменных процессов, вызывающих
болезнь;
• С помощью биохимических методик можно
количественно оценить тяжесть данных
нарушений;

6. Роль биохимии в медицине

• С помощью веществ (лекарств) можно
устранить нарушения и восстановить
нормальное протекание химических
процессов у больного;
• С помощью биохимических анализов
оценивается эффективность лечения и
срок завершения лечения больного.

7. Разделы биохимии: 1. Статическая биохимия 2. Динамическая биохимия 3. Функциональная биохимия

8.

• Статическая биохимия – изучает
химический состав живых организмов;
• Динамическая биохимия – изучает
превращения химических веществ;
• Функциональная биохимия – изучает
связь между биохимическими
превращениями и физиологическими
процессами в организме.

9. Разделы динамической биохимии

Обмен
углеводов
Обмен
белков
Энергетический обмен
Обмен
липидов
Минеральный обмен

10. Тема № 1 Строение и свойства белков

11. Роль белков в организме

Структурная
Каталитическая
Транспортная
Регуляторная
Защитная
Гомеостатическая
Депонирующая
Функциональная

12. Уровни организации белковой молекулы

• Первичная структура
• Вторичная структура
• Третичная структура
• Четвертичная структура

13.

Под первичной
структурой белка
понимают
порядок соединения
аминокислот в
полипептидной цепи

14. Строение аминокислоты

α
H-N–CH– C = O
|
Н
ОН
аминогруппа
R
карбоксильная
группа

15. Свойство карбоксильной группы

H-N–CH– C = O
Н
|
О··Н
R
Пара электронов,
соединяющие атом
кислорода с водородом

16. Диссоциация карбоксильной группы на протон (Н+) и остаток кислоты (анион)

H2N–CH– C = O
+
|
О·· + Н
R
протон
оставшийся электрон,
придает кислороду
отрицательный заряд

17. протон (Н+) присоединяется к атому азота аминогруппы

H2N–CH– C = O
|
О
R
+
Н
протон

18. Присоединение частицы (Н+), не имеющего электрона, создает на атоме азота положительный заряд

+
H2N –CH–
Н
|
R
C=O
О

19.

В каком состоянии находится
аминокислота - в виде сухого
порошка или в растворе?
H2N–CH– COОН
|
R

20. Аминокислота в водной среде имеет положительный и отрицательный заряды

H3N+ –CH – COО
|
R

21. Строение некоторых аминокислот

H2N–CH–COOH
|
СН3
аланин (АЛА)
H2N–CH–COOH
|
CH2
|
CH2
|
COOH
глутаминовая
кислота (ГЛУ)
H2N–CH–COOH
H2N–CH–COOH
|
СН2–ОН
серин (СЕР)
H2N–CH–COOH
|
CH2
|
CH2
|
CH2
|
CH2–NH2
лизин (ЛИЗ)
|
СН2–SН
цистеин (ЦИС)
H2N–CH–COOH
|
CH2
|
фенилаланин
(ФЕН)

22.

Классификация аминокислот
1. Моноаминомонокарбоновые
2. Моноаминодикарбоновые
3. Диаминомонокарбоновые
4. Серусодержащие
5. Имеющие спиртовую группу
6. Циклические

23. Соединение аминокислот друг с другом

О
H2N–CH–C–OH
|
СН3
+
О
H-N–CH–C–OH
H
|
СН2–ОН
О
О
H2N–CH–C ––– N–CH–C–OH
|
H
|
СН3
СН2–ОН
+
H2O

24.

Главное свойство аминокислот образование пептидов и полипептидов
H2N–CH–CO
дипептид
HN–CH–COOH
R
R

25. Вторичная структура белка

альфа-спираль
бета-структура

26. Альфа- бета- структуры белка

R
O
H
H
CH
C
N CH
R
N
С
O
C N
H
O
R
0,54 нм
CH
фрагмент коллагена

27.

Третичная структура белка
-COOH
NH2

28.

Строение молекулы инсулина
Пептид В
Пептид А

29. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка

ИОННЫЕ СВЯЗИ
NH3+
ООС
ГЛУ
ГИДРОФОБНЫЕ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
-NH2

30.

Нагревание белка до 100о С
NH3+
ООС
-NH2
ГЛУ

31.

Денатурация белка

32. Четвертичная структура белка

33. Кооперативные изменения конформации протомеров гемоглобина при присоединении О2

легкие
О2
О2
О2
Венозная кровь
артериальная кровь

34. Изменение конформации протомеров гемоглобина при отдаче О2 тканям

О2
О2
О2
О2
артериальная кровь
венозная кровь

35. Субъединичные структуры глутаминсинтетазы

вид сбоку
вид сверху

36. Свойства белков

• Имеют заряды (положительные и
отрицательные)
• Имеют разную растворимость в воде
• Способны выпадать в осадок
• Имеют гидратную оболочку
• Способны менять форму молекулы
• Способны взаимодействовать между
собой (принцип узнавания)

37.

Белки сыворотки крови

38.

Белки имеют заряд
Отрицательные заряды
создают глутаминовая и
аспарагиновая кислоты.
Положительные заряды
создают лизин, аргинин и
гистидин.

39. Радикалы аминокислот

H2N–CH–COOH
|
СН3
аланин (Ала)
H2N–CH–COOH
|
CH2
|
CH2
|
COO
глутаминовая
кислота (Глу)
H2N–CH–COOH
H2N–CH–COOH
|
СН2–ОН
серин (Сер)
H2N–CH–COOH
|
CH2
|
CH2
|
CH2
|
+
CH2–NH3
лизин (Лиз)
|
СН2–SН
цистеин (Цис)
H2N–CH–COOH
|
CH2
|
фенилаланин
(Фен)

40. Диссоциация глутаминовой кислоты в воде

--- HN–CH–CO---
|
CH2
|
CH2
|
COO Н
---HN–CH–CO---
|
CH2
|
CH2
|
COO
+
Н+
Кислая среда

41. Свойство лизина

---HN–CH–CO--|
CH2
Н2О
|
+
CH2 + Н + ОН|
СН2
|
СН2-NН2
---HN–CH–CO--|
CH2
|
CH2
+
ОНЩелочная
|
среда
СН2
|
СН2-NН3+

42.

Аминокислота валин
--- HN–CH–CO--|
CH
CH3
CH3
Нейтральная среда

43. Влияние кислотности среды на заряд белка

ГЛУ
белок
--СООН
ГЛУ --СОО
Растворение в воде
ЛИЗ --NH3+
ЛИЗ --NH2
Кислая
среда
Щелочная
среда
ГЛУ --СООН
ГЛУ--СОО
избыток Н +
ЛИЗ --NH3+
ГЛУ--СОО
ЛИЗ --NH3
избыток ОН -+
+
ЛИЗ --NH3
+
ГЛУ --СОО
+ Н2О
ЛИЗ --NH2

44. Движение белков в электрическом поле (электрофорез)

АНОД
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
КАТОД
-------
старт
-- - -
-----

45. Движение белков в электрическом поле (электрофорез)

АНОД
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
КАТОД
------------ --старт
сыворотка
крови

46. Движение белков в электрическом поле (электрофорез)

АНОД
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
КАТОД
-------- - - -- --старт

47. Движение белков в электрическом поле (электрофорез)

АНОД
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
КАТОД
------- -
-- - ----
старт

48. Движение белков в электрическом поле (электрофорез)

АНОД
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
КАТОД
-------
--- - --старт

49. Движение белков в электрическом поле (электрофорез)

АНОД
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
КАТОД
-------
--- - --старт

50. Движение белков в электрическом поле (электрофорез)

АНОД
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
КАТОД
-------
--- - --старт

51. Движение белков в электрическом поле (электрофорез)

АНОД
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
КАТОД
-------
старт
-- - -
-----

52. Электрофорез сыворотки крови

денситограмма
Электрофорез сыворотки крови
альфа-1бетаальфа-2
гамма - глобулины
старт
альбумины
+
сыворотка крови

53.

Роль аминокислот,
содержащих
гидрофобные радикалы
(аланин, валин, лейцин,
изолейцин,
фенилаланин, тирозин)

54. Гидрофобные радикалы аминокислот

H2N–CH–COOH
|
СН3
аланин (АЛА)
H2N–CH–COOH
|
CH2
|
CH2
|
COOH
глутаминовая
кислота (ГЛУ)
H2N–CH–COOH
|
СН2–ОН
серин (СЕР)
H2N–CH–COOH
|
CH2
|
CH2
|
CH2
|
CH2–NH2
лизин (ЛИЗ)
H2N–CH–COOH
|
СН2–SН
цистеин (ЦИС)
H2N–CH–COOH
|
CH2
|
фенилаланин
(ФЕН)

55.

Строение гидрофильных
и гидрофобных белков
Гидрофильная поверхность белка
Н2О
Н2О
Н2О
Н2О
-СН3
-СН3 Н3С-
-
НОН2О
-
-ОН
-OOC-
Н2О
-СОО-
Н2О
-
-
Н2О
-NH2
Н2О
Н2О
Н2О
-NH2
Н2О
Н2О
Н2О
Н2О
Н2О
Н2О
Н2О
Н2О
-
Н3С-
-СН3
-
Н2О
Н2О
-СН3
Н2О
Н2О
Н2О
Н2О
мембрана
Н2О
Гидрофобная поверхность белка

56.

57.

Протеинопатии
Серповидно-клеточная анемия
нормальный эритроцит
анемия

58.

мутация
глутаминова
я кислота
валин

59. Высаливание белков

Гидратная оболочка
Гидратная оболочка
NH4
NH4
+
+
NH4
+
NH4
+
(NH4)2SO4
NH4
+
NH4
+
NH4
+
NH4
+

60. Классификация белков

• Простые белки
( состоят только из аминокислот)
• Сложные белки
(в состав белка входят различные
вещества –углеводы, липиды,
нуклеотиды, металлы, витамины и др.)

61. Простые и сложные белки

миоглобин
альбумин
ГЕМ

62. Простые белки

Альбумины
Глобулины
Протамины
Гистоны
Глютелины
Проламины

63. Схема строения альбумина

Гидрофобная площадка
+Н N3
+Н N3
+Н N3
-СОО
-СОО Са2+
Са2+

64. Роль альбумина

Запасной источник аминокислот
Компонент буферной системы
Осмотически активный белок
Переносчик жирных кислот
Переносчик жирорастворимых витаминов
Переносчик жирорастворимых гормонов
Са-связывающий белок в сыворотке крови

65.

глобулины

66.

γ - глобулиновая фракция
сыворотки крови
Содержит иммунные
глобулины (IgA; IgЕ;
IgМ; IgD; IgG).

67.

α1-глобулины
α2-глобулины
β - глобулины
γ - глобулины

68. Основной функцией сывороточного IgA является обеспечение местного иммуните­та, защита дыхательных, мочеполовых путей и

Основной функцией сывороточного IgA является обеспечение
местного иммунитета, защита дыхательных, мочеполовых
γ - глобулины
путей и желудочно-кишечного тракта от инфекций.

69.

Протамины
и гистоны

70. Роль гистонов в структуре ДНК

Цепь ДНК
гистоны
нуклеосома

71.

Кислотность ДНК в хромосоме нейтрализуется
щелочным характером щелочно-реагирующих
аминокислот: лизина, аргинина и гистидина.
Кислота (ДНК)
Кислота (ДНК)
Основание
арг; лиз,
гис

72. Роль протаминов и гистонов

• Факторы укорочения полинуклеотидной
цепи
• Нейтрализуют кислотность ДНК
• Являются регуляторами транскрипции
(места нуклеосом являются
заблокированными)

73.

Проламины и
глютелины
– белки растительного
происхождения

74.

75. Сложные белки

• Нуклеопротеины
• Липопротеины
• Хромопротеины
• Фосфопротеины
• Гликопротеины
• Белки-ферменты

76.

Строение
нуклеопротеинов

77.

нуклеиновая кислоты
ДНК
РНК
дезоксирибонуклеотиды
рибонуклеотиды
дАМФ, дГМФ
АМФ, ГМФ
дТМФ, дЦМФ
УМФ, ЦМФ
азотистое
основание
аденин, гуанин,
тимин, урацил
цитозин
пентоза
рибоза или
дезоксирибоза
остаток
фосфорной
кислоты

78.

NН2
А
О
Р
нуклеотид
он он
NН2
А
О
он
он он
нуклеозид

79. Строение нуклеотида

NH2
Аденозинмонофосфорная
кислота (АМФ)
N
N
О
N
О
N
СН2- О – Р- ОН
ОН
ОH
ОН

80.

NН2
АМФ
А
Р
О
он
NН2
он
АДФ
А
Р
Р
О
он
он
NН2
АТФ
А
Р
О
он
он
Р
Р

81.

Правила названия нуклеотидов
азотистое
название
основание
нуклеозида
Аденин
аденозин
аденозин монофосфат
Гуанин
гуанозин
гуанозин моно фосфат
Тимин
тимидин
тимидин моно фосфат
Урацил
уридин
уридин моно фосфат
Цитозин
цитидин
цитидин моно фосфат
Название нуклеотида

82.

А
О
СН2-О – Р =О
ОН
Н
Т
О
О
СН2-О – Р =О
ОН
H
Ц
О
О
СН2-О – Р= О
ОН
H
О
первичная
структура ДНК

83. Двойная спираль ДНК (вторичная структура)

84. Третичная структура ДНК

Цепь ДНК
гистоны
нуклеосома

85.

Укладка длинной цепи ДНК
в хроматиновые нити

86. Регуляторные участки ДНК

полимераза (необходима для синтеза копии ДНК или и-РНК)
репрессор (блокирует синтез ДНК или и-РНК)
содержит информацию о строении белка
промотор оператор
структурный ген

87. Этап инициации транскрипции. Удаление репрессора.

комплекс
ферментов
гормон

88. Начало процесса транскрипции

комплекс
ферментов

89. Транскрипция гена

90. Транскрипция гена

91. Транскрипция гена

92. Транскрипция гена

93. Транскрипция гена

ДНК

94. Транскрипция гена

ДНК

95. Транскрипция гена

ДНК

96.

Присоединение к информативной
части и-РНК контактного участка
«сар» и «полиаденилового хвоста».
сар
А-А-А-А- - -А-А-А-А
полиадениловый
«хвост»

97.

Завершение синтеза и-РНК
сар
А-А-А-А- - -А-А-А-А

98.

А
О
СН2-О – Р=О
ОН
ОН
У
О
О
СН2-О – Р=О
ОН
ОH
Ц
О
О
СН2-О – Р= О
ОН
ОH
О
первичная
структура РНК

99.

Задача -1
Сколько нуклеотидов
содержит
информативная часть
и-РНК, кодирующая
белок, состоящий из
100 аминокислот?

100.

Задача-2
Кто читает
информацию,
заключенную
в и-РНК?

101. Строение т-РНК

антикодон
У-А-Ц
Ц
Ц
А
акцепторный
участок

102.

Взаимодействие кодона с антикодоном
кодон кодон кодон кодон
-А-Ц-Г-А-У-Г-А-У-Ц-Г-А-У-А-Ц-Г- - - - - и-РНК
У-А-Ц
рибосома
Ц
Ц
А -аминокислота

103.

рибосомальные РНК
18 s РНК
28 s РНК

104.

Строение
липопротеинов

105. Клиссификация липидов

Простые
Сложные
триацилглицерины Фосфолипиды Гликолипиды Стериды
(жиры)

106.

триацилглицерин
О
СН2 – О – С – С17Н35
О
СН – О– С – С15Н31
О
СН2 – О – С – С17Н31

107. С15Н31 СООН – пальмитиновая кислота С17Н35 СООН – стеариновая кислота С17Н33 СООН – олеиновая кислота С17Н31 СООН – линолевая

Формулы высших жирных кислот
С15Н31 СООН – пальмитиновая кислота
С17Н35 СООН – стеариновая кислота
С17Н33 СООН – олеиновая кислота
С17Н31 СООН – линолевая кислота
С17Н29 СООН – линоленовая кислота
С19Н31 СООН – арахидоновая кислота

108.

Двойные связи в линолевой
кислоте
16 15 14
13
12
11
10
9
8
7
6
5
4
3
2
1
Н3С- СН2-СН2-СН2= СН2-СН2-СН2= СН2-СН2-СН2- СН2-СН2-СН2- СН2-СН2-СООН
С17Н35 СООН стеариновая предельная кислота
С17Н31 СООН линолевая непредельная кислота

109.

Непредельные высшие кислоты
не синтезируются в организме
человека. Поэтому люди
испытывают необходимость
ежедневного приема
ненасыщенных жирных кислот
с продуктами питания
(жидкие масла)

110.

ХИМИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ФОСФОЛИПИДА
СН3 СН3 СН3
N+
холин
О
СН2-О-С
СН2
СН2
СН3
О
СН -О- С
СН3
О
-О-Р-О
СН2
О
гидрофильная часть
гидрофобная часть молекулы
(остатки двух жирных кислот)

111. Строение фосфолипидной молекулы

гидрофильная часть
гидрофообная часть

112. Гидрофобные белки мембран клеток

113.

ХОЛЕСТЕРИН
СН3
СН3
СН3
СН3
СН3
НО

114.

ЭФИР ХОЛЕСТЕРИНА
СН3
СН3
СН3
С17Н31
С=О
О
СН3
СН3

115. ЛИПОПРОТЕИдЫ – КОМПЛЕКС ЛИПИДОВ И ОСОБЫХ БЕЛКОВ – АПОПРОТЕИНОВ

АПОПРОТЕИНЫ
ГИДРОФИЛЬНАЯ
ПОВЕРХНОСТЬ
фосфолипиды
триглицериды
холестерин

116.

Сравнительные размеры липопротеидов крови
рассеивают
свет
Хиломикроны
(состоят из
триглицеридов)
ЛПОНП (состоят из
холестерина и
триглицеридов)
не
рассеивают
свет
ЛПНП (состоят из холестерина)
ЛПВП (состоят из холестерина)

117.

Липопротеиды крови

118.

Строение
хромопротеинов

119.

Примеры белков хромопротеинов
миоглобин
гемоглобин
цитохромы

120. Молекула миоглобина

121. Молекула гемоглобина

122. Строение оксигемоглобина

О2
О2
О2
О2

123. Присоединение гема к глобину

ГИС
Fe2+
ГИС

124. Присоединение кислорода к гему гемоглобина

ГИС
Fe2+
О2
ГИС

125. Кооперативные изменения конформации протомеров гемоглобина при присоединении О2

3О2
О2
венозная кровь
артериальная кровь

126. Изменение конформации протомеров гемоглобина при отдаче О2 тканям

О2
О2
О2
О2
артериальная кровь
венозная кровь

127. Карбоксигемоглобин

ГИС
Fe2+
СО

128. Метгемоглобин

ГИС
Fe3+ОН

129.

Гликопротеины
(преобладает белковая часть)
Протеогликаны
(преобладает углеводный компонент)

130.

углеводы
моносахариды
альдозы
дисахариды
кетозы
полисахариды
гомополисахариды
гетерополисахариды
триозы
глицериновый
альдегид
диоксиацетон
пентозы
гексозы
рибоза
глюкоза
крахмал
гиалуроновая к-та
дезоксирибоза
фруктоза
гликоген
хондроитинсульфаты
ксилоза
галактоза
клетчатка
дерматансульфаты
ксилулеза
гепарин
сахароза
лактоза

131.

Есть ли среди представленных
веществ углеводы ?
СН3
СН2ОН
С=О
С=О
СН2ОН
СН2ОН
Н
С=О
Н-С-ОН
СН2ОН
Н
С=О
Н-С-Н
СН2ОН

132.

формулы триоз
СН2ОН
С=О
СН2ОН
диоксиацетон
Н
С=О
Н-С-ОН
СН2ОН
глицериновый
альдегид

133.

формулы пентоз
Н
С= О
Н
С= О
Н
С= О
Н
С= О
Н- С -ОН
Н- С -ОН
Н-С-ОН
Н-С– Н
НО-С-Н
НО-С-Н
Н-С-ОН
Н-С-ОН
HО-C-Н
H-C-ОН
H-C-ОН
H-C-ОН
СН2ОН
СН2ОН
ксилоза
арабиноза
СН2ОН
рибоза
СН2ОН
дезоксирибоза

134.

Представители гексоз
Н
С=О
Н-С-ОН
HO-С-Н
СН2ОН
С=О
НО-С-Н
Н-С-ОН
Н-С-ОН
H-C-OH
Н-С-ОН
СН2ОН
глюкоза
СН2ОН
фруктоза
Н
С=О
Н-С-ОН
HO-С-Н
НО-С-Н
H-C-OH
СН2ОН
галактоза

135.

Схема образования полуацеталя
δ+
δ-
δ+
δ-
н-о-сн3
СН3 – С = О
Н
ОН
полуацетальный
гидроксил
СН3 – С -о-сн3
Н
полуацеталь

136.

Образование полуацетальной формы
глюкозы (по ХЕУОРЗУ)
6 СН ОН
2
Н
4
СН2ОН
ОН
5
Н
ОН
С=О
Н
ОН
1
ОН
3
Н
О
Н
2
ОН
ОН
ОН
ОН
α - форма

137.

Образование полуацетальной
формы глюкозы
Н
С=О
Н-С-ОН
HO-С-Н
Н
полуацетальС ОН
ный гидроксил
Н-С-ОН
HO-С-Н
Н-С-ОН
Н-С-ОН
H-C-OH
H-C
СН2ОН
альдегидная форма
О
СН2ОН
полуацетальная форма

138.

СН2ОН
СН2ОН
О
О ОН
ОН
ОН
ОН
ОН
ОН
α - форма
ОН
ОН
β – форма глюкозы

139.

Образование полуацетальной
формы фруктозы
СН2ОН
СН2ОН
С=О
С
HO-С-Н
полуацетальОН ный гидроксил
HO-С-Н
Н-С-ОН
Н-С-ОН
H-C-OH
H-C
СН2ОН
кетонная форма
О
СН2ОН
полуацетальная форма

140.

полуацетальная форма фруктозы по
ХЕУОРЗУ
CH2ОН
CH2ОН
О
ОН
ОН
ОН
ОН
α - форма

141.

полуацетальная форма фруктозы по
ХЕУОРЗУ
CH2ОН
ОН
О
ОН
ОН
CH2ОН
ОН
β - форма

142.

β – форма рибозы
5
CH2ОН
О
ОН
1
4
2
ОН
3
ОН

143.

β – форма дезоксирибозы
5
CH2ОН
О
ОН
1
4
2
Н
3
ОН

144.

окисление альдегидной группы в углеводах
Н
С=О
СООН
Н-С-ОН
Н-С-ОН
HO-С-Н
Аg2O, t
HO-С-Н
Н-С-ОН
Н-С-ОН
H-C-OH
H-C-OH
СН2ОН
глюкоза
+ Ag
СН2ОН
глюконовая кислота

145.

окисление спиртовой группы в углеводах
Н
С=О
Н
С=О
Н-С-ОН
Н-С-ОН
HO-С-Н
[О], кат.
HO-С-Н
Н-С-ОН
Н-С-ОН
H-C-OH
H-C-OH
СН2ОН
глюкоза
СООН
глюкуроновая кислота

146.

фосфорные эфиры гексоз
Н
С=О
Н-С-ОН
HO-С-Н
СН2ОН
С=О
НО-С-Н
Н-С-ОН
Н-С-ОН
H-C-OH
Н-С-ОН
ОН
СН2О –Р = О
ОН
глюкозо-6-фосфат
ОН
СН2О – Р = О
ОН
фруктозо-6-фосфат

147.

Углеводы гликопротеинов
СН2ОН
СН2ОН
СН3
О
О
ОН
О
ОН
ОН
ОН
ОН
глюкоза
ОН
ОН
ОН
ОН
фукоза
ОН
ОН
NH
С=О
сн3
Ацетил-глюкоз-амин

148.

Углеводы гликопротеидов
СООН
Н-С
СН2
Н-С-ОН
СН3-С-НN - С-Н О
Н-С
О
Н-С-ОН
Н-С-ОН
СН2ОН
сиаловая кислота

149.

Строение гликопротеина
Ацетилглюкозамин
Фукоза
Фукоза
Ацетилглюкозамин
Ацетилглюкозамин
Фукоза

150.

Роль углеводного компонента в
гликопротеинах
1.Стабилизирует молекулу белка;
2.Защищает белок от протеолиза
(расщепления ферментами);

151.

Протеогликаны
Преобладает углеводный
компонент
Состоит из белка и
гетерополисахарида

152.

фрагмент крахмала
(гомополисахарид)
сн2он
сн2он
О.
О.
он
он
о
о
он
остаток α-глюкозы
о n
он
остаток α-глюкозы

153.

Строение целлюлозы
(гомополисахарид)
сн2он
сн2он
О
О
он
О
он
остаток β -глюкозы
он
он
n
остаток β -глюкозы

154.

Строение фрагмента гиалуроновой
кислоты (гетерополисахарид)
О
COOH
СН2ОН
О
О
он
О
О
он
глюкуроновая к-та
НО
n
NH
C=O
CH3
Ацетилглюкозамин

155.

Строение фрагмента
хондроитинсульфата
(гетерополисахарид)
СН2OSO3H
COOH
О
О
он
НО
О
О
О
он
глюкуроновая к-та
n
NH
C=O
CH3
ацетилглюкозаминсульфат

156. Строение протеогликана

гиалуроновая кислота
связывающие белки
хондроитинсульфат
сердцевинный белок

157.

Роль протеогликанов в организме человека
1. Повышает прочность оболочек клеток
(плазматической мембраны);
2. Проявляет свойство универсального клея. В
виде аморфного вещества упрочняет костную
и соединительную ткань;
3. Является главным смазочным материалом
суставных поверхностей;
4. В виде слизей покрывает поверхность
эпителия желудка и кишечника от
разрушения протеолитическими
ферментами.

158. Гликокалекс в мембране клеток

мембрана
Гликокалекс в мембране клеток
Белки мембран

159.

Защита эпителиальных клеток
полисахаридным слоем
Слизистая оболочка
стенки желудка

160.

Дефект слизистой оболочки при
язвенной болезни желудка

161.

162.

Фосфопротеины

163.

Строение фосфопротеина

164.

полипептидная цепь
--- CO-HN–CH–CO-НN ---серин
|
СН2–ОН
О
НО-Р-О
О

165.

полипептидная цепь
--- CO-HN–CH–CO-НN ---|
+ Н 2О
СН2
О
О-Р-О
О

166.

Строение Са-фосфопротеина
Са2+

167.

Биологические значение
фосфорилирования белков.
1.Является главной реакцией активации
ферментов;
2.Фосфопротеины обладают свойством
присоединять к молекуле ионы кальция.
Фосфопротеины молока (казеиногены)
являются основным источником Са и Р
для растущего организма.