Роль белков в организме
Роль альбумина
1. реакция поликонденсации
Строение и-РНК
1.74M
Categories: biologybiology chemistrychemistry

Обмен белков

1.

2.

Главные научные
открытия в области
обмена белков
принадлежат
Российским ученым

3.

Академик Опарин Александр Иванович
(Лауреат Ленинской премии 1974 г.; Премии им. А.Н.
Баха, Награжден Золотой медалью им. М.В. Ломоносова

4.

Академик Баев Александр Александрович.
(Лауреат Государственной премии 1969 г)

5.

Академик Спирин Александр Сергеевич (лауреат
Ленинской премии 1976 г. Награжден медалью им. Ганса
Кребса федерации Европейского биохимического общества)

6. Роль белков в организме


Структурная
Каталитическая
Транспортная
Регуляторная
Защитная
Гомеостатическая
Депонирующая
Функциональная

7.

Динамика обновления белков
За сутки распадается белков ~ 400 г
Из них распадается полностью до СО 2;
NН3 и Н2О ~ 100 г
В сутки синтезируется белков ~ 400 г
Суточная потребность в белках ~ 100 г
Период полуобновления белков ~ 80 дней

8.

Содержание белка в некоторых продуктах
Название
продукта
содержание белка
%
Мясо
18 - 22
Рыба
17 - 20
Сыр
20 – 36
Молоко
Рис
3,5
8
Горох
26
Соя
35
Картофель
Капуста
1,5 – 2,0
!,1 – 1,6

9.

Биологическая ценность аминокислот
заменимые
незаменимые
пируват ----------------------→ аланин
треонин
глицерин- ---------------------→ серин
метионин
серин -------------------------→ глицин
валин
аланин-----------------------→ цистеин
лейцин
щук ---------------→ аспарагиновая к-та
изолейцин
оксоглутаровая → глутаминовая к-та
лизин
глутаминовая к-та -----→ пролин
фенилаланин
глутаминовая к-та ----→ гистидин
триптофан
фенилаланин --------------→ тирозин
аргинин

10.

примеры продуктов, содержащие
неполноценные белки
название продукта
1. белки растительных
продуктов
2. белки кукурузы
3. белки соевых бобов
отсутствующая
аминокислота
несбалансированный
аминокислотный состав
лизин
триптофан

11.

Переваривание
белков в
желудочнокишечном

12.

Слизистая оболочка желудка

13.

Секреторные клетки желудка
главные
пепсиноген
обкладочные
НCI
добавочные
мукополисахариды

14.

Состав желудочного сока
Вода
НСI
99%
0,5-0,6%
Соли
0,1%
Пепсин
2 г/сут
Гастриксин
Реннин (у детей)
рН
1,5 – 2,0

15.

Роль НСI в переваривании белков
1. Создает оптимум рН для активности пепсина;
2. Обладает бактерицидным действием;
3. Разрушая водородные связи в молекуле белка,
способствует его разрыхлению и улучшению
взаимодействия пепсина с пептидными связями
белка;
4. В пилорическом отделе желудка НСI
стимулирует образование местных гормонов –
секретина и панкреозимина, которые, в свою
очередь, стимулируют секрецию сока
поджелудочной железы.

16.

Секреция соляной кислоты в желудке
Плазма
просвет
СО2
желудка
НСО3---
Обкладочные клетки
СО2
Н2СО3
Н2О
НСО3---
АТФ
К+
К+
Н+
Н+
АДФ
СI---
CI ---
CI--

17.

Медицинские названия нарушений
кислотности желудочного сока
Повышенная кислотность
гиперхлоргидрия
Пониженная кислотность
гипохлоргидрия
Прекращение образования
соляной кислоты
ахлоргидрия
Нарушение секреции НСI
и секреции пепсина
ахилия

18.

Титрование желудочного сока
NaOH 0,1 N
NaOH 0,1 N
NaOH 0,1 N
NaOH 0,1 N
димети
ламиноаз
обензол
+
фенолфталеи
н
0
пункт 1
пункт 3
пункт 2

19.

Расчет результатов титрования
1.Пункт 1. нейтрализация
свободной НСI. (мл 10 =
Т.Е.)
х
2.Пункт 3. нейтрализация всех
кислот желудочного сока.
Общая кислотность (мл 10 =
Т.Е.)
=
2
3.Пункт 2 и 3. расчет
Т.E. общей
HСI
(мл п. 2 + мл. п 3)
10
х
х

20.

Показатели кислотности
желудочного сока в норме
(после стимуляции секреции отваром капусты)
Общая кислотность - 40 - 60 Т.Е.
Общая НСI
- 25 - 50 Т.Е.
Свободная НСI
- 20 - 40 Т.Е.
Связанная НСI
- 5 - 10 Т.Е.

21.

Показатели кислотности
желудочного сока в норме
(после стимуляции секреции гистамином)
Общая кислотность - 100 - 120 Т.Е.
Свободная НСI
- 90 - 110 Т.Е.

22.

Влияние рН на активность пепсина
Активность
фермента
пепсин
1
2
амилаза
3
4
5
6
7
8
9
10 11
12
рН

23.

H----H
-----С------N-----C
321 ам-к
------
CH--
O
363 ам-к
O
Отщепление пептида
C-----
Активация пепсиногена
Пепсиноген
цепь белка
н- д
е
пепсин епл пти
щ пе
т
О й
ны
42
к
ам

24.

Защита эпителиальных клеток
полисахаридным слоем
Слизистая оболочка
стенки желудка

25.

Дефект слизистой оболочки при
язвенной болезни желудка

26.

Протеолитические проферменты и ферменты,
образующиеся в поджелудочной железе и
механизм их активации
229 ам-к
трипсиноген
245 ам-к
энтерокиназа (кишечная)
химотрипсиноген
трипсин
223 ам-к
трипсин
химотрипсин
карбоксипептидазы
аминопептидазы
дипептидазы
230 ам-к

27.

Место действия амино- и карбоксипептидаз
аминопептидаза
карбоксипептидаза
O H
O H
O H
O H
||
|
|| |
|| |
|| |
Н2N---CH---С---N---CH--C---N ---CH---С---N---CH--C---N---CH--COOH
|
|
|
|
|
R
R
R
R
R

28.

Гидролиз дипептидов
дипептидаза
O H
|| |
Н2N---CH---С---N---CH--COOH
|
|
R1
R2
смесь аминокислот

29.

кишечник
Всасывание аминокислот в кишечнике
энтероцит
Аминокислота
Na
+
Воротная
вена
АТФ
К+
АДФ
Nа+
Na,Кнасос

30.

Образование
токсичных веществ
из аминокислот в
кишечнике под
влиянием бактерий

31.

Превращения аминокислот в кишечнике
под влиянием бактерий (гниение)
--СН3

-СН2 – СН- СООН
NН2

триптофан
H3
N
;
О2
С
2
скатол

О;
2 N
H
3

индол

32.

Превращения тирозина
ОН
ОН
O2
O2
2 СО2; NH3
СН2 – СН- СООН
NН2
тирозин
ОН
CO2
СН3
крезол
фенол

33.

Превращения фенилаланина
O2
2 СО2; NH3
СН2 – СН- СООН
NН2
фенилаланин
СООН
бензойная кислота

34.

гидроксилирование токсичных
веществ в печени
--СН3
--СН3
цит р-450; НАДФН2; О2


скатол
--ОН
скатоксил
--ОН
цит р-450; НАДФН2; О2

индол

индоксил

35.

инактивация глюкуроновой кислотой
СООН
О
СООН
О
ОН
ОН
О
ОН
ОН
- Н2 О
ОН
ОН
УДФ
О
ОН
УДФ
фенилглюкуронид

36.

Синтез фосфоаденозинфосфосульфата
2АТФ + НSO4
-
Ф-АМФ–SO3H
АДФ + Н4Р2О7
NH2
N
N
N
N
O
ОН
О
||
CH2– O– P– O—
|
ОН
О-PO3H2
SO3H
ФАФС

37.

инактивация с помощью ФАФС
О--SO3H
ОН
ФАФС
Ф-АМФ
СН3
СН3

38.

обезвреживание индоксила
--ОН
ФАФС

индоксил
--О-SO3H

индоксил-гидросульфат
--О-SO3К

ИНДИКАН
почки

39.

диагностическое значение определения
индикана в моче
триптофан
индол
кишечник (непроходимость)
индоксил
индикан
печень
почки
индикан мочи

40.

Роль печени в депонировании аминокислот
альбумины
и
ок
ин
ам
гидролиз
белков
оты
сл

41. Роль альбумина

• Запасной источник аминокислот
Компонент буферной системы
Осмотически активный белок
Переносчик жирных кислот
Переносчик жирорастворимых витаминов
Переносчик жирорастворимых гормонов
Са-связывающий белок в сыворотке крови

42.

Какому больному можно сделать операцию?
Больной № 1
Больной № 2
Общий белок – 65 г/л Общий белок – 68 г/л
Альбумины - 40 г/л
- глобулины – 18 г/л
Альбумины - 60 г/л
- глобулины – 11 г/л

43.

Многие белки требуют
достраивания.
В аппарат
Гольджи

44.

Образование функционально-активных
молекул белков
Удаление “лишних”
аминокислот или
участков белка
НАД (ФАД)
Модифицированные углеводы
Образование
олигомерных белков
металлы
Фосфорилирование

45.

Присоединение к растущей белковой
молекуле углеводных структур

46.

Ингибиторы биосинтеза белков
Пуромицин
Связывается с аминоацильным центром.
Актиномицин Д
Доксорубицин
Внедряются между парами оснований ДНК и
нарушают репликацию и транскрипцию
Тетрациклин
связывается с малой субъединицей
рибосомы и блокирует А-центр
Левомицетин
ингибитор пептидилтрансферазы в большой
субъединице рибосомы
Эритромицин
ингибитор транслокации
Стрептомицин
ингибитор стадии инициации
Пенициллин
нарушает образование поперечных связей в
белках бактерий

47.

Пути превращений аминокислот в клетке
1.Реакции поликонденсации
2.Реакции трансаминирования
3.Реакции декарбоксилирования
4.Реакции окислительного
дезаминирования

48. 1. реакция поликонденсации

О
H2N–CH–C–OH
|
СН3
+
H-N–CH–CООH
H |
СН2–ОН
О
H2N–CH–C ––– N–CH–CОOH + Н2О
|
СН3
H
|
СН2–ОН

49.

2. реакция трансаминирования
СН3
СООН
СН3
СНNH2 + C=О
С=О
СООН
СООН
СН2
СООН
+
СНNH2
СН2
СН2
СН2
СООН
СООН

50.

3. реакция окислительного
дезаминирования
R
CH-NH2
COOH
R
R
HАД
HАДН2
C=NH
+Н2О
COOH
C=O + NH3
COOH

51.

4. реакция декарбоксилирования
R
R
CH-NH2
CН2-NH2 + СО2
COOH

52.

Биосинтез
белка в
клетке

53.

Перечень веществ, необходимых для
синтеза белка
1. и-РНК (зрелая)
2. т-РНК ( 61)
3. 20 аминокислот
4. АТФ, ГТФ
5. Ферменты
6. Небелковые компоненты
7. Рибосомы

54.

Активация аминокислот
+ АТФ
NH2–CH-COOH
R
NH
2
N
O
N
N
N
O
CH2– O– P– O ||
ОН
|
ОН
O
C - CH - NH2
||
R
ОН
аминоациладенилат

55.

роль АРС-азы (аминоацил-тРНК-синтетазы) в
“узнавании” аминокислот своей т-РНК
H2N – CH – CO-O-АМФ
R
НS
Ц-Ц-А
т-РНК
HS
АРС-аза

56.

т-РНК
А-У-Г
Ц
Ц
А
антикодон
Место присоединения
аминокислоты

57.

Образование комплекса
тРНК-аминоацил - РСА-аза
H2N – CH – CO
R
Ц-Ц-А
S
S

58.

Аминокислота присоединяется к рибозе АМФ т-РНК
Ц
Ц
А
O
||
О
СН2-– O– P– OН
ОН
ОН О
О=С-СН-NH2
R

59. Строение и-РНК

информативная часть
САР
и-РНК-
-А-А-А-А-А-А-А-А-А-А

60.

Стадии синтеза белка
1.образование инициирующего
комплекса;
2.элонгация (удлинение
полипептидной цепи);
3.терминация (завершение синтеза);
4.процессинг (окончательное
достраивание молекулы белка).

61.

Компоненты инициирующего комплекса.
пептидильный
центр
аминоацильный
центр
Малая
субъединица
рибосомы
К
Н
Р
И
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH2
R
СAP

62.

Образование инициирующего комплекса
П
А
СAP
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH2
метионин
СН2-СН2-S-CH3
и-РНК

63.

Взаимодействие кодона с антикодоном
кодон
кодон
кодон
кодон А-У-Г-А-У-Ц-Г-А-У-А-Ц-Г- и-А-Ц-Г-
РНК
У-А-Ц
Ц
Ц
А-аминокислота

64.

Биосинтез
белка

65.

Образование инициирующего комплекса
П
А
СAP
Ц
Ц
А
аминокислота
и-РНК

66.

Сборка рибосомы
П
А
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Большая
субъединица
рибосомы

67.

Сборка рибосомы
П
А
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Большая
субъединица
рибосомы

68.

Сборка рибосомы
П
А
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Большая
субъединица
рибосомы

69.

Сборка рибосомы
П
А
СAP
Ц
Ц
А
Большая
субъединица
рибосомы
и-РНК

70.

Сборка рибосомы
П
А
СAP
Большая
субъединица
рибосомы
Ц
Ц
А
и-РНК

71.

Начало синтеза белка
П
А
Ц
Ц
А
и-РНК
Ц
Ц
А

72.

Начало синтеза белка
П
А
Ц
Ц
А
и-РНК
Ц
Ц
А

73.

Начало синтеза белка
П
А
Ц
Ц
А
и-РНК
Ц
Ц
А

74.

Начало синтеза белка
П
А
Ц
Ц
А
и-РНК
Ц
Ц
А

75.

Начало синтеза белка
П
А
Ц
Ц
А
и-РНК
Ц
Ц
А

76.

Перенос первой аминокислоты на вторую
П
А
Ц
Ц
А
и-РНК
Ц
Ц
А

77.

Перенос первой аминокислоты на вторую
П
А
Ц
Ц
А
и-РНК
Ц
Ц
А

78.

Образование дипептида
П
А
Ц
Ц
А
и-РНК
Ц
Ц
А

79.

Перемещение рибосомы вдоль
и-РНК на один триплет (кодон)
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Ц
Ц
А

80.

Перемещение рибосомы вдоль
и-РНК на один триплет (кодон)
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Ц
Ц
А

81.

Перемещение рибосомы вдоль
и-РНК на один триплет (кодон)
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Ц
Ц
А

82.

Повторение цикла элонгации. Присоединение
третьей т-РНК
П
Ц
Ц
А
А
и-РНК
Ц
Ц
А

83.

Повторение цикла элонгации. Присоединение
третьей т-РНК
П
Ц
Ц
А
А
и-РНК
Ц
Ц
А

84.

Повторение цикла элонгации. Присоединение
третьей т-РНК
П
Ц
Ц
А
А
и-РНК
Ц
Ц
А

85.

Повторение цикла элонгации. Присоединение
третьей т-РНК
П
Ц
Ц
А
А
и-РНК
Ц
Ц
А

86.

Перенос дипептида на третью аминокислоту
П
Ц
Ц
А
А
и-РНК
Ц
Ц
А

87.

Перенос дипептида на третью аминокислоту
П
Ц
Ц
А
А
и-РНК
Ц
Ц
А

88.

Перенос дипептида на третью аминокислоту
П
Ц
Ц
А
А
и-РНК
Ц
Ц
А

89.

Образование трипептида
П
Ц
Ц
А
А
и-РНК
Ц
Ц
А

90.

Перемещение рибосомы вдоль
и-РНК на один триплет (кодон)
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Ц
Ц
А
Ц
Ц
А

91.

Многократное
повторение циклов
элонгации, до
полного построения
белковой молекулы

92.

Компоненты инициирующего комплекса.
пептидильный
центр
аминоацильный
центр
Малая
субъединица
рибосомы
К
Н
Р
И
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH2
R
СAP

93.

Образование инициирующего комплекса
П
А
СAP
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH2
метионин
СН2-СН2-S-CH3
и-РНК

94.

Образование рибосомы
П
А
и-РНК
СAP
Большая
субъединица
рибосомы
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH2
метионин
СН2-СН2-S-CH3

95.

Начало стадии элонгации
П
А
и-РНК
Ц
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH2
СН2-R
Ц
А
H2
N
-
СН
С
=
3
О
CH

96.

Перенос первой аминокислоты на вторую
ферментом пептидилтрансферазой
П
А
Ц
Ц
А
и-РНК
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH2
О=С-СН-NH2
СН3
СН2-R

97.

Образование дипептида
П
А
Ц
Ц
А
и-РНК
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH – CO-CH-NH2
СН3
СН2-R

98.

Перемещение рибосомы вдоль
и-РНК на один триплет (кодон)
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH – CO-CH-NH2
СН3
СН2-R

99.

Повторение цикла элонгации. Присоединение
третьей т-РНК к А-центру рибосомы
П
А
и-РНК
Ц
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH – CO-CH-NH2
СН3
СН2-R
Ц
H2
N
А
Н
С
OH
С
H2
=
C
О

100.

Перенос дипептида на третью аминокислоту
ферментом пептидилтрансферазой.
П
Ц
Ц
А
А
и-РНК
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH2
CH2-OH
О=С-СН-NH – CO-CH-NH2
СН3
СН2-R

101.

Образование трипептида
П
Ц
Ц
А
А
и-РНК
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH- ОС-СН-NH – CO-CH-NH2
CH2-OH
СН3
СН2-R

102.

Перемещение рибосомы вдоль
и-РНК на один триплет (кодон)
и-РНК
СAP
Ц
Ц
А
Ц
Ц
А
О=С-СН-NH- ОС-СН-NH – CO-CH-NH2
CH2-OH
СН3
СН2-R

103.

Стадия
терминации

104.

Остановка синтеза белка фактором терминации,
при попадании в А-центр стоп-кодона.
П
Ц
Ц
А
и-РНК
А
УАА
стоп-кодон
А-А
-
А-А
--
фактор
терминации
БЕЛОК
А

105.

Распад белковосинтезирующего комплекса
и-РНК
Ц
Ц
А
А-А
-
А-А
--
А

106.

Трансаминирование
аминокислот

107.

Биологическая ценность аминокислот
заменимые
незаменимые
пируват ----------------------→ аланин
треонин
глицерин- ---------------------→ серин
метионин
серин -------------------------→ глицин
валин
аланин-----------------------→ цистеин
лейцин
щук ---------------→ аспарагиновая к-та
изолейцин
оксоглутаровая → глутаминовая к-та
лизин
глутаминовая к-та -----→ пролин
фенилаланин
глутаминовая к-та ----→ гистидин
триптофан
фенилаланин --------------→ тирозин
аргинин

108.

Участие фосфопиридоксаля в
реакции трансаминирования
СН3
СООН
СНNH2 + C=О
СООН
СН3
ФП-альС=О
СН2
СООН
+
СООН
СНNH2
СН 2
СН2
СН 2
СООН
СООН
аланин оксоглутарат
пируват
глутамат

109.

1. перенос аминогруппы на кофермент
СН3
Н
СН-NH2
С
О
НО
+
COOH
Н3С
СН2О-РО3Н2
N
пиридоксаль-фосфат
СН2-NH2
НО
Н3С
СН2О-РО3Н2
N
пиридоксамин-фосфат
СН3
+
С= O
COOH

110.

2. перенос аминогруппы на кетокислоту
СООН
СН2-NH2
С=О
НО
СН2О-РО3Н2
+
СН2
Н3С
СН2
COOH
оксоглутаровая
к-та
Н
пиридоксамин-фосфат
С
НО
Н3С
N
СООН
О
СН2О-РО3Н2
N
пиридоксаль-фосфат
+
СН-NH2
СН2
СН2
COOH
ГЛУ

111.

Динамика повышения активности АсАТ и
АлАТ крови при гепатите
Активность
ферментов
АлАТ
АсАТ
1 2
3 4 5
6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18
Дни болезни

112.

Декарбоксилирование
аминокислот
(образование
биологическиактивных аминов)

113.

Образование гистамина
N
-CH2-CH-COOH
N
-CH2-CH2
NH2
NH2
NH
гистидиндекарбоксилаза
NH
+ СО2

114.

Окисление гистамина
N
-CH2-CH2
NH2
NH
гистамин
N
-CH2-C=О
Н
O2
моноаминооксидаза
NH3
NH
имидазолацетальдегид

115.

декарбоксилирование триптофана
-CH2-CH-COOH
-CH2-CH2
NH2
NH2
+ СО2
NH
триптамин
NH
декарбоксилаза

116.

гидроксилирование триптофана
-CH2-CH-COOH
НО
-CH2-CH-COOH
NH2 гидроксилаза
NH
NH2
NH
5-гидрокситриптофан

117.

синтез серотонина
НО
-CH2-CH-COOH
NH2
NH
НО
декарбоксилаза
СО2
-CH2-CH2
NH2
NH
5-гидрокситриптамин
(серотонин)

118.

Декарбоксилирование глутаминовой
кислоты
СOOH
CH-NH2
CH2
CH2-NH2
декарбоксилаза
CH2
COOH
глутаминовая
кислота
CH2
CH2
+ CO2
COOH
гамма-аминомасляная
кислота (ГАМК)

119.

Синтез норадреналина и адреналина
1 этап: гидроксилирование тирозина
ОН
ОН
гидроксилаза
НАДФН2; О2;
ОН
р450
CH2-CH-COOH
CH2-CH-COOH
NH2
NH2
тирозин
диоксифенилаланин
(ДОФА)

120.

Синтез норадреналина и адреналина
2 этап: декарбоксилирование диоксифенилаланина
ОН
ОН
ОН
декарбоксилаза
ОН
+ СО2
CH2-CH-COOH
NH2
CH2-CH2
NH2
диоксифенилэтиламин
(дофамин)

121.

Синтез норадреналина и адреналина
3 этап: образование норадреналина
ОН
ОН
ОН
гидроксилаза
НАДФН2; О2;
ОН
р450
CH2-CH2
NH2
CH-CH2
ОН NH2
норадреналин

122.

Синтез адреналина
ОН
ОН
ОН
ОН
метил-фолиевая
кислота; вит. В12
метионин
CH-CH2
CH-CH2
ОН NH2
ОН NH – СН3
норадреналин
адреналин

123.

Окислительное
дезаминирование
аминокислот

124.

Реакция окислительного
дезаминирования глутаминовой
кислоты
СООН
СООН
СООН
HАД
СН2
HАДН2
СН2
СН2
CH-NH2
C = NH
C=О
COOH
COOH
COOH
СН2
СН2
+Н2О
СН2
+ NH3

125.

Реакция окислительного
дезаминирования
аспарагиновой кислоты
СООН
СООН
СН2
HАД
СН2
СООН
+Н2О
СН2
CH-NH2 HАДН2
C = NH
C=О
COOH
COOH
COOH
+ NH3

126.

Связь трансаминирования с окислительным дезаминированием
аланин
серин
цистеин
метионин
валин
лейцин
изолейцин
фенилаланин
тирозин
триптофан
гистидин
пролин
аргинин
лизин
глицин
трансаминирование
СООН
СН2
СН2
+
оксоглутаровая
кислота
+
CH-NH2
COOH
глу
кетокислота

127.

Связь трансаминирования с
окислительным дезаминированием
трансаминирование
СН3
СООН
СН3
СНNH2 + C=О
С=О
СООН
СООН
аланин
СН2
окислительное
дезаминирование
СООН
+ СНNH2
СН2
СН2
СН 2
СООН
СООН
оксоглутарат
пируват
глутамат
+ НАД
НАДН2

128.

окислительное дезаминирование
глутаминовой кислоты
СООН
СООН
С =NH
С =O
СН2
+ Н2О
СН2
CH2
CH2
COOH
COOH
+
NH3

129.

метаболические источники аммиака в организме
окислительное
дезаминирование аминокислот
окисление
биологически
активных аминов
NH3
дезаминирование азотистых
оснований
дезаминирование
аминосахаров

130.

главный
механизм
обезвреживания
аммиака в
организме

131.

Местом обезвреживания аммиака в организме
( 20 г в сутки) является печень

132.

структурные формулы угольной кислоты и
мочевины
НО – С – ОН
О
NH2 – C – NH2
O

133.

синтез
мочевины

134.

Орнитиновый цикл
O
NH3 + CO2 + 2 АТФ
OH
NH2-C-O~P=O
OH
карбамоил
фосфат
орнитин
фумаровая к-та
мочевина
аргинин
цитруллин
аспарагиновая кислота

135.

образование карбамоилфосфата
карбамоил
-фосфат
синтетаза
ГЛУ
NH3 + CO2 + 2 АТФ
α-кетоглутаровая к-та
O
OH
NH2-C-O~P=O
OH
2АДФ H3PO4
карбамоилфосфат

136.

синтез цитруллина
NH2
NH2
NH2
CH2
C=O
O
+
OH
P=O
OH
CH2
CH2
CHNH2
COOH
орнитин
COOH
C=O
орнитинкарбамоил
трансфераза
NH
CH2
CH2
H3PO4
CH2
CHNH2
COOH
цитруллин
+
CHNH2
CH2
COOH

137.

синтез аргинина
NH2
C=NH
аргининсукцинат
синтетаза
NH
+ АТФ
АМФ H4P2O
CH2
7
COOH
CH2
CH2
CHNH2
COOH
аргинин
+
CH
CH
COOH
фумаровая к-та

138.

образование мочевины
NH2
C=NH
NH
NH2
CH2
CH2
аргиназа
CH2
CH2
CH2
CH2
CHNH2
CHNH2
COOH
аргинин
орнитин
COOH
+
NH2
C=O
NH2
мочевина

139.

Вспомогательный, быстрый механизм
связывания аммиака внутри клеток
NH3 +
АТФ
+
СООН
СОNH2
СН2
СН2
СН2
АДФ
СН2
Н3РО4
CH-NH2
CH-NH2
COOH
глутаминовая
кислота
+ H2O
COOH
глутамин

140.

Ресинтез глутаминовой кислоты
в почках
возвращение в кровь
СОNH2
в почки СН2
СООН
глутаминаза СН
2
СН2
CH-NH2
COOH
глутамин
+ H2O
СН2
+
CH-NH2
COOH
глутаминовая кислота
NH3
моча

141.

органы
глу
NH3
глутамин
кровь
NH2
моча NH4CI
глутаминовая
кислота

142.

Содержание
мочевины в крови
2,5 – 8,3 ммоль/л
сыворотки
(За сутки с мочой выделяется 20-35 г)

143.

Регуляция
обмена
белков

144.

Факторы, влияющие на скорость синтеза белка
скорость
синтеза
концентрация
и состав
аминокислот
и-РНК,т-РНК
синтез белка
активность
АРС-аз
регуляция
гормонами

145.

Влияние некоторых факторов на
концентрацию и состав аминокислот
1. Доступность в белковой диете;
2. Наличие полноценных белков в продуктах;
2. Содержание альбумина в крови;
3. Заболевания органов пищеварения;
4. Нарушения всасывания аминокислот;
5. Заболевания почек, печени, поджелудочной
железы;
6. Гиповитаминоз (В6; фолиевой кислоты, В12)

146.

Влияние некоторых факторов на
активность АРС-аз
1.Активность белково-синтезирующей
системы;
2. Кислотно-основное состояние в
организме;
3. Состояние биоэнергетических
процессов.

147.

Факторы, влияющие на
скорость синтеза и-РНК и т-РНК
1. Наличие нуклеотидного фонда;
2. Состояние биоэнергетических
процессов;
3. Влияние факторов роста на процесс
транскрипции (индукция и репрессия
генов).

148.

Гормональная регуляция скорости
синтеза белка
1. Соматотропин, половые гормоны (индукторы
транскрипции и биосинтеза белка);
2. Тироксин (активатор транскрипции ферментов,
осуществляющих липолиз и протеолиз);
3. Инсулин (активатор транскрипции ферментов,
участвующих в углеводном обмене);
4. Глюкокортикоиды (репрессоры транскрипции
генов, контролирующих синтез белков и липидов.
Индукторы транскрипции и биосинтеза ферментов
глюконеогенеза).

149.

На скорость дезаминирования
аминокислот влияют:
1. Соотношение НАДН2 /НАД. При гипоксии
увеличивается концентрация НАДН2. Недостаток
НАД служит причиной замедления скорости
дезаминирования аминокислот.
2. Концентрация NH3. Увеличение концентрации
аммиака замедляет процесс дезаминирования.
3. Снижение концентрации глутаминовой кислоты
или аспарагиновой кислоты понижает скорость
окислительного дезаминирования.

150.

Взаимосвязь
между обменом
белков,
углеводов и
липидов.

151.

Взаимосвязь между обменом липидов и углеводов
триглицериды
жирные
кислоты
глюкоза
глицерин
фосфоглицери
новая кислота
фосфоенолпируват
холестерин
пируват
ацетил-КоА
Цикл Кребса
ЩУК

152.

Взаимосвязь между обменом аминокислот и углеводов
Глюкоза
фосфоглицери
новая кислота
серин
глицин
аланин
цистеин
фосфоенолпируват
пируват
ацетил-КоА
ЩУК
аспарагиновая к.
Цикл Кребса
оксоглутарат
глутаминовая
к-та

153.

Превращение глицерина в фосфоглицериновый
альдегид
СН2-ОН
СН -ОН
АТФ
глицерин
СН -ОН
фосфоглицерин
НАД
СН -ОН
СН2-ОРО3Н2
СН2-ОН
НАД
СН2-ОРО3Н2
СН2-ОН
Н
С=О
СН2-ОН
НАДН2
фосфоглицериновый
альдегид
С=О
НАДН2
СН2-ОРО3Н2
фосфодиоксиацетон
СООН
СООН
С=О
С=О
СН2-ОРО3Н2 Н3РО4 СН2-ОН
гидроксипируват

154.

получение серина
СООН
СООН
+ СH-NH2
С=О
СН2-ОН
аминотрансфераза
CH2
В6
СООН
СH-NH2 + С = O
СН2-ОН
CH2
CH2
CH2
COOH
глутаминовая к-та
СООН
серин
COOH
оксоглутарат
English     Русский Rules