10. Мышечная ткань

1. МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ Классификация, морфофункциональная характеристика

Заведующая кафедрой гистологии и микробиологии, доцент,
к.б.н. Пшенникова Елена Виссарионовна

2. Функции мышечной ткани

Мышечные ткани – это группа тканей, имеющая
различное происхождение и строение, но объединенная
по функциональному признаку – сократимости.
Специализированы для сократительных процессов в
организме.
Приводят в движение рычаги скелета,
Обеспечивают ритмическую деятельность миокарда и
гемоциркуляцию в сосудах,
Участвуют в регуляции перистальтики жкт,
функционировании сфинктеров,
Поддерживают нормальный тонус сосудов и полых
внутренних органов.

3. Классификация

Классификация мышечных тканей основана на их
признаках:
Строения и функции (морфофункциональная
классификация)
Происхождения (гистогенетическая
классификация).

4.

Мышечная ткань
гладкая
Поперечно-полосатая
скелетная
сердечная

5.

Мышечная ткань
гладкая
Мезенхимная
(стенка сосудов,
полых внутренних
органов)
Эпидермального
(миоэпителиальн
ые клетки
экзокрин. желез)
Нейрального
(мышцы радужки)
Поперечно-полосатая
скелетная
сердечная
Миотом
Висцеральный
спланхнотом

6. Гистогенетическая классификация

Соматического типа (миотомы)
Целомического типа (миоэпикардиальная пластинка)
Мезенхимного происхождения (стенки сосудов и
внутренних органов
Эпидермального происхождения
(миоэпителиальные клетки потовых, молочных,
слюнных, слезных желез)
Нейрального происхождения (мышцы: расширяющая
и суживающая зрачок)

7. Общая морфофункциональная характеристика мышечных тканей

В элементах мышечных тканей сократительные структуры
(миофиламенты, миофибриллы) располагаются продольно, что
создает эффект продольной исчерченности); принцип скользящих
нитей.
Наличие элементов цитоскелета и плазмолемма,
выполняющие опорную функцию, с которыми связаны сократимые
структуры;
Требуется большое количество энергии (АТФ) в виде
макроэргических соединений (гликоген, липидные включения) и
митохондрии.
Наличие кислород-связывающего белка миоглобина
(способствует повышению активности процессов окислительного
фосфорилирования);
Участие Са2+ и структур, осуществляющих накопление и
выделение Са2+ (аЭПС, кавеолы).

8. Скелетная мышечная ткань

Образует скелетные мышцы.
составляют 25-50% от общей массы тела и иннервируются
соматической нервной системой, отчего их сокращением
можно произвольно управлять.
Диаметр мышечных волокон – 50-70 мкм, что почти в 10
раз больше диаметра эритроцита (7,5 мкм)
Длина волокна совпадает с длиной соответствующей
мышцы, т.е. измеряется сантиметрами и десятками
сантиметров.

9. Скелетная мышечная ткань

Основной элемент скелетной мышечной ткани –
мышечные волокна.
Волокно включает 2 компонента:
миосимпласт – очень длинную цилиндрическую
структуру со множеством ядер, которая занимает
практически всё волокно и способна к сокращению,
миосателлиты (миосателлитоциты) – мелкие
одноядерные клетки, которые играют роль камбия.

10. Скелетная поперечнополосатая мышечная ткань

Мышечные волокна отличаются высокой
оксифилией: они интенсивно красятся эозином в яркорозовый цвет, за счет высокого содержания белка
миоглобина.
Ядра располагаются по периферии под плазмолеммой;
95% ядер принадлежит миосимпластам
5% – миосателлитам.
Центриоли в миосимпластах отсутствуют;
В отношении миосимпластов вместо термина
"цитоплазма" используется термин "саркоплазма" (греч.
sarcos – мясо), саркоплазматическая сеть, сарколемма.

11. Сократительные структуры

Три уровня нитевидных
структур в мышечных
тканях:
мышечные волокна
(истинные или
функциональные) неклеточные структуры,
миофибриллы сократительные органеллы
в миосимпластах и
кардимиоцитах
миофиламенты - гораздо
более тонкие и короткие
нити (актин, миозин), из
которых состоят
миофибриллы.

12.

Миофибриллы занимают около 70% объёма миосимпласта.
Диаметр миофибриллы – 1,5 мкм.
В мышечной волокне содержится около 1400 миофибрилл.
Мышечных волокон (или, точнее, миосимпластов) имеют поперечную
исчерченность – чередование тёмных и светлых полосок.
Саркомер – морфофункциональная единица миофибриллы

13.

Поперечная исчерченность мышечного волокна обусловлена исчерченностью
отдельных миофибрилл:
В каждой миофибрилле закономерно чередуются светлые полосы, или I-диски
(изотропные), шириной (в покое) 0,8 мкм и тёмные полосы – А-диски
(анизотропные), шириной 1,5 мкм.

14. Саркомер

Саркомер – это структурно-функциональная единица
миофибриллы в поперечно-полосатой мышечной ткани.
Саркомер – это участок миофибриллы между
двумя соседними телофрагмами.
включает два полудиска I (прилегающие к соседним Zлиниям) и находящийся между ними диск А.
В покое длина саркомера составляет 2,3 мкм.
Всего в саркомере – около 1400 толстых
миофиламентов, тонких миофиламентов в 4 раза больше.
В области перекрывания толстые и тонкие
миофиламенты расположены гексагональным образом,
т.е. вокруг каждого толстого миофиламента находятся 6
тонких, а вокруг каждого тонкого - 3 толстые

15.

16.

17. Диск А (темный)

• Темный диск А образован в основном толстыми
(миозиновыми) миофиламентами
• Посередине диска А находится относительно более
светлая Н-зона (шириной в покое 0,5 мкм), а в её
центре – М-линия, или мезофрагма (опорная
структура), к которой прикрепляются толстые
миофиламенты.

18. Толстые миофиламенты

Толстые миофиламенты
образованы белком
миозином.
Молекула миозина
состоит из "стержня" длинной палочковидной
части и двойной "головки".
В толстом
миофиламенте – около 400
молекул миозина, их
стержни плотно упакованы,
а головки выступают
наружу и при сокращении
участвуют во
взаимодействии с тонкими
филаментами.

19.

20. Толстые миофиламенты

Толстые
миофиламенты крепятся
своей срединной частью к
мезофрагме
Длина толстых
миофиламентов равна
ширине тёмного А-диска
От толстых
миофиламентов по всей
длине отходят нити из
белка титина,
прикрепляющиеся к
телофрагме, они
предохраняют мышечное
волокно от
перерастяжения.

21. I-диск (светлый)

Образован тонкими, или актиновыми,
миофиламентами, состоящими из глобулярных белков
актина.
Примерно 350 молекул актина объединяются в
двойную спираль
Со спиралью связаны ещё два регуляторных белка (по
50 молекул): глобулярный белок тропонин и
фибриллярный белок тропомиозин.

22. Тонкие филаменты

G-актин – глобулярная молекула, которая полимеризуется с
образованием двойной спирали F-актина
Тропомиозин – образует нити, которые проходят в бороздку между
молекулами F-актина, в состоянии покоя предотвращают контакт
актина и миозина
Тропонин - состоит из трех глобулярных субъединиц. TnT
присоединяется к тропомиозину, TnC связывает ионы кальция, TnI
подавляет взаимодействие актин-миозин
Тропомодулин – прикрепляется к свободному концу актиновой нити и
регулирует ее длину в саркомере.
Небулин – действует как линейка регулятора длины тонкой нити.

23.

24. Дополнительные белки

• Титин – помогает центрировать толстую нить посередине
между двумя Z-линиями, предотвращает перерастяжение
саркомера
• Десмин – образует решетку Z-линии, прикрепляя
саркомеры друг к другу и плазматической мембране через
белок анкирин.
• Белки М-линии: миомезин, М-белок, креатин-фосфотаза
• Дистрофин – белок связывающий ламинин внеклеточного
матрикса с актиновыми филаментами

25. Опорные структуры саркомера

Таким образом, упорядоченность расположения
миофиламентов в миофибрилле и миофибрилл в
миосимпласте поддерживается с помощью ряда
опорных структур:
Телофрагмы,
Мезофрагмы,
Титин,
Промежуточных филаментов
Костамеров

26. Опорные структуры

Телофрагма (видимая как Z-линия) - это сетчатая
пластинка из α-актинина и некоторых других белков,
которая расположена поперёк миофибрилл и служит
местом крепления тонких миофиламентов.
Промежуточные филаменты образованы в
миосимпластах белком десмином, которые
связывают соседние телофрагмы миофибриллы и
миофибриллы с мембранными структурами
симпласта.
Костамеры - это кольца из белка винкулина,
которые расположены под плазмолеммой и
прикрепляют к ней I-диски подлежащих миофибрилл.

27. Специальные структуры мышечной ткани

• Для передачи возбуждения от плазмолеммы к
миофибриллам в миосимпластах существуют
специальные мембранные структуры:
• Т-трубочки – это глубокие каналообразные впячивания
плазмолеммы, которые идут в поперечном
направлении вокруг миофибрилл, обеспеспечивает
деполяризацию мембраны, передает нервный импульс
на все миофибриллы.
• L-канальцы – это компонент гладкой ЭПС, которые
имеют вид петель, окружающие каждую миофибриллу
и ориентированы вдоль её длинной оси.

28.

29.

30. Факторы влияющие на сокращение

Са2+-насосы и Са2+-каналы:
Са2+-насос закачивает внутрь цистерн аЭПС ионы
Са2+, поэтому в состоянии покоя вне цистерн, в
саркоплазме – очень низкая концентрация Са2+, а
внутри цистерн – высокая концентрация ионов Са2+.
Са2+-каналы - в покоящемся мышечном волокне
закрыты, а при возбуждении открываются.
Нервный импульс возбуждает сарколемму
Т-трубочки распространяют возбуждение глубоко
внутрь мышечного волокна
Са2+ – высвобождается из саркоплазматической сети и
позволяет миозину присоединиться к актину
АТФ – обеспечивает шарнирное движение миозина с
последующим отрывом от актиновых нитей

31. Механизм сокращения

1. Сигнал поступает от сарколеммы через Т-трубочки, вызывая ее
деполяризацию
2. Из L-системы выходят ионы Ca 2++, которые связываются с белком
тропонином, изменяя его конформацию, при этом тропомиозин
сдвигается, открывая активные центры актина
3. Миозин образует мостик с актином. К миозину присоединяется
молекула АТФ, при этом миозин отсоединяется от актина и
выпрямляется, чтобы ухватиться за актин дальше. Далее происходит
диссоциация АТФ на АДФ и фосфат, высвобождается энергия и
миозин опять сгибается, совершая гребковые движения, мостик актинмиозин сдвигается на 400, актиновые филаменты втягиваются между
миозиновыми филаментами почти до Z-линии саркомера.
4. В результате происходит укорочение миофибриллы и всего волокна
5. При расслаблении миозин с связывается с новой молекулой АТФ,
мостик размыкается, а ионы кальция возвращаются в L-канальцы.

32.

33.

34.

35.

36. Механизм сокращения

Размыкание мостиков происходит с помощью АТФ головки связывают новые молекулы АТФ – и это приводит
к размыканию мостиков:
АТФ вытесняет актин из комплексов с миозиновыми
головками.
Миозиновые головки катализируют распад АТФ (до
АДФ и фосфата) и за счёт энергии распада вновь
переходят в энергизованное состояние, т.е. приобретают
способность вступить в новый цикл.

37. Механизм сокращения

В итоге в саркомерах
миофибрилл I-диски и
светлая (Н-) зона А-диска
становятся тоньше, а тёмные
участки А-диска – шире.
Общая ширина А-дисков,
не меняется: она
определяется постоянной
длиной толстых
миофиламентов.
За счёт же укорочения Iполудисков саркомеры, а с
ними и мышца в целом
укорачиваются.

38.

39. Трупное окоченение

• После смерти с угасанием метаболических процессов в
мышцах быстро снижается концентрация АТФ, поэтому
перестаёт работать Са2+-насос и в саркоплазме
повышается концентрация ионов Са2+.
• Под влиянием Са2+в мышцах замыкаются мостики
между тонкими и толстыми миофиламентами, а
разомкнуться они не в состоянии, т.к. для этого
требуется АТФ
• Существо трупного окоченения – это постепенное
замыкание всё большего числа мостиков между
миофиламентами.

40. Образование мышечных волокон

Симпласты образуются из клеток миобластов, которые
активно делятся, выстраиваются в цепочки и затем в
этих цепочках сливаются, формируя мышечные
трубочки (миотубы).
Миосателлиты развиваются из того же источника, но
по более укороченной схеме:
клетки миотомов → промиобласты → миосателлиты.
Камбиальная функция миосателлитов проявляется,
во-первых, у детей – при росте мышечных волокон;
во-вторых, у взрослых – в случае регенерации мышцы
при не очень значительном её повреждении.

41. Типы мышечных волокон

По своим физиологическим
возможностям и
обуславливающим их
биохимическим свойствам,
мышечные волокна делят на
несколько типов:
красные мышечные волокна
(волокна I-го, или медленного
типа),
волокна промежуточного
типа
белые мышечные волокна
(волокна II-го, или быстрого
типа).

42.

43. Типы мышечных волокон

Эти волокна в том или ином соотношении содержатся в
одной и той же мышце.
Соотношение между волокнами разного типа является
индивидуальным для каждого человека.
Функциональные способности волокон связаны со
способом извлечения энергии из питательных веществ
- аэробным или анаэробным.

44.

45. Красные волокна

Красные (волокна I, или медленного типа) - высокое содержание
миоглобина - белка, запасающего О2 , поэтому красный цвет волокон (из-за
наличия в миоглобине такого же пигмента, как в Hb, - гема).
Мало гликогена, необходимости в больших запасах нет потому, что
аэробный распад веществ даёт большое количество энергии.
Источник энергии - за счёт аэробного (окислительного) распада
энергетических субстратов (глюкозы, жирных кислот) до СО2 и Н2О.
В частности, при распаде 1 молекулы глюкозы образуется 36 молекул АТФ.
Много липидных включений.
Высокая активность ферментов окисления, в т.ч. сукцинатдегидрогеназы
(СДГ) - фермента цикла Кребса. Цикл Кребса завершает аэробный распад
большинства веществ и проходит в митохондриях. Скорость распада АТФ небольшая.
Способны к не интенсивной, но длительной работе.
Преобладают в мышцах у стайеров - бегунов на длительные дистанции.

46. Белые мышечные волокна

Белые мышечные волокна (волокна II, или быстрого типа)
Преобладает анаэробный (не требующий О2) распад
гликогена или глюкозы до молочной кислоты.
Низкое содержание миоглобина, светлый цвет волокон.
Много гликогена
Анаэробный распад 1 молекулы глюкозы даёт всего 2 мол.
АТФ, поэтому для обеспечения интенсивной работы
требуются большие запасы углеводов, которые, всё равно
быстро кончаются.
Мало липидных включений невелики или отсутствуют, т.к.
жиры анаэробным способом не разрушаются.
Активность СДГ низкая. Все ферменты анаэробного распада
глюкозы содержатся в гиалоплазме (вне митохондрий).
АТФазная активность - выше, чем в красных мышечных
волокнах.
Белые волокна способны к интенсивной кратковременной
работе.
Преобладают у спринтеров - бегунов на короткие дистанции.

47.

48. Регенерация мышечной ткани

При повреждении мышцы происходит:
Миграция в повреждённую область нейтрофилов и
макрофагов,
Фагоцитоз фрагментов разрушенных волокон, а также
восстановление целостности сосудов реваскуляризация).
Регенерация осуществляется двумя способами:
1 - восстановление целостности повреждённых волокон путём медленного роста концов волокна навстречу друг
другу.
2 - образование новых волокон - размножение
миосателлитов с превращением их в миобласты, слияние
миобластов друг с другом
При значительном повреждении мышечных волокон
полного восстановления обычно не происходит, дефект
замещается соединительной тканью.

49. Мышца как орган

Эндомизий - это узкие
прослойки рыхлой
волокнистой
неоформленной
соединительной ткани
между мышечными
волокнами.
Перимизий - более
толстые прослойки рыхлой
соединительной ткани
вокруг группы мышечных
волокон.
Эпимизий соединительная ткань
(плотная оформленная),
окружающая всю мышцу
Мион – это мышечное
волокно в комплексе с
сетью гемокапилляров и
собственной иннервацией.

50.

51. Мышца как орган

52. Сердечная мышечная ткань

Образует миокард - мышечную оболочку сердца и иннервируется вегетативной
нервной системой.
Состоит из клеток – кардиомиоцитов, которые имеют цилиндрическую или
отростчатую форму
Цепочки кардиомиоцитов объединяются друг с другом в функциональные
волокна соединяясь друг с другом вставочными дисками
Диаметр клеток – около 20 мкм.
Длина кардиомиоцитов – примерно 100 мкм.

53.

54. Вставочные диски

Места контактов соседних кардиомиоцитов называются
вставочными дисками.
На световых препаратах они выглядят как тонкие и чёткие
поперечные тёмные полоски.
Нексусы – контакты, пронизанные гидрофильными
каналами и потому обеспечивающие электрическую и
метаболическую связь между кардиомиоцитами.
Интердигитации – пальцевидные впячивания клеток друг в
друга;
Десмосомы – контакты, обеспечивающие более прочное
сцепление клеток;

55.

56. Виды кардиомиоцитов

Типичные
(сократительные, или
рабочие)
кардиомиоциты,
В сердце присутствуют
и другие их
разновидности:
Атипичные
кардиомиоциты
(составляющие
проводящую систему
сердца).
Предсердные
секреторные
кардиомиоциты
(ПНУФ)

57. Строение типичных кардиомиоцитов

Миофибриллы образуют саркомеры.
Содержание миофибрилл меньше (около 40% объёма
кардиомиоцитов).
В центре клетки присутствует 1-2 ядра
Имеются специальные мембранные системы: Т-трубочки – и Lканальцы – производное саркоплазматического ретикулума.
Много митохондрий
Много миоглобина и липидных включений.
Мало гликогена
Реализуется аэробный способ разрушения питательных веществ (как
в красных волокнах скелетных мышц).
Субстратами окисления служат жирные кислоты (продукты распада –
т.н. кетоновые тела (ацетоацетат и др.), поступающие из печени). В
период интенсивной мышечной нагрузки – лактат, поступающий из
скелетных мышц и глюкоза.
С возрастом накапливается пигмент старения липофусцин.

58. Регенерация

Плохая из-за отсутствия камбия миосателлитов или иных камбиальных клеток в
сердечной мышечной ткани нет.
Кардиомиоциты утрачивают способность делиться
к моменту рождения ребёнка или в первые месяцы
жизни.
Происходит только гипертрофия (увеличение
объёма) сохранившихся клеток.

59. Сравнение скелетной и сердечной

Сократительными элементами в обеих тканях
являются миофибриллы, которые ориентированы
вдоль длиной оси волокна или клетки, занимают при
этом значительную часть объёма (70% в скелетной
мышечной ткани и 40% – в сердечной)
Между волокнами двух поперечнополосатых тканей
существует принципиальная разница: в скелетной
мышечной ткани это (не считая миосателлитов)
истинные волокна – симпласты, в сердечной
мышечной ткани – “только” функциональные, которые
разделены по длине на отдельные клетки.

60. Сравнение скелетной и сердечной

• В скелетной и сердечной мышечных тканях, помимо АТФ,
функцию аккумулятора энергии может выполнять ещё
одно вещество – креатинфосфат, который образуется
(из креатина и фосфата) при избытке АТФ и распадается
(до креатина и фосфата) при недостатке АТФ, пополняя за
счёт своей энергии запасы АТФ.

61. Гладкая мышечная ткань

Образована данная ткань гладкими миоцитами клетками веретеновидной и (реже) звёздчатой формы с
ядром в центре.
Миоциты содержат тонкие (актиновые) и толстые
(миозиновые) миофиламенты.
Нет поперечной исчерченности.
Каждый миоцит окружён – базальной мембраной и узкой
прослойкой рыхлой соединительной ткани – эндомизием.
Иннервируется вегетативной нервной системой и потому
не может напрямую управляться волей человека.
Сокращения – значительно более медленные, но и более
продолжительные.

62.

63.

64. Строение гладкого миоцита

В гладких миоцитах хорошо выражена гранулярная ЭПС.
Подобно фибробластам могут синтезировать
компоненты межклеточного вещества –
протеогликаны, коллаген, эластин и пр.
Гладкие миоциты не содержат специфических
мембранных систем, которые характерны для
поперечнополосатых мышечных тканей (Т-трубочек и Lканальцев)
Ионы Ca2+ поступают в цитозоль из межклеточной
среды, путем образования кавеол или вхождение через
ионные каналы.

65. Строение гладкого миоцита

Гладкие миоциты содержат тонкие миофиламенты и в
несобранном виде компоненты толстых миофиламентов.
• Тонкие (актиновые) миофиламенты состоят только из
актина (т.е. не содержат тропонина и тропомиозина) и
прикрепляются к т.н. плотным тельцам (аналогам
телофрагмы), которые либо связаны с плазмолеммой, либо
находятся в цитоплазме.
Плотные тельца цитоплазмы имеют овальную форму.
Они связаны нитями немышечного актина в цепочки,
которые тоже расположены вдоль длинной оси миоцита и
зафиксированы, с помощью промежуточных филаментов,
идущих от телец к плазмолемме и другим структурам.

66. Строение гладкого миоцита

• Несмотря на разное строение, плотные пластинки
плазмолеммы и плотные тельца цитоплазмы содержат те
же белки (α-актинин и пр.), что и телофрагма в
поперечнополосатых мышечных тканях и служат местом
прикрепления тонких миофиламентов
Толстые (миозиновые) миофиламенты в состоянии
покоя распадаются на фрагменты или даже отдельные
молекулы миозина и поэтому не имеют фиксированного
положения.
В покое в клетках нет миофибрилл
Поэтому клетки не имеют поперечной исчерченности.

67.

68.

69. Механизм сокращения гмт

Под влиянием нервного импульса из внешней среды в
клетку с помощью кавеол и через Ca2+-каналы поступают
ионы Ca2+.
Ионы Ca2+ влияют на состояние не тонких, а толстых
миофиламентов. Ca2+, связавшись с белком
кальмодулином, активируют миозинкиназу, которая
фосфорилирует молекулы миозина.
Такая модификация миозина придаёт способность его
молекулам - объединяться в толстые миофиламенты и
взаимодействовать с тонкими миофиламентами.
Толстые миофиламенты внедряются между тонкими –
образуются временные миофибриллы.
Миофиламенты перемещаются навстречу друг другу (за
счёт образования и разрыва мостиков и гидролиза АТФ).
В результате плотные тельца сближаются, что и означает
сокращение миоцита.

70.

71.

72. Регенерация и обновление

Это происходит двумя способами:
1 - путём гипертрофии (увеличения размеров)
гладких миоцитов
2 - за счёт гиперплазии (увеличения числа) гладких
миоцитов. Гиперплазию обеспечивают,
малодифференцированные (камбиальные) клетки или
зрелые миоциты, приобретающие способность к
делениям при стимулирующих воздействиях. В
обычных условиях новообразования гладких миоцитов
не происходит.
При функциональной нагрузке (например, в матке
при беременности) и патологических состояниях
(например, при аденоме простаты) масса
гладкомышечной ткани в органе может значительно
увеличиваться.