Лекция 5

1. Особенности биохимических процессов. Клиническая энзимология

2. Подходы к классификации клинико-химических аналитов

Подходы к классификации клиникохимических аналитов
ОСОБЕННОСТИ
СТРУКТУРЫ
СВЯЗЬ С ФУКНЦИЕЙ
ОПРЕДЕЛЕННЫХ
ОРГАНОВ
СОБСТВЕННАЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ
РОЛЬ
СВЯЗЬ С ПОРАЖЕНИЕМ
ОПРЕДЕЛЕННЫХ
ОРГАНОВ И СИСТЕМ
Белки
Показатели функции
почек
Гормоны
Биохимические
изменения при диабете
Липиды
углеводы
Медиаторы
Показатели функции
печени
Факторы кислотноосновного равновесия
Биохимические
изменения при
поражениях печени
Онкомаркеры

3. Ферменты

специфические белки, которые исполняют в организме роль
биологических катализаторов и обеспечивают нормальное
протекание всех химических реакций в организме.
Биохимические классы ферментов
I КЛАСС
II КЛАСС
III КЛАСС
IV КЛАСС
V КЛАСС
VI КЛАСС
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ТРАНСФЕРАЗЫ
ГИДРОЛАЗЫ
ЛИАЗЫ
ИЗОМЕРАЗЫ
ЛИГАЗЫ
Типы фермента по локализации действия
СЕКРЕТОРНЫЕ
ЭКСКРЕТОРНЫЕ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ

4. Единицы активности ферментов

•Международная единица активности (МЕ, U, Е, Ед) - это количество фермента, которое
катализирует превращение 1 микромоля субстрата или получение 1 мкмоля продукта в
минуту в стандартных условиях (мкМоль/ мин).
• Катал (символ – кат.), - количество фермента, способное осуществить превращение 1 моля
субстрата за 1 сек в стандартных условиях (кат = моль/с). исходя из этого, 1 е (1 u) = 16,67
нкат. катал (символ – кат.), что являет собой количество фермента, способное осуществить
превращение 1 моля субстрата за 1 сек в стандартных условиях (кат = моль/с).
1 е (1 u) = 16,67 нкат. в пересчете на 1 л биологического материала
Активность фермента выражают в е/л, ME/л, U/l, Ед./л в пересчете на 1 л биологического
материала.

5. Факторы, оказывающие влияние на активность ферментов

• Наличие температурного оптимума;
• рн среды, его ионный состав;
• Концентрация реагирующих субстратов;
• Действие на ферменты веществ эффекторов ферментов (ингибиторов или
активаторов), а также наличие в составе активного центра некоторых
ферментов ко-факторов небелковых частей фермента (витаминов,
нуклеотидов, ионов металлов), которые также необходимы для проявления
активности ферментов

6. Факторы, определяющие активность ферментов сыворотки крови:

• Скорость синтеза ферментов в клетке;
• Скорость высвобождения ферментов из клетки, которая может
увеличиваться например, при повышении проницаемости и повреждении
клеточной мембраны обусловленных воспалением, ишемией,
дистрофией, некрозом, аутоиммунными повреждениями клеток и т. п.;
• Скорость удаления ферментов из внеклеточной жидкости путем их
инактивации, разрушение и/или экскреции с мочой, желчью и т. д.;
• Изменение активности естественных ингибиторов и активаторов
ферментов.

7. Классификация ферментов

Секреторные ферменты
• Синтезируются в печени;
• «Работают» в крови (субстрат фермента находится в крови);
• Активность в крови выше, чем в ткани;
Характеризуют белок-синтезирующую функцию печени: снижение
активности свидетельствует о патологии печени, на фоне которой
нарушается синтез белков.
Примеры:
псевдохолинэстераза (ПХЭ)
проферменты свертывающей системы крови (факторы свертывания
крови)

8. Классификация ферментов

Экскреторные ферменты
• Синтезируются в экзокринных железах;
• «Работают» в полости органов
• Активность в крови незначительная и обусловлена диффузией
фермента
• Активность в крови повышается при остром воспалении железы и, как
следствие, затруднении оттока секрета в полость органа.
Примеры:
щелочная фосфатаза печени (маркер синдрома холестаза, например,
при желчнокаменной болезни)
амилаза и липаза поджелудочной железы (маркеры острого
панкреатита)

9. Классификация ферментов

Внутриклеточные ферменты
Цитоплазматические
Митохондриальные
Лизосомные
лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
аланин аминотрансфераза (АЛТ)
Аспаратат аминотрансфераза (АСТ)
Аспаратат аминотрансфераза (АСТ)
кислая фосфатаза
• Активность в ткани высокая
• Активность в крови незначительная и является следствием нормально идущих процессов
разрушения клеток (например, эритроцитов), повышенной проницаемости мембран в детском
возрасте, выполнения тяжелой физической работы (повышение активности креатинкиназы)
• Значительное повышение активности в крови – признак патологии (воспаление, цитолиз,
некроз)
• Незначительное повышение в крови цитозольных ферментов
воспалительном процессе, их резкое повышение – о цитолизе
свидетельствует
• Повышение в крови митохондриальных или ядерных ферментов – результат некроза.
о

10. Классификация ферментов

Аспартат аминотрансфераза
Креатин фосфокиназа
Глутаматдегидрогеназа
Щелочная фосфатаза
Внутриклеточные ферменты
Кислая фосфатаза
5’-нуклеотидаза
Гаммаглутамилтрансфераза
цитоплазма
Аланин аминотрансфераза
Аспартат аминтрансфераза
Лактатдегидрогеназа
Креатинкиназа

11. Изоферменты

Множественные формы одного олигомерного фермента
(имеющего IV структуру), обусловленные различными
комбинациями разных по структуре субъединиц
! катализируют одну и ту же реакцию !
Различия изоформ
• физико-химические свойства (так как разная I структура, М.м., заряд)
• Органоспецифичность
• субстратная специфичность
• активность
• способы регуляции, чувствительность к ингибиторам и активаторам

12. Пример изоферментов

Фермент
Молекуляр Орган
ная масса
кДа
Субстрат
Активность мкмоль/мин
на 1 г ткани
Регуляция
Гексокиназа (I–
III)
104
глюкоза
фруктоза
галактоза
Мозг – 10
Сердце – 4.8
Мышцы – 1.5
Жир – 0.15
Продукт –
аллостерический
ингибитор
Печень,
глюкоза
Поджелудочн
ая железа
Печень – 0.4
П.жел. – 2.1
Не
аллостерический
фермент
Глюкокиназа
2000
(гексокиназа IV)
Разные
Тип катализируемой реакции:
перенос фосфатной группы с АТФ на гексозы

13. «Требования» к ферментам энзимодиагностики

• Органоспецифичность (тканеспецифичность) фермента или его изоформ:
преимущественная или абсолютная локализация в определенных органах
ПРИМЕРЫ:
панкреатическая липаза
печеночная гистидаза и аргиназа
ЛДГ1 и ЛДГ2 кардиомиоцитов
неспецифические ферменты АЛТ и АСТ присутствуют во многих органах, но основным
источником повышения их активности в крови являются патологии печени и сердца
• Количество высвобождаемого в кровь фермента должно быть
пропорционально степени повреждения ткани и достаточно для
определения его активности
• Стабильная активность ферментов в течение достаточно
длительного времени (сутки)

14. Изоформы в диагностике заболеваний

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
пируват + NADH+Н+ ↔ лактат + NAD+
Внутриклеточный фермент
Диагностика патологии сердца, печени, мышц
Олигомерный белок: 4 субъединицы двух типов
М (англ. muscle – мышца)
Н (англ. heart – сердце)

15.

Изоформы в диагностике заболеваний
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
1
2
3
4
5

16.

Изоформы в диагностике заболеваний
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) 1 и 2 – сердечные формы
• Специфичность ЛДГ 1 и 2 выше к лактату, чем к пирувату, т.е. данные
изоформы катализируют реакцию «лактат → пируват» при поступлении
лактата из крови, где его постоянным источником являются эритроциты.
Таким образом лактат используется кардиомиоцитами как источник
энергии (АТФ образуется при дальнейшем катаболизме пирувата).
• Реакция «пируват → лактат» протекает при анаэробном гликолизе. Так
как в кардиомиоцитах гликолиз преимущественно аэробный, активность
ЛДГ других изоформ невысокая.
• Определение активности ЛДГ 1 и 2 используют в диагностике инфаркта
миокарда на более поздних сроках после болевого приступа (через 2-3
сут), а также в динамике восстановления: чем быстрее нормализуется
активность фермента, тем лучше.

17.

Изоформы в диагностике заболеваний
Креатинкиназа (КК)
креатин + АТФ ↔ креатинфосфат + АДФ
• Креатинфосфат – энергетический субстрат в мышечной и нервной тканях.
• Внутриклеточный фермент
• Олигомерный белок: димер из субъединиц 2-х типов
М (англ. muscle – мышца)
В (англ. brain – мозг)

18.

Изоформы в диагностике заболеваний
Креатинкиназа (КК)
• КК-ММ (скелетная мышца) – диагностика повреждений скелетных
мышц
• КК-МВ (сердечная мышца) – диагностика инфаркта миокарда
• КК-ВВ (головной мозг) – не проникает через
гематоэнцефалический барьер, поэтому в крови практически не
определяется даже при инсультах (не имеет диагностического
значения)

19.

Изоформы в диагностике заболеваний
Почему важно определять изоферментный состав,
а не просто суммарную активность фермента?
Суммарная активность фермента не предоставляет информации о
локализации патологического процесса. Так, например, суммарная активность
ЛДГ может быть повышена при патологиях различных органов.
А в некоторых случаях суммарная активность фермента не предоставляет
информации даже о наличии патологического процесса.
ПРИМЕР: болезнь Тея-Сакса (ганглиозидоз)
Причина: нарушение синтеза α-субъединиц гексозоаминидазы → снижение активности изоформы А
Изоформа А (2α2β)
Изоформа В (4β)
Суммарная активность фермента при данной патологии оказывается нормальной (за счет компенсаторного
повышения синтеза субъединицы β и, как следствие, повышенной концентрации изоформы В)

20. Особенности ферментов, как аналитов

• очень низкое содержание в клетках и биологических жидкостях;
• небольшое время их существования в биоматериалах (быстрая обновляемость,
быстрое уменьшение их каталитической активности при нарушениях синтеза и
элиминации);
• высокая каталитическая активность нативных ферментов в оптимальных условиях;
• нестабильность in vitro;
• большой диапазон содержания (активности) при патологических состояниях;
• различная диагностическая специфичность различных ферментов внеклеточной
жидкости.

21. Методы оценки активности ферментов

Колориметрические
Ручные
Спектрофотометрические
Полуавтоматизированные
Флуориметрические
Кондуктометрические
Другие физикохимические методы
Автоматизированные

22. Методы оценки активности ферментов

Ручные
Добавление
субстратов,
инкубация
Измерение
Ручной
расчет
результата

23. Методы оценки активности ферментов

Полуавтоматизированные
Добавление
субстратов
Инкубация
Готовый
результат

24. Методы оценки активности ферментов

Автоматизированные

25. Аланинаминотрансфераза (АЛТ)

Аминотрансфераза, содержащая в качестве коферемента
производное витамина B6 пиридоксальфосфат.
• АЛТ катализирует обратимую реакцию дезаминирования
аминокислоты аланина.
• Продукт реакции: пируват
• Наибольшая активность: печень (цитоплазма гепатоцитов),
поджелудочная железа, сердце, скелетные мышцы, этритроциты,
почки
• Референтный интервал: 5-40 ЕД/л.

26. Аланинаминотрансфераза (АЛТ)

Клиническое использование
Увеличение активности:
• Острые и хронические заболевания печени с поражением паренхимы любой этиологии
(гепатиты, цирроз, холестаз и пр.)
• Шок, сердечная недостаточность с застойными явлениями в печени
• Метастазы рака в печень, первичный рак печени
• Острый инфаркт миокарда, острый миокардит, миопатии
• Травма или операционное повреждение скелетных мышц, печени, миокарда
• Гангрена
• Миозит, дерматомиозит
• Гемолитическая анемия, мегалобластная анемия
• Инфаркт почки, инфаркт легких, острый панкреатит

27. Альфа-амилаза общая

Фермент, катализирующий гидролитическое расщепление полисахаридов пищи – крахмала и гликогена
до мальтозы.
• Секретируется в полость рта слюнными железами (изоферменты S-типа) и в ЖКТ поджелудочной
железой (изоферменты P-типа).
Высокая активность: слюнные железы, поджелудочная железа
Низкая активность: слизистая оболочка кишечника, печень, легкие, скелетные мышцы, почки,
фаллопиевы трубы
В сыворотке крови 60% из слюнных желез и 40% из поджелудочной железы
Референтные пределы:
до 1 года – 5-65 ЕД/л
1-70 лет – 25-125 ЕД/л
>70 лет – 20-160 ЕД/л

28. Альфа-амилаза общая

Клиническое использование
Состояния, при котором активность фермента увеличивается в 5-10 раз:
• Острый панкреатит
• Почечная недостаточность
• Тяжелый диабетический кетоацидоз
Состояния, при котором активность фермента увеличивается до 5 раз:
• Киста и псевдокиста поджелудочной железы
• Острый холецистит
• Прободение язвы желудка
• Кишечная непроходимость
• Абдоминальная травма
• Прободение при внематочной беременности
• Заболевания слюнных желез
• Инфаркт миокарда (в некоторых случаях)
• Острая алкогольная интоксикация
• Макроамилаземия
• Некоторые опухоли легких и яичников

29. Амилаза мочи

Материал: случайная порция или суточная моча.
Сбор суточной мочи:
• после утреннего мочеиспускания отметить время и 24 ч собирать в мочу в сухую
чистую емкость, хранящуюся в холодном месте;
• после сбора мочу перемешать, измерить объем, указать его в направлении на
анализ;
• около 50 мл отлить в контейнер для исследования и отправить в лабораторию
• до исследования мочу можно хранить 2 сут при комнатной температуре, 10 сут при
+4°С, 3 нед. – при -20 °С
Референтные пределы: 1-17 ЕД/л

30. Амилаза мочи

Увеличение активности фермента в моче сопровождаются:
• Острый панкреатит, обострение хронического панкреатита
• Тяжелый диабетический кетоацидоз
• Почечная недостаточность
• Киста или псевдоксита поджелудочной железы
• Острый холецистит
• Прободение язвы желудка
• Кишечная непроходимость
• Абдоминальная травма
• Острая алькогольная интоксикация
• Прободение при внематочной беременности
• Заболевания слюнных желез
• Некоторые опухоли легких и яичников

31. Альфа-амилаза панкреатическая

Группа изоферментов α-амилаз, присутствующих в наибольшем количестве в ацинарных
клетках поджелудочной железы.
Референтные пределы:
5 сут – 6 мес.: < 8 ЕД/л
6-12 лет:
< 23 ЕД/л
>12 лет:
< 50 ЕД/л

32. Альфа-амилаза панкреатическая

Увеличение активности фермента в крови сопровождаются:
• Острый панкреатит, обострение хронического панкреатита;
• Тяжелый диабетический кетоацидоз
• Почечная недостаточность
• Киста и псевдокиста поджелудочной железы
• Острый холецистит
• Прободение язвы желудка
• Кишечная непроходимость
• Абдоминальная травма
• Острая алкогольная интоксикация

33. Аспартатаминотрансфераза

Аминотрансфераза, содержащая в качестве коферемента
производное витамина B6 пиридоксальфосфат.
• АСТ катализирует обратимую реакцию дезаминирования
аминокислоты аспартата.
• Продукт реакции: щавелевоуксусная кислота
• Наибольшая активность: сердце > печень > скелетные мышцы >
головной мозг > семенники > почки
• Референтный интервал: 5-40 ЕД/л.

34. Аспартатаминотрансфераза (АСТ)

Клиническое использование
Увеличение активности при следующих состояниях:
Острый инфаркт миокарда, острый миокардит
Острые и хронические заболевания печени с поражением паренхимы
Инфекционный мононуклеоз с поражением паренхимы печени
Шок, середчная недостаточность с застойными явлениями в печени
Метастазы рака в печень, первичный рак печени
Внутри- и внепеченочный холестаз с поражением паренхимы печени
Миопатии
Травма и операционное повреждение скелетных мышц, печени, миокарда
Гангрена
Миозит, дерматомиозит
Гемолитическая анемия, мегалобластная анемия
Инфаркт почки
Инфаркт легких
Острый панкреатит
судороги

35. Гамма-глутамилтрансфераза

Фермент, катализирующий одну из реакций переноса аминокислот из плазмы крови в
клетки, а также реакции в процессах реабсорбции аминокислот из желчи и мочи в кровь
Высокая активность: канальцы нефронов, желчные канальцы, эпителиальные клетки,
выстилающие желчный проток
Основной источник сывороточной активности: гепатоциты.
Материал: сыворотка крови, избегать гемолиза. Хранить 7 сут при +4°С, годы при -20°С.
Референтные пределы: женщины – менее 30 ЕД/л, мужчины – менее 50 ЕД/Л

36. Гамма-глутамилтрансфераза

Клиническое использование
Увеличение активности при следующих состояниях:
Обтурация внутри- и внепеченочных желчных путей
Острые и хронические гепатиты
Инфекционный мононуклеоз с поражением печени
Токсические поражения печени
Панкреатит острый и хронический
Сахарный диабет
Травма
Нефротический синдром
Хроническая почечная недостаточность (редко)
Неврологические заболевания
Влияющие факторы: терапия барбитуратами, фенитоином, стрептокиназой, гепатотоксичными
лекарственными препаратами

37. Кислая фосфатаза

Группа ферментов, катализирующих гидролитическое отщепление фосфатной группы от
различных органических соединений с максимальной активностью в кислой среде (pH < 7,0)
Высокая активность: предстательная железа; лизосомы печени, селезенки, эритроцитов,
тромбоцитов, клеток костного мозга, макрофагов и остеокластов
Источник в крови:
мужчины - 50% из предстательной железы,
остальное печень и разрушающиеся тромбоциты и эритроциты
женщины – печень, разрушающиеся тромбоциты и эритроциты
Референтные пределы:
< 14 лет - < 5,5 ЕД/л
> 14 лет, женщины - < 5,5 ЕД/л
> 14 лет, мужчины - < 6,5 ЕД/л

38. Кислая фосфатаза

Клиническое использование
Увеличение активности при следующих состояниях:
• Рак простаты (у 20-25% пациентов без метастазов, у 60% пациентов с метастазами, при
костных метастазах активность повышается в 40-50 раз)
• Аденома простаты
• Опухоли с метастазами в костную ткань
• Болезнь Гоше, болезнь Нимана-Пика
• Гемолитическая анемия
• Патология гепатобилиарной системы
• Остеопороз
• Тромбоэмболии и другие состояния с повышенным разрушением тромбоцитов
• Гиперпаратиреоидизм
• Болезнь Пиджета
Влияющие факторы: гемолиз, цистоскопия, катетеризация мочевого пузыря, пальпация простаты
(возрастание на 25-30%, нормализация через 24 ч), биопсия, операция на простате, дефекация с
напряжением, повышенная температура, сексуальная активность

39. Кислая фосфатаза простатическая

Метод исследования: расчетный – определяют общую и непростатическую КФ в пробе с
добавлением тартрата, ингибирующего простатическую КФ; по разнице рассчитывают
активность простатической КФ
Референтные пределы: мужчины старше 14 лет – менее 2,6 ЕД/л
Увеличение активности при следующих состояниях:
• Рак простаты
• Орхиэктомия (эстрогенотерапия приводит к снижению активности фермента; сохранение
высокой активности фермента свидетельствует о резистентности больного к терапии
• Аденома простаты (10-30% пациентов)

40. Креатинкиназа

Фермент, участвующий в энергопродукции, катализирует фосфорилирование креатинина и
его дефосфорилирование с образованием АТФ
Наибольшая активность: скелетные мышцы, миокард
Изоферменты: ММ-КК (мышцы), МВ-КК (кардиомиоциты), ВВ-КК (головной мозг)
В сыворотке крови: 95% ММ-КК и 5% МВ-КК (ВВ-КК в норме отсутствует!)
Референтные пределы: женщины – 170 ЕД/л, мужчины – 190 ЕД/л

41. Креатинкиназа

Клиническое использование
Увеличение активности при следующих состояниях:
Острый инфаркт миокарда (повышение активности коррелирует с обширность инфаркта;
обнаруживается через 4-6 ч после инфаркта, максимум – через 12-24 ч, снижение – через 2-4 сут)
Острые миокардиты
Заболевания скелетных мышц – полимиозиты, дерматомиозиты, мышечные дистрофии
Злокачественная гипертермия
Инсульт
Судороги
Операционное или травматическое повреждение миокарда, скелетных мышц
Синдром Рейно
Гипотиреоидизм
Отравление, сопровождающееся комой
Некоторые инфекционные заболевания
Аритмии
Алкоголизм
Гипоксические поражения миокарда и скелетных мышц при шоке, гипертермии
Влияющие факторы: гемолиз, внутримышечные инъекции, интенсивная физическая нагрузка,
умеренная физическая нагрузка после малоподвижного образа жизни; прием амфотерицина В,
карбеноксолона, карбромала, клофибрата, этанола; сочетанные введения галогана и сукцинилхолина
во время наркоза, отравление барбитуратами

42. Креатинкиназа-МВ

Материалы: сыворотка, плазма, цельная кровь
Метод: иммунохимический (ИФА)
Референтые пределы:
мужчины < 15 ЕД/л
женщины < 20 ЕД/л
Увеличение активности при следующих состояниях:
Острый инфаркт миокарда (повышение активности коррелирует с обширность инфаркта;
обнаруживается через 4-6 ч после инфаркта, максимум – через 12-24 ч, снижение – через 2-4 сут)
Миокардиты
Полимиозиты (в 15-20%) случаев
Миопатии
Синдром Рейно
Гипо- и гипертермия
Затяжные аритмии, шок
Отравления
Некоторые инфекции
Карциномы прямой кишки, легких, яичников, простаты, эндометрия
Почечная недостаточность

43. Лактатдегидрогеназа

Фермент, катализирующий обратимую реакцию превращения
пирувата в лактат в процессе распада и синтеза глюкозы.
Наибольшая активность: миокард, почки, скелетная мускулатура,
паренхима печени, эритроциты
Референтные пределы: менее 250 ЕД/л

44. Лактатдегидрогеназа

Клиническое использование
Увеличение активности при следующих
состояниях:
Застойная сердечная недостаточность
Острые гепатиты
Хронические гепатиты
Токсическое поражение паренхимы
печени
Певичный рак печени, метастазы рака в
печень
Миопатии различной этиологии,
исключая дистрофию нейрогенного
характера
Острый инфаркт миокарда
Миокардиты любой этиологии
Острый панкреатит
Инфаркт почек, легких
Крупозная пневмония
Инфекционный мононуклеоз
Гемолитическая анемия
Мегалобластная анемия
Дерматомиозит
Полимиозит
Феохромоцитома
Травма почек, скелетных мышц, печени,
миокарда, легких, селезенки
Шок, гипоксия
Опухоли яичников (герминомы)
Влияющие факторы: беременность, гемолиз in vitro, гемотрансфузия, терапия гепарином (у 30%
больных), анальгетики ненаркотические и наркотические, этанол, клофибрат, дикумарин, имипрамин,
метотрексат, нитрофураны, хинидин, сульфаниламиды

45. Липаза

Фермент, катализирующий гидролиз триглицеридов с высвобождением
жирных кислот в клетках жировой ткани, а также в тонкой кишке, куда
фермент секретируется поджелудочной железой
Увеличение активности в сыворотке крови: цитолиз и некроз
ацинарных клеток поджелудочной железы
Референтные пределы: 5 сут – 18 лет < 130 ЕД/л
> 18 лет < 190 ЕД/Л

46. Липаза

Клиническое использование
Увеличение активности при следующих состояниях:
Острый панкреатит любой этиологии (начала увеличения – через 4-8 ч, максимальная активность –
через 24 ч, снижение референтного уровня – через 8-14 сут)
Рак поджелудочной железы
Киста ил псевдокиста поджелудочной железы
Обострение хронического панкреатита
Перфорация кишечника
Перитонит
Заболевания желчного пузыря
Влияющие факторы: лекарственные препараты, провоцирующие спазм сфинктера Одди
(наркотические анальгетики, секретин и др.) или развитие панкреатита (тетрациклины,
сульфаниламиды, цитостатики и др.), терапия гепарином.

47. Трипсин

Фермент (гидролаза), участвующий в переваривании белков в кишечнике.
Продуцируется экзокринными клетками поджелудочной железы в виде
неактивного предшественника (трипсиногена), превращающегося в трипсин в
кишечнике под действием энтерокиназы и следов трипсина
Методы исследования: иммунохимические (ИФА)
Референтные пределы: зависят от особенностей антител в составе
тест-системы.

48. Трипсин

Клиническое использование
Увеличение активности при следующих
состояниях:
Уменьшение активности при следующих
состояниях:
Острый панкреатит
Хроническая почечная недостаточность
Болезни печени
Пептические язвы и камни желчного пузыря
(редко)
Недавно развившаяся мальабсорбция
Β-талассемия (в некоторых случаях)
Вирусные инфекции с вовлечением
поджелудочной железы
Врожденный муковисцидоз
Хронический панкреатит
Рак поджелудочной железы
Хроническая мальабсорбция
Сахарный диабет
Β-талассемия
Влияющие факторы: суточные биоритмы, максимальный уровень вечером;
панкреатография,стимуляторы поджелудочной железы (холецистокинин, бомбезин, секретин,
церулеин), прием пищи.

49. Холинэстераза

Группа ферментов, катализирующих реакции гидролиза различных эфиров:
• истинная холинэстераза (ацетилхолинэстераза или холинэстераза I) содержится
преимущественно в эритроцитах, нервно-мышечных синопсах скелетной мускулатуры, ЦНС;
• S-псевдохолинэстераза (холинэстераза II) – находится в сыворотке крови, печени, гладкой
мускулатуре.
Референтные пределы:
< 40 лет – 5300-12900 ЕД/л
женщины 16-39 лет, не принимающие
пероральные контрацептивы, небеременные – 5300-11200 ЕД/л

50. Холинэстераза

Увеличение активности при следующих
состояниях:
Нефроз
Дислипопротеинемия IV типа
Клиническое использование
Уменьшение активности при следующих
состояниях:
Генетически обусловленный вариант
Отравление фосфорорганическими
инсектицидами
Заболевания печени (гепатиты, цирроз)
Метастазирующий рак различной
локализации
Дерматомиозиты
Мышечные дистрофии
Анемии
Острые инфекции
Недостаточность или нарушение питания
Инфаркт миокарда
Влияющие факторы: снижение активности – прием карбамата, циклофосфамида, эстрогенов,
тестостерона, пероральных контрацептивов, фенотиазинов, рентгенконтрастных веществ.

51. Щелочная фосфатаза

Группа ферментов, катализирующих гидролитическое отщепление фосфатной
группы от различных органических соединений с максимальной активностью в
щелочной среде.
Наибольшая активность: слизистая оболочка кишечника, остеобласты, эпителиоциты
желчных протоков, проксимальные отделы извитых канальцев почек, плацента,
легкие
Референтные пределы:
новорожденные – < 420 ЕД/л
дети – < 480 ЕД/л
взрослые – < 150 ЕД/л

52. Щелочная фосфатаза

Увеличение активности при следующих
состояниях:
Поражение гепатобилиарной системы
(холестаз, холангит, холангиолит)
Увеличение фукнциональной активности
остеобластов (болезнь Педжета, метастазы в
костях, остеогенная саркома, остеомаляция,
первичный и вторичный гиперпаратиреоз
при вовлечении скелета
Клиническое использование
Уменьшение активности при следующих
состояниях:
Гипотиреоз
Цинга
Анемия
Квашиоркор
Ахондроплазия
Кретинизм
Гипофосфатаземия
Влияющие факторы: снижение активности – прием карбамата, циклофосфамида, эстрогенов,
тестостерона, пероральных контрацептивов, фенотиазинов, рентгенконтрастных веществ.

53. Щелочная фосфатаза костная

Гликопротеид, находящийся на поверхности остеобластов
Количественное определение дает информацию о костном ремоделировании,
эффективности антирезорбтивной терапии
Метод исследования: иммуноферментный анализ (ИФА)
Увеличение: рост костей, болезнь Пиджета, возобновление движения после длительного
постельного режима, переломы, деформирующий остит, рахит, гиперпаратиреоидизм,
остеогенная саркома, миелома, костный туберкулез, лейкозы
Снижение: гипофосфатеземия, кретинизм.