2.24M

Category:

chemistry

Аминокислоты_белки

1.

ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ОБРАЗОВАНИЯ
«КРАСНОЯРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМЕНИ ПРОФЕССОРА В.Ф. ВОЙНО-ЯСЕНЕЦКОГО»
МИНИСТЕРСТВА ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
ФАРМАЦЕВТИЧЕСКИЙ КОЛЛЕДЖ
ТЕМА: «АМИНОКИСЛОТЫ.
БЕЛКИ»
Преподаватель: Агафонова Н.В.

2.

План лекции:
Аминокислоты: строение, классификация,
номенклатура, изомерия.
2. Физические и химические свойства
аминокислот.
3. Получение аминокислот.
4. Белки – как биополимеры. Строение белковых
молекул.
5. Физические и химические свойства белков.
Цветные реакции белков.
6. Превращение и функции белков в организме.
1.

3.

Строение аминокислот
Важнейшим классом бифункциональных соединений
являются аминокислоты – соединения, содержащие
в молекулах одновременно амино- и карбоксильные
группы, связанные с углеводородным радикалом.

4.

Аминокислоты можно рассматривать как
производные карбоновых кислот, в молекулах
которых атом водорода радикала замещен на
аминогруппу.
Общая формула аминокислот:
(H2N)m─ R─ (COOH)n
где m и n – чаще всего равны 1 или 2

5.

Историческая справка
В 1806 г. французские химики Луи Николя
Воклен и Пьер Жан Робике из сока спаржи
выделили белое кристаллическое вещество,
названное ими аспарагином. Это была первая
аминокислота, выделенная химиками из
природных объектов.
В 1848 г. итальянец Р. Пириа гидролизом
аспарагина получил аспарагиновую кислоту.
Из белка содержащегося в зернах пшеницы
была выделена кислота, названная
глутаминовой.

6.

Классификация аминокислот
Аминокислоты
Природные
Заменимые
Синтетические
Незаменимые

7.

Классификация аминокислот
По числу функциональных групп
Моноаминокарбоновые кислоты
Диаминокарбоновые кислоты
Моноаминодикарбоновые кислоты

8.

В зависимости от взаимного расположения амино- и
карбоксильной групп аминокислоты подразделяют
на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

9.

Номенклатура аминокислот
По систематической номенклатуре
аминокислоты называют по соответствующей
карбоновой кислоте с добавлением приставки
амино-. Положение аминогруппы указывают
соответствующей цифрой.
3
2
1
СН3─СН─СООН
│
NH2
3
2
2-аминопропановая кислота
1
NH2─СН2─СН2─СООН
3-аминопропановая кислота

10.

Номенклатура аминокислот
По рациональной номенклатуре положение
аминогруппы -NH2 указывается буквами
греческого алфавита, начиная со второго
атома углерода: α, β, γ, δ, ε и т.д. Название
кислоты используется тривиальное.

11.

β
α
СН3─СН─СООН
│
α -аминопропионовая
NH2
кислота
β
α
NH2─СН2 ─СН─СООН
β –аминопропионовая
кислота

12.

Номенклатура аминокислот
Часто
аминокислотам
образующим белки, дают
названия:
NH2─СН2─СООН
организма,
эмпирические
глицин
(аминоэтановая кислота)
СН3─СН─СООН
аланин
(α-аминопропионовая,
│
2-аминопропановая кислота)
NH2

13.

Номенклатура аминокислот
Если в молекуле аминокислоты содержится
две аминогруппы, то в ее названии
используется приставка диамино-, три группы
NH2 – триамино- и т.д.

14.

Номенклатура аминокислот
Наличие двух или трех карбоксильных групп
отражается в названии суффиксом –диовая
или -триовая кислота:

15.

Изомерия аминокислот
Изомерия углеродного скелета

16.

Изомерия аминокислот
Изомерия положения функциональных групп

17.

Изомерия аминокислот
Оптическая изомерия

18.

Изомерия аминокислот
Постройте изомеры для
2- аминобутановой кислоты
Дайте им названия по
систематической и
рациональной номенклатуре

19.

Физические свойства
аминокислот
Аминокислоты – бесцветные кристаллические
вещества, хорошо растворимые в воде,
температура плавления 230-3000, многие
аминокислоты имеют сладкий вкус.

20.

Химические свойства
аминокислот
Аминокислоты амфотерные вещества
(H22N)m─
N)m R─ (COOH)n
(COOH)n
Основные
свойства
Кислотные
свойства

21.

Химические свойства
аминокислот
Аминогруппа -NH2 определяет основные свойства
аминокислот, т.к. способна присоединять к себе
катион водорода по донорно-акцепторному механизму
за счет наличия неподеленной электронной пары у
атома азота.
Основные свойства аминокислот проявляются при
взаимодействии с кислотами

22.

Химические свойства
аминокислот
Карбоксильная группа -COOH определяет
кислотные свойства.
Кислотные свойства аминокислот проявляются
при взаимодействии со щелочами

23.

Химические свойства
аминокислот
Взаимодействие аминокислот друг с другом –
образование пептидов
Важнейшим свойством аминокислот является
их способность вступать в реакцию
поликонденсации друг с другом.

24.

Группа атомов -СО-NH – называется пептидной или амидной
группой, а связь между атомом углерода и азота – пептидной
или амидной связью. Синтезируемые высокомолекулярные
вещества называются пептидами или амидами.

25.

Получение аминокислот
Лабораторный способ
Промышленный способ: гидролиз белков

26.

Белки
Белки – высокомолекулярные
органические соединения,
состоящие из α-аминокислот,
соединенных пептидными
связями.
Белки – это органические
соединения, которые
обеспечивают все жизненные
процессы любого организма.
Таким образом белки являются
основой всего живого на земле.

27.

Белки
По химическому составу белки делят на две
основные группы. К первой группе –
протеины – относятся те белки, при
гидролизе которых образуются только
аминокислоты. Вторую группу – протеиды –
составляют белки, при гидролизе которых
помимо аминокислот образуются и другие
соединения, например, липиды, углеводы,
фосфорные кислоты и др.

28.

Строение белковых молекул

29.

Строение белковых молекул
Первичная структура белка – это число и
последовательность аминокислотных остатков
в полипептидной цепи. (Полипептидную
теорию строения белков предложил немецкий
химик Э. Фишер в начале XX в.).

30.

Строение белковых молекул
Инсулин
Белковый гормон,
вырабатываемый
поджелудочной железой.
А цепь –21 аминокислоту,
В цепь – 30 аминокислот.
Недостаток инсулина
ведет к диабету
(повышенное содержание
сахара в крови).

31.

Строение белковых молекул
Вторичная структура белка – это αспираль, которая образуется в
результате скручивания полипептидной
цепи за счет водородных связей между
группами: -СО- и –NН β-складчаты слой зигзагообразные
полипептидные цепи в которых
водородная связь образуется между
относительно удаленными друг от
друга аминокислотами.

32.

Вторичная структура
была установлена
американским химиком
Л. Полингом в 1951 г.

33.

Строение белковых молекул
Третичная структура белка –
пространственная конфигурация спирали.
У большинства белков полипептидные цепи
свернуты особым образом
в «клубок» – компактную «глобулу».

34.

Строение белковых молекул
Четвертичная структура белка – способ
совместной
укладки
нескольких
полипептидных
цепей;
образующиеся
структуры называются ассоциатами или
субъединицами.

35.

Строение белковых молекул
Гемоглобин

36.

Физические свойства белков
Свойства белков разнообразны, как и функции,
которые они выполняют. Одни белки растворяются
в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы
(например, белок яйца); другие растворяются в
разбавленных растворах солей; третьи
нерастворимы (например, белки покровных тканей).

37.

Химические свойства белков
Гидролиз белков
Белки + Н2О → α-аминокислоты.

38.

Химические свойства белков
Осаждение белков
(обратимое высаливание)
При обработке хлоридом натрия
раствор белка выпадает в осадок
(раствор становится мутным).
Свойства белков в таком состоянии
не меняются поэтому при
добавлении воды они обратно
переходят в раствор.

39.

Химические свойства белков
Необратимое осаждение
(денатурация, свертывание)
При действии таких реагентов как соли
тяжелых металлов, концентрированные
кислоты и щелочи, нагревание, радиация
происходит разрушение вторичной и
третичной структуры белка и изменение его
свойст.