Аминокислоты. Белки

1.

Аминокислоты.
Белки
Преподаватель Юридического колледжа
Валентина Владимировна Киреева

2.

РЕМОНТ
В 1820 г. французский химик Анри Браконно в
результате длительного нагревания кожи, хрящей и
сухожилий с раствором серной кислоты получил
белые кристаллы сладкого вкуса (гликоколл)
Кожа
Хрящи
t оC
H2SO4
Сухожилия

3.

РЕМОНТ
В 1838 г. голландский химик
Г. Мульдер обнаружил в его составе
азот.
В 1844 г. Э. Хорсфорд установил
формулу вещества O
CH3 – CH - C
NH2
OH

4.

РЕМОНТ
Аминокислоты
– это органические вещества,
содержащие 2 функциональные
группы:
аминогруппу (NH2)
и карбоксильную группу (COOH)

5.

РЕМОНТ
Аминокислоты
можно
рассматривать
как
карбоновые
кислоты, в молекулах которых атом
водорода
в
радикале
замещен
аминогруппой.
Общая формула:
O
NH2 - CH - C
l
R
ОН

6.

РЕМОНТ
Известно более 200 природных
аминокислот.
Аминокислоты
являются
элементами пептидов и белков.
В
состав
белков
входят
20
аминокислот.
Такие
аминокислоты
называются стандартными

7.

РЕМОНТ
Из 20 стандартных аминокислот, 10
(валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин,
треонин, триптофан, гистидин,
аргинин и фенилаланин) называют
незаменимыми потому, что они не могут
синтезироваться самостоятельно из других
соединений, их можно получить только с
пищей.
Другие аминокислоты – заменимые,
могут синтезироваться из незаменимых.

8.

РЕМОНТ
Номенклатура аминокислот
1. ИЮИПАК: атомы углерода нумеруют,
начиная
с
карбоксильной
группы,
положение
аминогруппы
указывается
цифрой перед названием соответствующей
кислоты с добавленным словом аминоO
CH3 – CH - C
OH
NH2
2-аминопропионовая кислота

9.

РЕМОНТ
2.
Атомы
С
обозначаются
греческими буквами (α,β,γ), нумерация
начинается
от
ближайшего
к
карбоксильной группе атома C (но не с
самого карбоксила!)
β
α
CH3 – CH - C
O
OH
NH2
α-аминопропионовая кислота

10.

РЕМОНТ
• Каждая аминокислота имеет тривиальное
название, иногда оно связано с источником
выделения. Например, аспарагин впервые
обнаружили в аспарагусе (спарже),
глутаминовую кислоту - в клейковине (от
англ. gluten - глютен) пшеницы, тирозин – в
казеине сыра (от греч. tyros – «сыр»).
• глицин был назван так за его сладкий вкус
(от греч. glykys - сладкий),

11.

РЕМОНТ
Представители
1.NH2-CH2-COOH -аминоуксусная
кислота (глицин)
2. NH2-CH-COOH - 2-аминопропионовая
I
кислота (аланин)
CH3

12.

РЕМОНТ
Представители

13.

РЕМОНТ
ИЗОМЕРИЯ
1.Изомерия углеродного скелета
2.Изомерия положения функциональных групп
3.Оптическая изомерия
В состав белков, синтезируемых на рибосомах включаются только Lаминокислоты.

14.

РЕМОНТ
Физические свойства
•твердые кристаллические вещества,
•хорошо растворимые в воде
•многие имеют сладкий вкус
•плавятся при высоких температурах и
при этом разлагаются

15.

РЕМОНТ
Химические свойства
Аминокислоты
являются
амфотерными соединениями.

16.

РЕМОНТ
• Как основания реагируют с кислотами
NH2 - CH2 - COOH + HCl →
NH3 Cl - CH2 - COOH
(хлороводородная соль глицина)
• Как кислоты реагируют с основаниями
NH2-CH2-COOH + NaOH →
NH2-CH2-COONa + H2O
(натриевая соль глицина)

17.

РЕМОНТ
• Вступают в реакции
этерификации:
NH2 - CH2 - COOH + CH3OH
→ H2O + NH2 - CH2 - COOCH3
(метиловый эфир глицина)

18.

РЕМОНТ
3. Поликонденсация: взаимодействуют друг
с другом, образуя полипептидные цепочки
Связь между атомом С одной молекулы аминокислоты и
атомом N другой молекулы - пептидная связь

19.

РЕМОНТ
Получение
Замещение галогена на аминогруппу в
соответствующих галогензамещенных
кислотах:

20.

РЕМОНТ
Применение
1. В медицине (глутаминовая кислота используется
при нервных заболеваниях, гистидин – при язве
желудка глицин - для улучшения мозгового
кровообращения);
3. В сельском хозяйстве для подкормки животных;
4. Вкусовые добавки: глутамат -усилитель вкуса,
аспартам -низкокалорийный подсластитель.
5. Синтез синтетических волокон – капрона и
энанта.

21.

РЕМОНТ
Пептиды.
Белки

22.

РЕМОНТ
Пептиды
(греч.
πεπτος
«питательный»)
–
семейство
веществ, молекулы которых построены
из двух и более остатков аминокислот,
связанных между собой пептидными
связями

23.

РЕМОНТ
Олигопептиды – это полимеры,
содержащие до 10 аминокислотных остатков;
Полипептиды – до 50 аминокислотных
остатков.
Пептиды постоянно синтезируются во всех
организмах для регулирования физиологических
процессов, в том числе процессов регенерации
клеток. Пептиды иммунологического действия
защищают организм от попавших в него токсинов.
Дефицит пептидов ускоряет износ тканей, что
приводит к старению всего организма

24.

РЕМОНТ
Белки – биополимеры, в составе
молекул
которых
более
50
остатков аминокислот, связанных между
собой пептидными связями
Кристаллы различных белков,
выращенные на космической станции
«Мир» и во время
полётов шаттлов НАСА.

25.

РЕМОНТ
История изучения белков
Яконо Бартоломео Беккари
в 1728 году впервые
выделил белок (в виде
клейковины) из
пшеничной муки.
В начале XIX века было
известно, что при гидролизе
белков образуются
аминокислоты.

26.

РЕМОНТ
К концу XIX века было
исследовано большинство
аминокислот, которые входят
в состав белков.
В 1888 году А. Я.
Данилевский указал на то,
что в молекулах белков
содержатся повторяющиеся
пептидные группы атомов

27.

РЕМОНТ
В 1903 году Э. Фишер:
Белки представляют
собой полимеры из
остатков аминокислот,
соединенных пептидной
связью NH – CO
В 1926 г. Д. Самнер
показал, что
фермент уреаза является
белком.

28.

РЕМОНТ
В 1958 году впервые
Фредериком
Сенгером была
определена
аминокислотная
последовательность
молекулы бычьего
инсулина, за что он
получил Нобелевскую
премию

29.

РЕМОНТ
Состав белков
1. Углерод 50-55%
2. Кислород 19 – 24 %
3. Азот 15 – 19 %
4. Водород 6,5 –7,3%
5. Сера 0,2 – 2,4 %
6. В состав некоторых белков входит фосфор,
и металлы

30.

РЕМОНТ
Белки,
как
высокомолекулярные
соединениями, характеризуются большими
величинами
молекулярной
массы.
Молекулярная масса измеряется в Дальтонах
(1Да=1,66 10-24 г.)
Например, белок инсулин обладает молекулярной
массой 6000 Да, миоглобин — 17000 Да, миозин – 500000 Да.

31.

РЕМОНТ
В состав всех белков входит
только 20 определенных аминокислот,
являющихся α-L-аминокислотами, в
результате
комбинаций
которых
образуются разнообразные молекулы
белков.
Белковая
молекула
имеет
определенную структуру.

32.

РЕМОНТ
Структура белковой
молекулы

33.

РЕМОНТ
К. Линдстрём-Ланг предложил
выделять 4 уровня структурной
организации белков:
• первичную
• вторичную
• третичную
• четвертичную

34.

РЕМОНТ
Первичная структура
Аминокислоты соединяясь друг с другом
пептидной связью образуют длинные
неразветвленные цепи – полипептиды

35.

РЕМОНТ
Вторичная
структура белка
имеет
вид
спирали
или
гармошки,
удерживается
внутримолекуляр
ными
водородными
связями

36.

РЕМОНТ
Третичная структура белка глобулярная
В ее формировании
участвуют водородные,
ионные и гидрофобные
связи

37.

РЕМОНТ
Четвертичная
структура белка комплекс из
нескольких молекул
с третичной
структурой
(гемоглобин)

38.

РЕМОНТ

39.

РЕМОНТ
В зависимости от строения
различают простые и сложные белки:
1. Простые белки - протеины - состоят
только из аминокислот: альбумины
яичного белка, кровяной сыворотки,
молока, фибриноген, клейковина,
эластин, белки костей, хрящевой ткани

40.

РЕМОНТ
2. Сложные - протеиды имеют
небелковую часть.
Нуклеопротеиды – протеин + нуклеиновые
кислоты (хроматин).
Хромопротеиды – протеин + окрашенные
соединения (хлорофилл).
Фосфопротеиды – протеин + сложный эфир
фосфорной кислоты (казеин молока).
Гликопротеины – протеин + углеводы.
Липопротеиды – протеин + липиды.
Металлопротеиды – протеин + металлы
(ферритин).

41.

РЕМОНТ
На основе пространственной
формы белки делятся на:
Глобулярные белки - в воде
растворимые, молекулы имеют
шаровидную форму (альбумины и
глобулины крови).
Фибриллярные белки - в воде
нерастворимые, молекулы имеют вид
волокна (белки мышц, волос, ногтей)

42.

РЕМОНТ
Химические свойства
1. Белки - амфотерные соединения.
Гидролиз - разрушение первичной
структуры белка до аминокислот:
а)кислотный
б)ферментативный.

43.

РЕМОНТ
3. Денатурация белка - любые
изменения в его биологической
активности и физико-химических
свойствах, связанные
с потерей четвертичной,
третичной или
вторичной структуры.

44.

РЕМОНТ
Выделяют
• механическую (сильное
перемешивание или встряхивание),
• физическую (нагревание,
охлаждение, облучение,
ультразвук)
• химическую денатурацию.
Денатурация белка может быть
обратимой или необратимой

45.

РЕМОНТ

46.

РЕМОНТ

47.

РЕМОНТ
Синтез белков
1. Биосинтез
Белки синтезируются живыми
организмами из аминокислот на основе
информации, закодированной в генах.
2. Химический синтез
Неэффективен при синтезе молекул
из более 300 аминокислотных остатков:
искусственные белки могут иметь
неправильную третичную структуру.

48.

РЕМОНТ

49.

СПАСИБО ЗА
ВНИМАНИЕ!