Гемо- и миоглобин

1.

Гемоглобин и Миоглобин
Роль и функции белков в переносе и запасе кислорода

2.

Введение в гемоглобин и миоглобин
Гемоглобин и миоглобин — это важные белки, отвечающие за транспорт и хранение кислорода в организме.
Оба белка содержат железо и имеют схожую структуру, но они выполняют разные функции.
Гемоглобин — это сложный белок, который находится
в эритроцитах крови и транспортирует кислород от
легких к тканям организма и углекислый газ обратно в
легкие. Он состоит из четырех полипептидных цепей
(два альфа и два бета), каждая из которых имеет
железосодержащую группу гема. Гем связывает
молекулы кислорода и изменяет свою форму, что
позволяет гемоглобину присоединять и освобождать
кислород в зависимости от его концентрации в крови.
Способность гемоглобина менять свою аффинность к
кислороду называется кооперативностью, что
обеспечивает эффективное снабжение кислородом
тканей при различных условиях.
Миоглобин — это белок, который находится
преимущественно в мышечной ткани и служит для
хранения кислорода. В отличие от гемоглобина,
миоглобин состоит из одной полипептидной цепи и
одной группы гема. Он обладает высоким сродством к
кислороду, что позволяет удерживать его даже при
низкой концентрации. Миоглобин освобождает
кислород только тогда, когда концентрация кислорода
в мышцах падает, что помогает поддерживать работу
мышц во время интенсивной физической нагрузки.

3.

Структура гемоглобина
Полипептидные цепи.
Гемоглобин человека состоит из двух типов
Гемоглобин
—
это
полипептидных цепей:
тетрамерный
белок,
Две альфа-цепи (α-цепи), каждая из которых
состоящий
из
четырех
состоит из 141 аминокислотного остатка.
полипептидных
цепей,
Две бета-цепи (β-цепи), содержащие по 146
объединённых
в
одну
аминокислот.
функциональную молекулу.
Каждая из этих цепей образует глобулярную структуру
и имеет свой уникальный аминокислотный состав, что
придает
гемоглобину
его
функциональные
Группа гема
особенности.
Каждая полипептидная цепь в гемоглобине связана с
одной
молекулой
гема,
которая
является
простетической (небелковой) группой. Гем состоит из:
Порфиринового кольца, органической молекулы, в
центре которой находится атом железа (Fe²⁺).
Железо (Fe²⁺), которое связывает молекулу
кислорода (O₂) и играет центральную роль в процессе
транспорта кислорода. Каждый атом железа может
связываться с одной молекулой кислорода.

4.

Структура миоглобина
Миоглобин — это мономерный белок, который
выполняет функцию хранения кислорода в мышцах. В
отличие от гемоглобина, он состоит из одной
полипептидной цепи и одной группы гема. Его
структура относительно проста, но она также хорошо
приспособлена для связывания кислорода и его
удержания до тех пор, пока он не потребуется
мышечным клеткам.
Полипептидная цепь
Молекула миоглобина состоит из одной
полипептидной цепи, которая включает около 153
аминокислотных остатков. Эта цепь сворачивается в
плотную глобулярную структуру, состоящую из восьми
альфа-спиралей, обозначаемых буквами A–H. Спирали
соединены короткими несформированными участками,
которые помогают поддерживать компактную и
стабильную структуру белка.
Группа гема
Как и гемоглобин, миоглобин содержит
железосодержащую группу гема, которая отвечает за
связывание кислорода. Группа гема расположена
внутри гидрофобного кармана белка, где она
защищена от воды, что стабилизирует железо в
состоянии Fe²⁺. Гем состоит из порфиринового кольца
с атомом железа (Fe²⁺) в центре, способного
связывать одну молекулу кислорода.
Связывание кислорода
В отличие от гемоглобина, миоглобин не обладает
кооперативностью, так как он состоит всего из одной
полипептидной цепи и одного гема. Это означает, что
его сродство к кислороду постоянно и не изменяется в
зависимости от насыщения белка кислородом.
Миоглобин связывает кислород с высокой
аффинностью, позволяя ему захватывать кислород
при низких его концентрациях и эффективно
удерживать его до тех пор, пока кислород не
потребуется мышцам.

5.

Функции гемоглобина
1. Транспорт кислорода
Главная функция гемоглобина — транспорт кислорода от
легких ко всем тканям организма. В легких, где высокая
концентрация кислорода, гемоглобин связывает его
молекулы с помощью четырех гема-групп. Затем гемоглобин
переносит кислород через кровеносную систему к клеткам
тканей, где концентрация кислорода ниже, и высвобождает
его для клеточного дыхания.
2. Транспорт углекислого газа
Гемоглобин также участвует в транспортировке углекислого
газа (CO₂), образующегося в тканях как побочный продукт
обмена веществ, обратно к легким для выведения из
организма. Часть CO₂ присоединяется к аминогруппам
полипептидных цепей гемоглобина, образуя
карбаминогемоглобин, а часть растворяется и переносится в
виде бикарбоната в плазме крови.
3. Поддержание кислотно-щелочного баланса
Гемоглобин играет важную роль в буферной системе крови,
помогая поддерживать кислотно-щелочной баланс (pH). Он
может связывать ионы водорода (H⁺), образующиеся при
транспортировке CO₂, тем самым предотвращая резкие
изменения кислотности крови. Гемоглобин, связывая и
высвобождая H⁺, помогает поддерживать постоянный pH в
крови, что особенно важно для правильного
функционирования ферментов и метаболических процессов.
4. Кооперативное связывание кислорода
Гемоглобин обладает кооперативностью, что означает, что
связывание кислорода с одной гема-группой изменяет
конформацию белка и повышает аффинность других гемагрупп к кислороду. Это позволяет гемоглобину более
эффективно насыщаться кислородом в легких и легче
освобождать его в тканях. Благодаря кооперативности
гемоглобин приспосабливается к разным уровням кислорода в
крови, обеспечивая ткани необходимым количеством
кислорода в условиях нагрузки или покоя.

6.

Функции миоглобина
1. Хранение кислорода в мышцах
Основная функция миоглобина — это хранение кислорода в
мышечных клетках. Благодаря своей высокой аффинности к
кислороду, миоглобин способен захватывать и удерживать
кислород, даже когда его концентрация невысока. Это
позволяет ему выступать как своеобразный кислородный
резерв, который активируется в условиях, когда мышцам
нужно больше кислорода, например, во время интенсивной
физической активности.
3. Поддержка аэробного дыхания
Миоглобин способствует поддержке аэробного
(кислородного) дыхания в мышечных клетках, особенно в
скелетных и сердечных мышцах. Он обеспечивает запас
кислорода, который сразу поступает в митохондрии —
энергетические центры клетки — для выработки АТФ,
основного источника энергии, необходимого для мышечных
сокращений.
2. Обеспечение кислородом при дефиците
Во время интенсивной работы мышцы могут испытывать
дефицит кислорода, особенно если кровоснабжение не
успевает доставить достаточное его количество. В таких
случаях миоглобин высвобождает кислород, чтобы
поддерживать энергетический обмен в клетках и
предотвращать анаэробные процессы, которые приводят к
накоплению молочной кислоты и мышечной усталости.
4. Стабилизация кислородного градиента
Миоглобин помогает поддерживать кислородный градиент
между кровью и мышечными клетками, способствуя его
диффузии внутрь мышц. Это важно, так как градиент
кислорода позволяет кислороду проникать глубже в ткани,
обеспечивая доступ к нему даже тем мышечным клеткам,
которые находятся на значительном удалении от капилляров.
5. Защита мышц от ишемии
При недостаточном кровоснабжении (ишемии) миоглобин играет защитную роль, поскольку он способен обеспечить клетку
кислородом в течение короткого времени. Это важно, особенно для сердечной мышцы, так как даже кратковременная
ишемия может повредить клетки сердца. Благодаря миоглобину мышечные клетки могут какое-то время функционировать на
его запасах кислорода.