Белки. Виды белков

1.

Белки.
учитель химии Канунниковой Людмилой Вениаминовной
МБОУ СОШ №54.

2.

Белки - высокомолекулярные органические вещества, состоящие из
аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Каждая
аминокислота имеет две функциональные группы:
карбоксильную -СООН;
амино-группу -NH2.
Именно между ними и происходит формирование связи в разных
молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH.
Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок,
это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень
разнообразны. Среди них есть и те, которые содержат незаменимые
для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с
пищевыми продуктами.
В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до
аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков
организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

3.

Структура белка.
Всего их выделяют четыре.
1.Первичная. Представляет собой обычную
линейную последовательность аминокислот,
соединенных пептидными связями. Никаких
закручиваний, спирализации нет. Количество
входящих в полипептид звеньев может
доходить до нескольких тысяч.
2. Вторичная. Представляет собой две
полипептидные цепи, которые скручиваются в
виде спирали. При этом между ними
возникают водородные связи, удерживающие
их вместе. Так формируется единая белковая
молекула.
3. Третичная. Представляет собой плотно
упакованную и компактно собранную в
клубок(глобулу) вторичную структуру.
Прочность третичной структуры
обеспечивается ионными и водородными
связями.
4. Четвертичная. Самая сложная структура,
представляющая собой несколько
полипептидных цепей, скрученных в спираль,
свернутых в клубок и объединенных все
вместе в глобулу.

4.

Физико-химические свойства.
1. Амфотерность. Белки обладают свойством амфотерности, то
есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и
осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов
химических группировок, способных к ионизации в водном
растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых
аминокислот и азотсодержащие группы боковых цепей основных
аминокислот.
2. Растворимость. Белки различаются по степени растворимости в
воде. Водорастворимые это белки крови и молока. К
нерастворимым, относятся, например, кератин (белок, из
которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т.
п.).

5.

Денатурация белковых
молекул.
Одним из самых важных химических
свойств полипептидов является их
способность разрушаться под влиянием
определенных условий или химических
агентов. Так, например, широко
распространены разные виды денатурации
белков. Он заключается в разрушении
структуры белка. То есть если изначально
молекула имела третичную структуру, то
после действия специальными агентами
она разрушится. Однако при этом
последовательность аминокислотных
остатков остается в молекуле неизменной.
Денатурированные белки быстро теряют
свои физические и химические свойства.
Из-за чего это происходит:
1.Температура. При нагревании происходит
постепенное разрушение четвертичной,
третичной, вторичной структуры молекулы.
Зрительно это можно наблюдать,
например, при жарке обычного куриного
яйца.
2.Радиация.
3.Действие сильными химическими
агентами: кислотами, щелочами, солями

6.

Функции белков в организме.
1. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий.
Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти
органоиды по своей природе не что иное, как белки.
2.Запасная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как
источник дополнительного питания и энергии.
3. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются
просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он
осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он
незаменим.
4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они
передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению
тканей между собой.
5.Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения.
6.Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру
самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют
волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой
в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков.
7.Регуляторная. Они регулируют различные физиологические процессы. Например,
наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в

7.

Белки употребляемы в пище.
Виды
пищевого белка следующие:
полноценные
- те, что содержат все
необходимые для организма аминокислоты;
неполноценные
- те, в которых находится
неполный аминокислотный состав. Однако для
организма человека важны и те и другие.
Особенно первая группа. Каждый человек,
особенно в периоды интенсивного развития
(детский и юношеский возраст) и полового
созревания должен поддерживать постоянный
уровень протеинов в себе. Именно поэтому
необходимо каждый день потреблять суточную
норму протеинов, которые содержатся в
следующих продуктах:
яйцо;
молоко; творог; мясо и рыба; бобы; соя;
фасоль; арахис; пшеница; овес; чечевица и
прочие.

8.

Недостаток белка в организме.
При
продолжительной недостаточности белка в питании возникает ряд
патологических изменений в организме:
Задержка роста и развития;
Отечный синдром ;
Малокровие;
Снижение защитных сил организма;
Выпадение волос.
Недостаток
белка проявляется так же в косвенных расстройствах: в костях
уменьшается содержание фосфора и кальция, которые чрезмерно
накапливаются в других органах, снижается барьерная функция печени в
связи с отложением вместо белка избыточного количества жира.

9.

Физические свойства
белка.
Высокая вязкость растворов,
незначительная диффузия,
способность к набуханию в больших
пределах, оптическая активность,
подвижность в электрическом поле,
способность к поглощению Уф-лучей
при 280 нм, как и аминокислоты,
амфотерны благодаря наличию
свободных NH2-и СООН-групп и
характеризуются соответственно всеми
св-вами кислот и оснований. Обладают
явно выраженными гидрофильными
свойствами. Их растворы обладают
очень высокой вязкостью и
незначительной способностью к
диффузии. Белки способны к
набуханию в очень больших пределах.

10.

Химические
свойства
Химические
свойства
белков разнообразны,
поскольку боковые
радикалы аминокислотных
остатков содержат
различные функциональные
группы (—NH2, —СООН, —
ОН, —SН и др.). Характерной
для белков реакцией
является гидролиз
пептидных связей.
Благодаря наличию и амино, и карбоксильных групп
белки обладают
амфотерными свойствами.

11.

СПАСИБО ЗА ВНИМАНИЕ!