Химическая кинетика. Молекулярность и порядок реакции. Факторы, влияющие на скорость. (Лекция 06)

1. Химическая кинетика. Молекулярность и порядок реакции. Факторы, влияющие на скорость

ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА.
МОЛЕКУЛЯРНОСТЬ И ПОРЯДОК
РЕАКЦИИ. ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ
НА СКОРОСТЬ
Лекция №6
Лектор: канд. хим. наук.,
доцент Иванова Н.С.

2. Основные понятия кинетики

ОСНОВНЫЕ ПОНЯТИЯ КИНЕТИКИ
Кинетика раздел химии, изучающий
механизмы химических реакций и
скорости их протекания.
Скорость изменение концентрации
(моль/л) реагирующих веществ в
единицу времени (сек., мин., час).
2

3. Основные понятия кинетики

ОСНОВНЫЕ ПОНЯТИЯ КИНЕТИКИ
Для реакции в общем виде
aA + bB xX + yY
скорость описывается кинетическим уравнением:
c(A) c(X )
υ
t
t
dc
υ
dt
Выражение для
средней скорости
Выражение для истинной
скорости
3

4. Факторы, влияющие на скорость

ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА СКОРОСТЬ
1.
реагирующих веществ: определяется
видом частиц (атомы, молекулы, ионы).
2.
реагирующих веществ: описывается
законом действующих масс (ЗДМ)
υ k c c
a
A
b ,
B
где k const скорости реакции.
4

5. Факторы, влияющие на скорость

ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА СКОРОСТЬ
: описывается правилом Вант-
3.
Гоффа
υT2
υT1
γ
T
10
Для химических реакций
= 2-4, для ферментативных
= 7-9.
Якоб Хендрик Вант-Гофф
(1852-1911)
5

6. Основные положения теории активных соударений

6

7. Энергия активации

ЭНЕРГИЯ АКТИВАЦИИ
k A e
Ea
RT
,
где Еа (кДж/моль) энергия активации.
минимальная энергия частиц, достаточная для
того, чтобы частицы вступили в реакцию.
ln
k T2
k T1
Ea 1 1
R T1 T2
7
Уравнение Аррениуса

8. Способы расчёта Еа

СПОСОБЫ РАСЧЁТА ЕА
1. По уравнению Аррениуса.
2. Графический
Ea
tgφ
2,3R
lg υ
C
A
B
1
T
8

9. Молекулярность реакции

МОЛЕКУЛЯРНОСТЬ РЕАКЦИИ
Число молекул реагентов, участвующих в простой
одностадийной реакции, состоящей из одного
элементарного акта, называется
реакции.
Мономолекулярная реакция:
Бимолекулярная реакция:
Пример относительно редкой тримолекулярной
реакции:
9

10. Порядок реакции  …

ПОРЯДОК РЕАКЦИИ …
… всех показателей степеней концентраций
реагирующих веществ в ЗДМ.
υ k c c
a
A
b
B
;
П=a+b
Порядок реакции по веществу A равен a.
отражает общую зависимость
скорости от концентрации и часто не совпадает с
молекулярностью.
10

11. Кинетические уравнения для элементарных реакций 0, I и II порядка

КИНЕТИЧЕСКИЕ УРАВНЕНИЯ ДЛЯ
ЭЛЕМЕНТАРНЫХ РЕАКЦИЙ 0, I И II ПОРЯДКА
П
Кинетическое
уравнение в
интегральной форме
0
c0 c
k
t
I
1 c0
k ln
t c
II
1 1 1
k
t c c0
Период
Единицы
полупревращени
измерения k
я
моль л-1 с-1
с-1
моль-1 с-1 л
c0
τ
2k
ln 2
τ
k
1
τ
c0 k
11

12. Методы определения П

МЕТОДЫ ОПРЕДЕЛЕНИЯ П
1. Метод изолирования Оствальда.
2. Метод подбора кинетических
уравнений.
lg υ
3. Графический
C
tg = П
lg k
A
B
12
lg c A

13.

4. Ката́лиз (от греч.
κατάλυσις, восходит к
καταλύειν —
разрушение) — явление
изменения скорости
химической или
биохимической реакции в
присутствии веществ,
количество и состояние
которых в ходе реакции не
изменяются.
Термин «катализ» был
введён в 1835 году
шведским учёным
Берцелиусом.
Йёнс Якоб Берцелиус
(1779–1848)
13

14. Катализа́тор — …

КА Т А Л И З А ́ТОР — …
…вещество,
ускоряющее
реакцию,
но
не
входящее в состав продуктов реакции.
В отношении катализатора выполняются 2
условия:
1. катализатор ускоряет реакцию, для которой
G 0.
2.
Катализатор
не
смещает
равновесия, т.е. не влияет на Кр.
химического
14

15. Виды катализа

ВИДЫ КАТАЛИЗА
1. Гомогенный катализ – катализатор
находится
в
одной
фазе
с
субстратом.
Характерным примером является кислотноосновный катализ, который реализуется в
организме при гидролизе жиров, спиртовом
и молочном брожении, окислении С6Н12О6 и
т. п. Скорость определяется по формуле:
k Kt A k c Kt
15

16.

Субстрат
Продукт
Фермент
Н+
16

17.

ВИДЫ КАТАЛИЗА
2.
Гетерогенный
катализ
–
катализатор
и
субстрат находятся в разных фазах. Особенность
таких
катализаторов
наличие
активных
и
аллостерических центров.
Активный
центр
центр,
обладающий
каталитической активностью.
Аллостерический центр участвует в явлении,
которое
носит
название
индуцированная
приспособляемость фермента к субстрату и наоборот.17

18.

ВИДЫ КАТАЛИЗА
3. Ферментативный катализ (биокатализ) –
ускорение
биохимических
реакций
при
участии
белковых макромолекул, называемых ферментами
(энзимами).
Этот
вид
катализа
относится
к
микрогетерогенному катализу, но имеет аналогии и с
гомогенным катализом. Отличие ферментов от других
катализаторов высокая активность и селективность
первых.
18

19.

Эмиль Герман Фишер
(1852-1919)
В 1890 г. предположил, что
специфичность
ферментов
определяется
точным
соответствием
формы
активного центра фермента и
структуры субстрата. Такая
трактовка
называется
моделью «ключ-замок».
19

20.

За счёт образования Е-S комплекса, в
котором перераспределены электроны в
субстрате,
уменьшается
прочность
разрываемых
связей,
значительно
уменьшается Еа, а скорость реакции сильно
возрастает.
20

21.

Трактовка Фишера объясняет действие селективного
фермента.
Для
реалистична
фермента
индуцированная
к
субстраты
неселективного
—
субстрату
слишком
и
фермента
более
приспособляемость
наоборот.
большие
Неправильные
или
слишком
маленькие — не подходят к активному центру, поэтому
аллостерический центр «подгоняет» структуру субстрата
под структуру активного центра.
Е
P1
P2
21
S

22. Кинетическая работа фермента

КИНЕТИЧЕСКАЯ РАБОТА
ФЕРМЕНТА
Уравнение Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает
зависимость скорости реакции, катализируемой
ферментом, от концентрации субстрата и фермента.
Простейшая кинетическая схема, для которой
справедливо уравнение Михаэлиса:
Уравнение имеет вид:
E S ES E P
Vm S
V0
S K m
где Vm – максимальная скорость реакции, равная kcatEo;
KM – константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при
22
которой скорость реакции составляет половину от максимальной;
S – концентрация субстрата.

23. Графическое отображение уравнения Михаэлиса–Ментен

ГРАФИЧЕСКОЕ ОТОБРАЖЕНИЕ
УРАВНЕНИЯ МИХАЭЛИСА–МЕНТЕН
При низких [S] реакция I порядка; V=k[S]
При высоких [S] реакция 0 порядка; V=k[E]
23

24.

Ингибитор (лат. inhibere — задерживать)
— вещество, замедляющее или
предотвращающее течение различных
химических реакций.
Ферментативный ингибитор —
вещество, замедляющее протекание
ферментативной реакции.
24

25. Конкурентное ингибирование

КОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
Ингибитор конкурирует с субстратом за
активный центр фермента. В результате не
образуется ES комплекс и продукты реакции.
25

26. Неконкурентное ингибирование

НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
Ингибитор не мешает связыванию
субстрата с ферментом. Он способен
присоединяться как к свободному
ферменту, так и к ферментсубстратному
комплексу
с
одинаковой
эффективностью.
Ингибитор
вызывает
такие
конформационные
изменения,
которые не позволяют ферменту
превращать субстрат в продукт, но
не влияют на сродство фермента к
субстрату.
26

27.

I
S
EE
27

28.

28