Сложные белки: классификация, строение и функции

1.

▪ Сло́жные белки́ (холопротеины) —
двухкомпонентные белки, в которых помимо
пептидных цепей простого белка (апобелок)
содержится компонент небелковой природы
— простетическая группа.
Холопротеины
апобелок + простетическая группа
▪ При гидролизе сложных белков, кроме
аминокислот, освобождается небелковая
часть или продукты её распада.

2. Классификация сложных белков

▪ В зависимости от химической природы простетической группы
различают:
▪ Гликопротеины (содержат углеводы).
▪ Липопротеины (содержат липиды).
▪ Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту).
▪ Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую
группу).
▪ Металлопротеины (содержат ионы различных металлов).
▪ Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

3. ГЛИКОПРОТЕИНЫ

▪ Простетические группы этих белков
представлены от 1 до 30 % углеводами и их
производными.
▪ Гликопротеины представлены:
▪ различными моносахаридами и их ацетиламино-производными
▪ дезоксисахаридами
▪ нейраминовыми и сиаловыми кислотами.
▪ линейными или разветвленными
олигосахаридами.

4. Гликопротеины

5.

▪ Связь между
углеводными
компонентами и
белковой
частью в
гликопротеинах
ковалентногликозидная,
через -ОН
группы серина,
треонина, или
-NH группу
лизина,
аспарагина,
глутамина.

6. Функции гликопротеинов

▪ большинство белков на внешней поверхности животных
клеток (рецепторы);
▪ большая часть синтезируемых клеточных белков
(интерфероны);
▪ большая часть белков плазмы крови (кроме альбуминов):
▪ иммуноглобулины;
▪ групповые вещества крови;
▪ фибриноген, протромбин;
▪ гаптоглобин, трансферрин;
▪ церулоплазмин;
▪ мембранные ферменты;
▪ гормоны (гонадотропин, кортикотропин).

7. ЛИПОПРОТЕИНЫ

▪ Их простетическая группа
представлена разнообразными
липидами
▪ ацилглицерины
▪ жирные кислоты
▪ фосфолипиды
▪ холестерин и его эфиры.

8.

▪ Среди липопротеинов различают
структурные (нерастворимые) и свободные
(растворимые в воде).
▪ Структурные липопротеины входят в состав
мембран клетки и ее структурных
образований,оболочки нервных волокон и
жировых шариков молока, пластид
растительной клетки (хлоропластов) и др.
Структурные липопротеины обеспечивают
проницаемость мембран.
▪ Свободные липопротеины содержатся в
плазме крови, молоке, желтке яиц и др. Они
занимают ключевое место в транспорте и
обмене липидов. Наиболее изученными
являются липопротеины плазмы крови.

9.

Транспортная форма липидов

10.

▪ В стабилизации молекул структурных и
свободных липопротеинов участвуют
нековалентные силы:
▪ - Гидрофобные – между гидрофобными
радикалами аминокислот. Сходным
образом ведут себя белки, входящие в
состав мембран: гидрофобные участки их
молекул примыкают к гидрофобным
хвостам фосфолипидов, а гидрофильные
— к гидрофильным фосфатным головам
фосфолипидных молекул.
▪ - Ионные - электростатические связи между
ионизированными группами молекул
аминокислот и фосфолипидов

11. Ионный тип связи между белками и фосфолипидами

12. ФОСФОПРОТЕИНЫ

▪ Их простетическая группа
представлена фосфорной кислотой.
Остатки фосфата соединяются с
белковой частью молекулы
сложноэфирными связями через
гидроксигруппы аминокислот серина и
треонина.

13.

14.

▪ К фосфопротеинам относят:
▪ казеины - белки молока
▪ вителлины - яичного желтка
▪ овальбумин - белок куриного яйца
▪ Большое количество их содержится в ЦНС.
▪ Многие важные ферменты клетки активны
только в фосфорилированной форме.
▪ Фосфопротеины являются источником
энергетического и пластического
материала.

15. МЕТАЛЛОПРОТЕИНЫ

▪ Металлопротеины кроме белка
содержат ионы одного или нескольких
металлов. Ионы металлов соединены
координационными связями с
функциональными группами белка.

16.

▪ Пример металлопротеинов:
▪ ферритин, трансферрин - Fe;
▪ алкогольдегидрогеназа - Zn;
▪ цитохромоксидаза - Cu;
▪ протеиназы - Mg, К;
▪ АТФ-аза - Na, К, Са, Мg.
▪ Как правило, металлопротеины – это ферменты. Ионы
металлов выполняют следующие функции:
▪ являются активным центром фермента;
▪ служат мостиком между активным центром
фермента и субстратом, сближают их;
▪ служат акцепторами электронов на определенной
стадии ферментативной реакции.

17.

18. НУКЛЕОПРОТЕИНЫ

▪ Это сложные белки, небелковым компонентом
которых являются нуклеиновые кислоты - ДНК
(дезоксирибонуклеиновая кислота) или РНК
(рибонуклеиновая кислота).
▪ В составе белковых компонентов нуклеопротеинов
очень много положительно заряженных
аминокислот - аргинина и лизина, поэтому их можно
отнести к поликатионам (гистоны).
▪ Молекулы нуклеиновых кислот заряжены
отрицательно, поэтому они образуют с
положительно заряженными белковыми
компонентами ионные связи.

19.

20.

21.

22.

23.

24.

25. ХРОМОПРОТЕИНЫ

▪ состоят из простого белка, связанного с
каким-либо окрашенным соединением
небелкового характера, например
производные каротина, изоаллоксазина,
порфиринов и др.
▪ Эти белки обладают высокой биологической
активностью. Одни из них участвуют в
окислительно-восстановительных реакциях,
другие - в процессе фотосинтеза, третьи в переносе кислорода и диоксида углерода
и т.д.

26.

▪ г е м о г л о б и н - белок, играющий
важную роль в дыхательной функции крови
теплокровных (транспорт кислорода и
диоксида углерода). Молекула гемоглобина
состоит из белка глобина и небелковой
группы гема.
▪ В основе химической структуры гема лежит
протопорфирин IX (1,3,5,8-тетраметил-2,4дивинил-6,7-дипропионовокислый
порфирин), представляющий собой
производное порфирина - ароматического
макроцикла, состоящего из пиррольных
колец, соединенных метиновыми группами
(-СН= ).
▪ Протопорфирин IX, соединенный с
двухвалентным железом, является гемом.

27. Структура и функции гемоглобина

Изменение положения Fe2+ и белковой
части гемоглобина при присоединении
О2
Кооперативные изменения
конформации протомеров гемоглобина
при присоединении О2

28. Формула гема

29.

30.

Структура и функции гемопротеинов
Миоглобин – сложный мономерный глобулярный белок,
относящийся к гемопротеинам
Простетическая группа гемопротеинов - гем
Функция миоглобина – запасание кислорода в красных
мышцах
Структура миоглобина

31.

▪ М и о г л о б и н - относительно
небольшой глобулярный, кислородсвязывающий, белок (мол. масса
16700) мышечных клеток. Его
молекула состоит из одной
полипептидной цепи, содержащей 153
аминокислотных остатка с
установленной последовательностью
и одного гема.