Биохимия ферментов: строение, свойства, функции и классификация

1.

Биохимия ферментов:
строение, свойства,
функции и классификация
Данная презентация охватывает ключевые аспекты биохимии
ферментов, включая их пространственное строение, локализацию в
организме, отличия от неорганических катализаторов и механизмы
действия в метаболизме. Мы также рассмотрим классификацию
ферментов и их роль в различных биохимических процессах.
Понимание этих аспектов необходимо для студентов биологии и
смежных дисциплин.
by Nurs ultan K urmanbekov

2.

Определение и значение
ферментов
1
Биологические
катализаторы
2
Специфичность и
регуляция
Ферменты (энзимы) – это
Ферменты обеспечивают
белковые молекулы (или РНК-
высокую специфичность
рибозимы), ускоряющие
реакций и регулируют
биохимические реакции в
метаболические процессы, что
клетках, не расходуясь при этом.
важно для поддержания
Они играют критическую роль в
гомеостаза в живых системах.
метаболизме.
3
Необходимость для жизни
Без ферментов большинство биохимических реакций протекали бы
слишком медленно, делая жизнь в её нынешней форме невозможной. Они
участвуют во всех аспектах метаболизма.

3.

Пространственное строение ферментов
Первичная
структура
Вторичная
структура
Третичная
структура
Четвертичная
структура
Линейная
Образование α-спиралей и
Трёхмерная укладка
Комплекс нескольких
последовательность
β-слоёв благодаря
вторичной структуры,
полипептидных цепей
аминокислот,
водородным связям
формирующая активный
(субъединиц), образующих
соединённых пептидными
между аминокислотными
центр фермента, где
функциональный белок.
связями, определяющая
остатками.
происходит связывание
Не у всех ферментов.
уникальность каждого
субстрата.
фермента.
Активный центр – это ключевой участок фермента, обеспечивающий связывание субстрата и каталитическое действие.
Включает каталитические и связывающие аминокислотные остатки.

4.

Локализация ферментов в
организме
Клеточная
локализация
Тканевая и
органная
локализация
Органная
специфичность
располагаются в
Различные органы
определённых
разных частях клетки:
(печень, поджелудочная
ферментов в крови
цитоплазме,
железа, мышцы)
может указывать на
митохондриях,
содержат
повреждения
эндоплазматическом
специфические наборы
конкретных органов
ретикулуме, аппарате
ферментов,
(например, АЛТ и АСТ –
Гольджи и лизосомах, в
отражающие их
маркеры повреждения
зависимости от
метаболические
печени и сердца).
выполняемых функций.
особенности.
Ферменты
Активность

5.

Отличия ферментов от
неорганических катализаторов
Характеристика
Ферменты
Неорганические
катализаторы
Специфичность
Высокая
Низкая
Условия работы
Физиологические
Высокие температуры и
температуры и pH
экстремальные pH
Поддаются тонкой
Без сложной регуляции
Регуляция
регуляции
Молекулярная природа
Чувствительность
Высокомолекулярные
Простые вещества
белки (иногда НК)
(металлы, оксиды)
Чувствительны к
Более устойчивы
изменениям среды
Ферменты отличаются от неорганических катализаторов высокой специфичностью,
активностью в мягких условиях и возможностью тонкой регуляции. Это делает их
незаменимыми в биологических системах.

6.

Механизм действия ферментов в
метаболизме
Снижение энергии активации
Ферменты снижают энергию активации реакций, образуя ферментсубстратный комплекс (ES-комплекс), что ускоряет процесс.
Стадии реакции
Субстрат (S) связывается с активным центром фермента (E), образуя ESкомплекс, в котором происходят химические преобразования.
Специфичность
Модель «замок и ключ» или «индуцированное соответствие» объясняют
высокую специфичность ферментов к субстратам.
Аллостерическая регуляция позволяет ферментам менять свою структуру и активность
при связывании с регуляторными молекулами, обеспечивая контроль метаболизма.
Ферменты обеспечивают координированный ход множества химических реакций:
Катаболизм, Анаболизм, Амфиболизм.

7.

Классификация ферментов
Оксидоредуктазы
Трансферазы
Катализируют окислительно-восстановительные реакции
Переносят функциональные группы от одной молекулы к другой
(дегидрогеназы, оксидазы).
(аминотрансферазы, киназы).
Гидролазы
Лиазы
Расщепляют связи с участием воды (протеазы, липазы,
Разрывают связи без участия воды или АТФ, формируя двойные
амилазы).
связи или кольца.
Изомеразы перестраивают внутримолекулярные связи, а лигазы (синтетазы) соединяют две молекулы за счёт энергии АТФ.

8.

Заключение
1
Ключевые
биокатализаторы
2
Пространственная
структура
Ферменты – ключевые
Пространственная структура и
биокатализаторы,
активный центр обеспечивают
определяющие скорость и
высокую специфичность и
направленность метаболизма
эффективность.
в клетках.
3
Важность для медицины и биотехнологии
Понимание ферментов лежит в основе многих направлений
современной медицины и биотехнологии (диагностика, таргетная
терапия, промышленный синтез).
Отличия от неорганических катализаторов: высокая специфичность, мягкие
условия реакции, сложная регуляция. Механизм действия основан на
образовании фермент-субстратного комплекса, снижении энергии активации и
тонкой регуляции активности.