БЕЛКИ 2024 — копия

1.

2.

Жизнь –
это способ
существования
белковых тел.
Ф.Энгельс

3.

ВСПОМНИМ!!!!!
• Что же нам известно о белках?
• Как наш организм получает белки?
• Что происходит с белками в кишечнике?
• Что происходит с аминокислотами?

4.

Белков в клетках
больше, чем каких
бы то ни было
других
органических
соединений: на их
долю приходится
свыше 50% общей
сухой массы
клеток.

5.

– это сложные
органические веществабиополимеры,
молекулы которых состоят
из мономеров –
аминокислот

6.

Строение белков:
Аминокислоты (белки) состоят
из 4-х элементов:
C, H, O, N.
Кроме того, обычно
в их состав входят
S, P,
реже – Mg, Zn, Fe, Cl, и т.д.

7.

Из почти 200 аминокислот,
встречающихся в природе,
в состав белков входят 20
8 аминокислот являются
незаменимыми для человека,
т.е. не могут синтезироваться
в организме и должны
поступать с пищей

8.

В состав белков входят 20 аминокислот.
12 ЗАМЕНИМЫЕ
Синтезируются в
организме
8 НЕЗАМЕНИМЫЕ
Не синтезируются в
организме

9.

Аминокислоты
Глицин – Gly
Аланин – Ala
Валин – Val
Лейцин – Leu
Изолейцин – Ile
Цистеин – Cys
Метионин – Met
Фенилаланин – Phe
Тирозин – Tyr
Триптофан – Trp
Пролин – Pro
Серин – Ser
Треонин – Thr
Аспарагин – Asn
Глутамин – Gln
Аспарагиновая
кислота – Asp
Глутаминовая
кислота – Glu
Гистидин – His
Лизин – Lys
Аргинин – Arg

10.

Строение молекул всех
аминокислот
соответствует общей
формуле:

11.

Формула, общая для всех аминокислот

12.

Формула глицина (R = H)
радикал
H
H
N
H
аминогруппа
C
H
O
C
OH
карбоксильная
группа

13.

Радикалы (R)
аминокислот

14.

Протеиногенные (стандартные) аминокислоты

15.

Все белки являются полимерами.
Их мономеры –
20 видов аминокислот
Молекулы аминокислот
соединяются между собой,
объединяясь в
белковые молекулы

16.

20 аминокислот
2 432 902 008 176 640 000
комбинаций белков

17.

Каждые две аминокислоты
соединяются между собой при
помощи
пептидной связи,
поэтому белки
называются полипептидами

18.

Пептидная связь является
ковалентной и образуется
между атомами С и N.
(«С» одной аминокислоты и «N» – другой)
При образовании пептидной связи
отщепляется молекула воды

19.

Белки различаются
количеством,
последовательностью,
разнообразием
входящих в их состав
аминокислот

20.

Очень важное значение имеет
последовательность
аминокислот в молекуле белка.
Например, если в молекуле
гемоглобина заменить
одну аминокислоту,
у человека разовьется
тяжелое заболевание –
серповидно-клеточная
анемия

21.

22.

23.

24.

25.

Уровни организации белковой
Молекулы.
Молекулы белков могут принимать
различные пространственные формы- конформации, которые представляют
собой 4 уровня их организации, т.е. 4
структуры

26.

27.

Первичная структура– это
последовательность соединения аминокислот.
Между аминокислотами образуются
ковалентные пептидные связи

28.

Первичная структура уникальна для
любого белка и определяет его
форму, свойства и его функцию.
Структура и свойства белковой молекулы
зависят от:
1) набора АК,
2) количества АК
3) последовательного расположения АК в
первичной структуре молекулы белка.

29.

Вторичная
структура
Цепочка из АК
скручивается в
спираль.
Спиральная
форма молекулы
поддерживается
водородными
связями

30.

Спиральная нить
сворачивается в
клубочек –
глобулу,
образуя третичную
структуру.
Эту структуру
поддерживают
Водородные и
дисульфидные
связи S-S.

31.

Четвертичная
структура
белковой
молекулы –
комплекс глобул,
соединенных
водородными
и ковалентными
связями

32.

Первичную и вторичную
структуры
имеют все белковые молекулы,
третичную и четвертичную –
не все

33.

Белки делят на 2 группы:
Простые белки –
протеины
Сложные белки –
протеиды
Состоят
только из
аминокислот
Состоят из
аминокислот и
других веществ

34. Сложные белки –протеиды:

- гликопротеиды – аминокислоты + углеводы
- липопротеиды – аминокислоты + жиры
- нуклеопротеиды – аминокислоты +
нуклеиновая кислота
- металлопротеиды – аминокислоты +
металлы (гемоглобин)
34

35.

Например, альбумин –
белок
куриного яйца –
является протеином
В состав
молекулы гемоглобина
входит катион железа.
Поэтому гемоглобин –
протеид

36.

Свойства белков
1.Видоспецифичность.
У каждого вида живых организмов
свои, присущие только ему белки

37.

Например, гемоглобин есть у человека
и крупного рогатого скота.
Но последовательность аминокислот
в молекулах гемоглобина различна

38.

2. Денатурация. Это разрушение
белковой молекулы под воздействием
высокой или низкой температуры,
кислот, щелочей, солей тяжелых
металлов, ионизирующего излучения

39.

40.

Денатурация белковой молекулы
начинается
с четвертичной структуры
Денатурация
необратимая
разрушаются все
уровни структуры,
включая первичную.
Процесс необратим
обратимая
Разрушаются
четвертичная и
третичная структуры.
Молекула белка
может восстановиться

41.

Ренатурация — это процесс обратный денатурации, при котором
белки возвращают свою природную структуру.

42.

Применение белков

43.

44.

45.

лекарственные
препараты
инсулин

46.

ферменты –
белки, регулирующие
все химические реакции
в организме, например,
процесс пищеварения

47.

Функции белков
1. Структурная
2. Ферментативная
3. Регуляторная
4. Защитная
5. Транспортная
6. Запасающая
7. Двигательная
8. Сигнальная
9. Энергетическая

48. ЗАДАНИЕ:

• Расчертить и заполнить таблицу.

49. Функции белков.

Функции
Определение
Белок

50. Пластическая функция

Строительный материал клетки.
Белки составляют основу строения клетки:
коллаген соединительной ткани, кератин
волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой
стенки, связки

51. Транспортная функция

• При участии белков происходит
связывание и доставка
(транспортировка) различных веществ от
одного органа к другому.

52. Транспортная функция

При участии белков происходит
связывание и доставка (транспорт)
различных веществ от одного органа к
другому.
Белок эритроцитов крови – гемоглобин

53. Защитная функция

Белки иммуноглобулины (или антитела)
обеспечивают связывание и обезвреживание
веществ, поступающих в организм или
появляющихся в результате
жизнедеятельности бактерий и вирусов.

54. Двигательная функция

Выполняют все виды движений, к
которым способны клетки и организмы.
Сокращение и расслабление сердца, движение
других внутренних органов.
Сокращение мышц (сгибание, разгибание
конечностей). Белки актин и миозин.
Движение ресничек и жгутиков.

55. Регуляторная функция

Белки - регуляторы обмена веществ - гормоны,
которые образуются в железах внутренней
секреции, некоторых органах и тканях
организма.
Пример таких белков - инсулин, который
регулирует концентрацию глюкозы в крови и
фактор некроза опухолей, и передаёт сигналы
воспаления между клетками организма.

56.

Энергетическая функция
При расщеплении белков
выделяется 17,6 кДж
энергии.

57.

Ферментативная функция
Ферменты — по своей
природе белки.
Ферменты катализируют
(ускоряют) реакции:
расщепления сложных
молекул (катаболизм) и их
синтеза (анаболизм);
например фермент пепсин,
расщепляют белки в
процессе пищеварения.
Белки ускоряют
протекание
химических
реакций в
организме.

58.

ЗАКРЕПЛЕНИЕ
пройденного материала