Similar presentations:
Белки. Функции белков
1. БЕЛКИ
12. Литература
Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия – М.: Просвещение, 1987.
Молекулярная биология. Структура и функции белков. / Под ред.
В.М. Степанова. – М.: Высшая школа, 1996.
Ешкайт Х.-Д., Якубке Х. Аминокислоты, пептиды, белки. – М.: Мир,
1985.
Белки и пептиды. В 2-х т. / Отв.ред. В.Т.Иванов, В.М.Липкин. – М.:
Наука, 1995.
Проблема белка. В 4-х т. / Отв. ред. В.Т.Иванов, Е.М.Попов. – М., Наука,
т.1 – 1995, т.2 – 1996, т.3 – 1997, т.4 – 2000.
Кольман Я., Рём К.-Г. Наглядная биохимия. / Пер. с нем. – М.: Мир, 2000.
Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. Физика белка. – М.: КД Университет,
2002.
Фаллер Д.М., Шилдс Д. Молекулярная биология клетки. – М.: БИНОМПресс, 2003.
2
3. Белки
- природные высокомолекулярныенеразветвленные (линейные) полимеры,
построенные из остатков α-аминокарбоновых
кислот, соединенных амидной (пептидной)
связью.
R
N
C
H
H
R
O
C’
N
C
H
H
O
C’
3
4. Полипептидная цепь
Пептидный остов(главная цепь)
Боковые радикалы
N-конец
Пептидная связь
C-конец
4
5. Функции белков
• служат катализаторамиразнообразных биохимических
реакций
• осуществляют транспорт
веществ внутри клеток и между
ними
• регулируют проницаемость
клеточных мембран
• являются строительным
материалом клеточных органелл
• участвуют в осуществлении
двигательных функций
• обеспечивают защиту от
инфекций и токсинов
• регулируют синтез
генетического материала
5
6. ПРОТЕОМ – полный набор белков, который данный организм может синтезировать
Функция белковДоля от суммы
белков протеома
Метаболизм
17%
Энергетика клетки
3%
Репликация, рост и деление клетки
14%
Транскрипция
10%
Трансляция
5%
Структурные белки и др.
Внутриклеточный транспорт
49%
2%
6
7. Уровни организации белковых структур
78.
Иерархия белковых структурпервичная
вторичная
третичная
четвертичная
Последовательность аминокислот
α-спирали, β-слои, петли
Мотивы
Домены
Многодоменный белок
Белок, состоящий из нескольких
полипептидных цепей (субъединиц)
8
9. α-Спиральные белки, сходные по форме, но разные по функциям
910. Два разных по форме, но почти идентичных по функции белка (сериновые протеазы): химотрипсин и субтилизин
1011.
СТЕРЕОИЗОМЕРЫАМИНОКИСЛОТ
COOH
CHO
C
C
CH2OH
OH
CH2OH
NH2
H
H
L-серин
L-глицеральдегид
Диастереоизомеры
N
N
Thr
Ile
11
12. Структурные особенности пептидной связи
ЖесткостьПланарность
транс-Конфигурация
Длина 0.132 нм
С-N 0.149 нм
С=N 0.127 нм
12
13.
Пептидная связь – не двойная и не одинарная,а полуторная!
13
14. Вращение валентных связей в полипептидной цепи
Отсчет величины двугранного угла (угла поворота): вид поперек (слева) и вдоль (справа) осивращения. Дальняя от нас валентная связь 0''— c — "ось координатного круга", центральная
связь 0'— 0'' — "ось вращения", ближняя к нам связь 0'— a — "стрелка на координатном
круге".
14
15. цис-транс-Изомерия пептидной группы
цис-т ранс-Изомерия пептидной группы90%
10%
15
16. Вторичная структура белков
Вторичной структуройназывают пространственное
расположение атомов
главной цепи молекулы белка
на отдельных, более или
менее протяженных ее
участках.
16
17. Полипептидная цепь
Пептидный остов(главная цепь)
Боковые радикалы
N-конец
Пептидная связь
C-конец
17
18. Вторичная структура полипептидов
Вторичная структураполипептидов
Спирали
18
19. Правая -спираль
Правая -спираль3,613-спираль (5 1-связь)
Φ = -57о
Ψ = -47о
n = 3,6
d = 0.15 нм
h = n x d = 0.54 нм (шаг)
Угол поворота 100о
19
20. -Спираль
2121.
Конформационные карты РамачандранаКонформации различных вторичных
структур на фоне карты разрешенных и
запрещенных конформаций
аминокислотных остатков.
27R, 27L: правая и левая спираль 27;
310R, 310L: правая и левая спираль 310;
αR, αL — правая и левая α-спираль;
πR, πL — правая и левая π-спираль.
β — β-структура.
Р — спираль Poly(Pro)II.
— конформации, разрешенные для
аланина (Ala);
— области, разрешенные лишь для
глицина, но не для аланина и других
остатков;
— области, запрещенные для всех
22
остатков.
22. Конформационные карты Рамачандрана
2323.
β-Складчатая структура24
24. β-Складчатая структура
Складчатыйлист
25
25. β-Складчатая структура
параллельнаяΦ = -119о
Φ = -139о
Ψ = +113о
Ψ = +135о
антипараллельная
26
26. β-Складчатая структура
β-Изгибы(стандартная нерегулярная вторичная структура)
27
27. β-Изгибы (стандартная нерегулярная вторичная структура)
β-Изгибы28
28. β-Изгибы
Третичная структура белковКоллаген и миоглобин
29
29. Третичная структура белков
Третичной структурой называют- расположение в пространстве всех
атомов молекулы белка.
- свойственный данному белку способ
укладки полипептидной цепи в
пространстве.
К белкам относят полипептиды, способные
самопроизвольно формировать и удерживать
определенную пространственную структуру.
30
30. Третичная структура белков
Вторичнаяструктура
31
31.
Третичная структура зависит от всейсуммы взаимодействий в белковой
глобуле:
Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия
Водородные связи
Гидрофобные взаимодействия
Электростатические (ионные) взаимодействия
Дисульфидные связи
Координационные связи
Третичная структура – основа функциональности белка.
32
32. Третичная структура зависит от всей суммы взаимодействий в белковой глобуле:
Доменная структура белковНачиная примерно с мол. массы 14-16 кДа
прослеживается тенденция к формированию
белковой молекулы из двух (и более) …
независимо образованных глобул, каждая из
которых имеет свое гидрофобное ядро.
33
33. Доменная структура белков
Что такое домен?• Домен – это часть полипептидной цепи (или вся
цепочка) , которая сворачивается независимо в
стабильную третичную структуру. [C.Brenden &
John Tooze]
• Доменами в белках называют области в
третичной структуре, которым свойственна
определенная автономия структурной
организации. [Степанов В.М.]
Нередко, хотя и не всегда, структурная автономия домена
дополняется функциональной.
Домены составляют подуровень структурной организации
белка на пути от вторичной к третичной структуре.
34
34.
Глобулярные домены в -кристаллинеКлассификация типов глобулярных белковых структур
(«чистые» β-белки, «чистые» -белки, и «смешанные» /β и +β белки)
относится к малым белкам, а также к отдельным доменам
(т.е. к компактным субглобулам, из которых сложены большие белки).
35
35. Глобулярные домены в -кристаллине
Упрощенные представлениябелковых структур
Детальная укладка
(«fold»)
››
Мотив укладки
(«folding pattern»)
››
Упаковка: штабель
(«stack»)
36
36. Упрощенные представления белковых структур
Два близкородственных белка:гемоглобин- и гемоглобин- лошади
37
37. Два близкородственных белка: гемоглобин- и гемоглобин- лошади
α-Белки38
38. α-Белки
β-БелкиИнгибитор субтилизина
из Streptomyces
Домен 2 глицеральдегиддегидрогеназы Р
40
Домен 3 глутатион-редуктазы
39. -Белки
-β Белки (параллельные)Домен 1 гексокиназы
Флаводоксин
Фосфоглицерат-мутаза
41
40. β-Белки
(антипараллельные)Соевый ингибитор
трипсина
Рубредоксин
Домен 2 папаина
Рубредоксин
42
41. -β Белки (параллельные)
/β-БелкиТриозофосфат-изомераза (вид сбоку)
43
Триозофосфат-изомераза (вид сверху)
Пируват-киназа
42. β-Белки (антипараллельные)
Гемоглобин – белок с четвертичной структурой44
43. /β-Белки
4544. Гемоглобин – белок с четвертичной структурой
Относительные размеры белковИнсулин
Цитохром с
Рибонуклеаза
Лизоцим
Миоглобин
Гемоглобин
Иммуноглобулин
Глутамин-синтетаза
47